Биохимия клетки

1. Биохимия клетки

Самостоятельная работа:
Структурные элементы клетки,
гликоген, липиды.

2. Кислород, водород и азот наряду с углеродом можно отнести к «кирпичикам» живого

Клетка состоит на 70% из
кислорода, 17% углерода, 10%
водорода, 3% азота.
Все «кирпичики» живого
принадлежат к наиболее
устойчивым и
распространенным во
Вселенной химическим
элементам. Они легко
соединяются между собой,
вступают в реакции и обладают
малым атомным весом. Их
соединения легко
растворяются в воде.

3.

Мышцы животных делят на три типа:
поперечнополосатую, или скелетную,
мускулатуру,
гладкую, или висцеральную,
мускулатуру внутренних органов и
сердечную.
Все три типа мышц, имея основные общие
черты строения и свойства, по
морфологическому строению, составу и
особенностям обменных процессов,
протекающих в них, несколько различаются
между собой.
Нас как переработчиков будет интересовать
более поперечнополосатая мускулатура
позвоночных животных.

4.

Скелетная мускулатура животных имеет
характерную поперечную исчерченность,
чередование более темных и светлых полос,
откуда и получила название —
поперечнополосатая.
К ней принадлежат мышцы, приводящие в
движение части скелета, откуда второе название
— скелетная мускулатура.
К поперечнополосатой мускулатуре относятся и
мышцы языка, верхней части пищевода,
наружные мышцы глаза, а также мышцы крыльев
и ножек птиц.
Сердечная мышца тоже имеет поперечную
исчерченность.
В онтогенезе поперечная исчерченность
возникает в процессе развития животного
одновременно с началом функционирования
мышц.

5. Органеллы мышечной клетки

Ядра
Миофибриллы
Саркоплазма
Сарколемма
Саркоплазматический
ретикулум (трубочки и цистерны)
Лизосомы
Митохондрии
Рибосомы
Различные вакуоли, глыбки
гликогена, включения
липидов, играющих роль
запасных энергетических
материалов

6. Мышечная ткань состоит мышечных волокон.

Каждая мышца состоит из тончайших волокон - из
сложных вытянутых клеток, которые при помощи
соединительной ткани соединяются в первичные пучки,
которые соединяются во вторичные, затем в третичные
и т.д. Между мышечными волокнами находятся тонкие
прослойки межклеточного вещества, состоящего из
волокон соединительной ткани – волоконец и
бесструктурного желеобразного вещества.

7.

Основным структурным элементом мышечной ткани
является мышечное волокно, состоящее из сложных,
вытянутых в длину клеток.
Диаметр функционально зрелого поперечнополосатого
мышечного волокна от 10 до 100 мкм.
Длина этих вытянутых клеток может быть
до 15
см и часто соответствует длине мышцы

8.

мышечная клетка состоит из
отдельных параллельно
расположенных фибрилл
(миофибрилл) и одета
эластической оболочкой —
сарколеммой

9. Сарколемма

Тонкая, двухслойная, прозрачная и
эластичная оболочка мышечного волокна.
Слои сарколеммы разделены светлым
промежутком шириной 14-24 нм. К
наружному слою сарколеммы, состоящему из
базальной фибриллярной мембраны
толщиной 40-50 нм присоединены
коллагеновые, эластические и
ретикулиновые нежные волоконца,
располагающиеся в виде решетки. Они
придают большую прочность оболочке
мышечного волокна и участвуют в
образовании связи со стромой мышечной
ткани – эндомизием.

10. Структура сарколеммы

Внутренний слой сарколеммы (плазмолемма)
состоит из трех слоев цитоплазматической
мембраны толщиной 7,5 нм. Два из них
осмиофильные толщиной по 2,5 нм, более
плотные по сравнению с третьим менее плотным
промежуточным слоем.
Через сарколемму совершается обмен веществ
между волокном и окружающей его плазмой
крови. Сарколемма довольно устойчива к
действию щелочей, кислот, к кипячению и
поэтому является надежной защитой волокна от
различных неблагоприятных воздействий.

11.

Непосредственно вблизи сарколеммы в мышечном волокне
расположено множество ядер, имеющих несколько вытянутую форму.
Между миофибриллами, в тесном с ними контакте, находится большое
количество митохондрий (саркосом).
Миофибриллы - нитевидные образования, расположены нередко в
форме пучков и имеют толщину обычно менее 1 мкм и обладают, как и
все волокно в целом, поперечной исчерченностью.
Миофибриллы, ядра и другие клеточные органеллы погружены в
саркоплазму.
К каждому мышечному волокну (клетке) подходит окончание
нервного волокна, образуя на нем нервную концевую
пластинку

12.

Миофибриллы состоят
из белковых нитей двух
типов.
Толстые нити содержат
главным образом белок
миозин, а тонкие актин, тропонин,
тропомиозин.

13. Миофибриллы являются сократительными элементами мышечного волокна

Повторяющимся элементом поперечнополосатой
миофибриллы является саркомер, участок
миофибриллы, границами которого служат узкие Zлинии.
Каждая миофибрилла состоит из нескольких сот
саркомеров. Средняя длина саркомера 2,5—3 мкм.

14. Поперечная и продольная структура мышцы

15.

16. Саркоплазма

сплошная неоднородная масса сложного состава,
по консистенции представляющая собой белковый
золь низкой вязкости с капельками жира,
гликогеном и саркоплазматическим ретикулумом.
В ней растворены многие ферменты и ферментные
системы, а также белки, обеспечивающие
связывание, хранение и транспорт питательных
веществ, микроэлементов и кислорода;
здесь находится большое количество биомолекул
разных типов - метаболитов и собственно
строительных блоков биополимеров.
В саркоплазме растворены различные коферменты,
нуклеотиды системы переноса энергии,
неорганические соединения (К+, Mg 2+, Ca 2+, Сl -,
НСО -3, НРО4 2- и другие).
Все составные части поддерживаются в постоянных
концентрациях и сбалансированных пропорциях
благодаря функционированию систем,
обеспечивающих их транспорт через клеточную
мембрану.

17. Ядра клетки

В отличие от большинства клеток, имеющих по
одному ядру, каждое мышечное волокно содержит
много ядер вытянутой плоской формы, находящихся
на периферии клеток, вблизи сарколеммы. В ядрах
содержится почти вся ДНК. Они окружены ядерной
оболочкой, состоящей из двух близко расположенных
друг к другу мембран, разделенных узким
пространством. Через определенные интервалы
обе мембраны ядерной оболочки слипаются, образуя
отверстия с диаметром около 90 нм - ядерные поры,
через которые проходит обмен веществ.
Кроме ДНК в ядре содержится РНК, ряд
специфических белков и другие вещества. Таким
образом, ядро имеет сложную структуру и выполняет
ряд важных биологических функций, связанных с
хранением и передачей наследственных признаков.

18. Саркоплазматический ретикулум (СР)

это внутриклеточная мембранная система,
окружающая мышечные волокна
Это сложный трехмерный лабиринт мембранных
каналов, многочисленные складки и разветвления
которого заполняют всю саркоплазму.
Пространства внутри него называемые цистернами,
используются в качестве каналов, по которым
осуществляются транспорт различных веществ, как
правило, из клетки во внешнюю среду. В некоторых
клетках он служит для запасания питательных
веществ, участвует в биосинтезе липидов.
В различных клетках саркоплазматический ретикулум
отличается по форме и функциям.

19. Схематическое расположение СР вокруг миофибрилл

Расположение и
развитие СР не
случайно.
Наибольшее развитие
его наблюдается в
мышцах,
характеризующихся
наиболее быстрыми
сокращениями.

20. В мышечной ткани всю толщу мышечного волокна с определенными интервалами пронизывает система поперечных каналов—Т-система

(Т-трансверзальная),
которая образуется путем впячивания сарколеммы и
тянется от внешней мембраны внутрь клетки
Т-система не сливается с
саркоплазматическим ретикулумом, но
тесно контактирует с его
терминальными цистернами.
Т-система вместе с контактирующим с
ней с обеих сторон терминальными
цистернами носит название триады.
Продольные трубочки ретикулума,
располагающиеся вдоль миофибрилл,
сливаются с терминальными
цистернами, тогда как Т-система
образует совершенно отдельную
структуру.
Таким образом, саркоплазматический
ретикулум разбивается Т-системой на
отдельные участки.

21.

Непосредственной связи
саркоплазматического
ретикулума с сарколеммой
не обнаружено.
СР не образуется путем
впячивания
саркоплазматической
мембраны, но отмечено, что
в некоторых местах СР
непосредственно примыкает
к внутренней поверхности
сарколеммы. Точки
сближения находятся на
уровне поперечных каналов.
Электронные микрофотографии СР

22. А зачем нужен СР?

Установлено, что в мышечной
клетке СР принимает участие в
регуляции процесса сокращения и
расслабления волокна путем
изменения содержания Са 2+ в
саркоплазме.
Потенциал возбуждения от внешней
мембраны мышечной клетки
распространяется внутрь клетки, к
сократительным белкам, миозину и
актину через Т-систему, которая
передает сигнал на терминальные
цистерны, что и приводит к
освобождению Са 2+,
аккумулированного там.
Поперечные трубочки Т-системы,
содержащие в высокой
концентрации ионы Са 2+,
сообщаются с поверхностной
мембраной волокна это приводит к
тому, что волна деполяризации
чрезвычайно быстро
распространяется по системе этих
трубочек и доходит до внутренних
участков волокна

23. Биохимическое значение СР

Освобождающийся Са 2+ достигает сократительной
системы путем простой диффузии и повышает
взаимодействие миозиновых и актиновых
филаментов.
К моменту завершения сокращения Са 2+ вновь
аккумулируется поверхностью СР.
Концентрация Са 2+ падает, и наступает
расслабление, диссоциация актомиозинового
комплекса.
Таким образом, миозин-актин-взаимодействие
регулируется изменением низких концентраций Са 2+
При концентрации Са 2+ , равной 10 -7 М и ниже,
система находится в расслабленном состоянии и
активируется при концентрации Са 2+ около 10 -6 М.

24. А кто транспортирует Са2+ в пространство между актином и миозином и обратно в СР?

Перенос Са 2+ осуществляется активируемой
АТФ-азой.
В СР ионы Са 2+ связаны кальсеквестрином
и «белком с высоким сродством к Са 2+».
Первый из них - кислый гликопротеин с
М 45 000, способный присоединять 45 молей
Са 2+ на 1 моль белка.
Второй обычный белок с М 55 000 и связывает 25
молей Са 2+ на 1 моль. Оба расположены на
внутренней мембране СР.

25. Благодаря этим белкам

в терминальных цистернах
саркоплазматического ретикулума возможно
накопление большого количества кальция без
образования нерастворимого осадка.
Предполагают, что кальсеквестрин внутри
терминальных цистерн СР связывает большую
часть Са2+, поступающего в них при работе
Са2+-АТРазы.
Кальсеквестрин является кислым растворимым
белком (0% в нем приходится на остатки
глутаминовой и аспарагиновой кислот), в
терминальных цистернах скелетных мышц он
составляет до 20% всего белка.

26. Митохондрии

клеточные органеллы, размеры, внешний вид,
место локализации и количество которых могут
варьировать в очень широких пределах в
зависимости от вида клеток. В мышечном волокне
митохондрии имеют продолговатую или
шарообразную формы диаметром (0,7 - 7) мкм.
Митохондрии выполняют в клетке функции
«силовых станций»,поставляющих энергию,
которая образуется в виде АТФ и КФ. Энергия,
требуемая для этого синтеза, появляется в
результате постепенного окисления в дыхательной
цепи углеродо содержащих субстратов (сахаров,
липидов, аминокислот) под действием кислорода.

27. Структура митохондрии: 1 - внутренняя мембрана; 2 - наружная мембрана; 3 - матрикс; 4 - кристы

Каждая митохондрия
имеет две мембранные
системы.
Гладкая внешняя
мембрана полностью
окружает всю
митохондрию Внутренняя
же мембрана образует
выступающие внутрь
складки - кристы.
Внутреннее пространство
заполнено гелеподобным
веществом - матриксом.

28. Эти процессы протекают

с участием большого числа ферментов. Одни из этих
ферментов находятся в матриксе, другие - во
внутренней мембране. Ферменты, обеспечивающие
перенос электронов, являются частью внутренней
мембраны митохондрий.
Кислород проникает внутрь митохондрии за счет
диффузии, а главный продукт деятельности
митохондрий - АТФ - переносится за счет процессов
транслокации из места eго образования во
внемитохондриальное пространство, где и
используется. Для того чтобы быстро обеспечить
перенос АТФ, митохондрии локализуются вблизи
структур, где протекают процессы с высоким
расходом энергии - вблизи
миофибрилл мышечной клетки.

29.

В митохондриях содержится
небольшое количество ДНК, РНК и
митохондриальные рибосомы.
При делении клеток митохондрии
также делятся. В связи с этим
предполагается, что митохондрии
возникли в ходе эволюции
эукариотических клеток путем
вторжения в цитоплазму крупных
прокариотических анаэробных
клеток других клеток меньшего
размера, способных использовать
молекулярный кислород для
окисления питательных веществ.
Впоследствии отношения между
клеткой-хозяином и вторгнувшейся
клеткой приобрели характер
симбиоза, и в конечном
счете эти цитоплазматические
бактерии превратились в
митохондрии.
вся необходимая информация о синтезе
индивидуальных белков «записана» в ДНК

30. Рибосома - машина для производства белка

Рибосомы имеют
сферическую форму и
находятся в клетке либо в
свободном виде, либо в
связанном с мембранами
СР, но поблизости от тех
структур, в состав которых
входят синтезируемые ими
белки.
Каждая рибосома
осуществляет синтез
одной молекулы белка.

31. Рибосомы

Рибосома является
рибонуклеопротеидом и
состоит из РНК и белков.
Состоит из двух
субъединиц: большой
(50S) и малой (30S).
30S -субчастица
содержит 21 белок и
одну молекулу 16S
рибосомной РНК.
В состав 50S S- коэффициент седиментации
субчастицы входят 33
молекулы белка и две
Коэффициент седиментации выражают
молекулы рибосомных в единицах Сведберга (S): 1S=10-13c.,
нельзя механически складывать 30S и 50S,
РНК (23S и 5S).
Рибосомы
так как конформация ассоциированной
рибосомы отличается от конформации
каждой субчастицы

32. Схема образования белковых молекул

закодированная в ДНК
генетическая информация
передается посредством особой
информационной РНК (и-РНК) в
белоксинтезирующий аппарат
клетки
рибосомы,
в котором под контролем и-РНК
происходит сборка
полипептидных цепей белка из
аминокислот, поступающих в
рибосомы в виде комплекса с
транспортной РНК (т-РНК).

33. Рибосомы - место синтеза белков

К одной молекуле и РНК
может присоединяться
несколько рибосом (от 4 до
100). Этот комплекс носит
название полисом.
Под действием определенной
концентрации ионов Mg 2+
рибосома распадается на две
субъединицы, построенные из
РНК и определенного набора
белков.
Содержание рибосом в
животной клетке составляет
около 10 5.

34. Однако для того чтобы эта машина заработала, требуется предварительная подготовка

Она должна собраться из отдельных частей.
Информационная РНК с помощью белковых
факторов инициации синтеза соединяется с
малой субъединицей рибосомы.
К этому комплексу присоединяется формилметионилтранспортная РНК (Ф-Мет ТРНК),
которая так же необходима для начала
синтеза белка.
И, наконец, сборка завершается
присоединением большой субъединицы
рибосомы.

35. Итак, белок - синтезирующая машина собрана, заряжена и готова к действию. Необходим лишь строительный материал.

Его поставляют транспортные РНК (тРНК), несущие на себе
аминокислоты; тРНК подходят к тому кодону (трем
нуклеотидам), который в данный момент находится в
рибосоме, и соединяются с ним по принципу
комплементарности своим антикодоном.
Одновременно в месте синтеза находятся две транспортные
РНК с «привязанными» к ним аминокислотами. Вследствие
близкого взаимного расположения этих аминокислот и при
участии соответствующих ферментов между ними
образуется пептидная связь. Это уже первый шаг на пути
создания первичной структуры белка.
После этого РНК передвигается в рибосоме на следующий
триплет и синтез продолжается, освободившиеся РНК
уходят в цитоплазму, а цепочка, состоящая из аминокислот,
постепенно выходит из рибосомы. По мере освобождения
полипептидная цепь образует уже следующие структуры
белка, т. е. вторичную и третичную.

36. полисомные фракции содержат

Фракция А – 60 рибосом - тяжелые
Фракции В -15—25 рибосом,
фракции С—5—9 рибосом и
фракции D—1—2.
Число рибосом в полисоме соответствует
относительной молекулярной массе синтезируемого
ими белка.
Полисомы фракции В могут синтезировать белки с
относительной молекулярной массой от 50 000 до 80
000, а фракции С —от 17 000 до 35000.
Если мы посмотрим на распределение относительной
молекулярной массы среди основных белков
миофибрилл, то придем к заключению, что полисомы
фракции В могут синтезировать актин (46 000), а
полисомы фракции С — субъединицы тропомиозина
(35 000).

37. На сегодняшний день мнения о месте расположения полисом в клетке противоречивы

Одни считают, что спиральные полисомы
располагаются
только на периферии миофибрилл и ассоциируют
с тонкими филаментами
Другие считают, что они находятся внутри
миофибрилл на уровне миозиновых филаментов и
иногда сосредоточены на их концах.
Миозиновые полисомы - обвиваются
вокруг толстого филамента.
Есть данные и о преимущественном
расположении полисом на уровне I-диска.

38. Лизосомы - это окруженные липопротеидной мембраной сферические пузырьки

размеры которых варьируют
(средний диаметр около
0,4 мкм).
Оболочка лизосом имеет два
слоя фосфолипидов со слоем
адсорбированных на них
протеинов и отражает
состояние пониженной
проницаемости, она
предотвращает активное
действие этих ферментов на
полезные
компоненты клетки.
липопротеиды матрикса служат
как бы ингибитором
лизосомных ферментов

39. Лизосомы обладают фондом гидролитических ферментов, способных расщеплять практически все составные компоненты живой материи.

Ряд исследователей считают, что кислые
гидролазы внутри лизосом находятся в
активном состоянии.
Кажущуюся латентность ферментов можно
объяснить, если представить себе модель, в
которой активные ферменты содержатся в
мешке, наполненном жидкостью и
окруженном полупроницаемой мембраной.
К тому же кажущаяся латентность
ферментов, находящихся в растворенном
состоянии в лизосомах, в определенной мере
объясняется кислым оптимумом рН их
действия, в то время как рН нормально
функционирующей клетки является
практически нейтральным.

40.

лизосомы играют роль
контейнеров, заполненных
различными
гидролитическими
ферментами, способными
переваривать уже
ненужные клеточные белки,
полисахариды и липиды.
Ненужные клетке вещества
избирательно переносятся
внутрь лизосом, где
распадаются до простейших
составных
частей, которые вновь
транспортируются в
цитоплазму и выводятся из
клетки.

41.

В лизосомах обычно присутствуют
высокоактивные РНК-азы, которые,
если не принять специальных мер,
сразу же после повреждения клетки
начинают разрушать
высокополимерную РНК. В результате
от полисом остаются только фрагменты.

42. Технологическое значение

Ферменты лизосом имеют исключительно
важное значение в процессе созревания
мышечной ткани, когда под действием
различных химических факторов оболочка
лизосом лопается. Содержащиеся ферменты
становятся свободными и активно
преобразуют измененные в процессе
посмертного окоченения белки клетки.
Таким образом, они приобретают ряд
полезных свойств и формируют нужное
качество пищевого сырья.