Введение_аминокислоты

1.

Общая
биохимия

2.

Основная литература
Авдеева, Л. В. Биохимия : учебник / Л. В. Авдеева, Т.
Л. Алейникова, Л. Е. Андрианова [и др. ] ; под ред.
Е. С. Северина. - 5-е изд. , испр. и доп. - Москва. :
ГЭОТАР-Медиа, 2020. - 768 с. - ISBN 978-5-97045461-9. - Текст : электронный // ЭБС "Консультант
студента" : [сайт]. - URL :
https://www.studentlibrary.ru/book/ISBN978597045461
9.html (дата обращения: 07.09.2023). - Режим
доступа : по подписке.
Давыдов, В. В. Биохимия : учебник / В. В. Давыдов,
Т. П. Вавилова, И. Г. Островская. - Москва :
ГЭОТАР-Медиа, 2022. - 704 с. - ISBN 978-5-97046953-8. - Текст : электронный // ЭБС "Консультант
студента" : [сайт]. - URL :
https://www.studentlibrary.ru/book/ISBN978597046953
8.html (дата обращения: 07.09.2023). - Режим
доступа : по подписке.

3.

Дополнительная литература
Нельсон, Д. Основы биохимии Ленинджера. В 3 т. Т. 1. Основы
биохимии, строение и катализ / Д. Нельсон, М. Кокс; пер. с англ. - 4-е
изд. - Москва : Лаборатория знаний, 2020. - 749 с. Систем.
требования: Adobe Reader XI ; экран 10". (Лучший зарубежный
учебник) - ISBN 978-5-00101-864-3. - Текст : электронный // ЭБС
"Консультант студента" : [сайт]. - URL :
https://www.studentlibrary.ru/book/ISBN9785001018643.html (дата
обращения: 07.09.2023). - Режим доступа : по подписке.
Нельсон, Д. Основы биохимии Ленинджера. В 3 т. Т. 2. Биоэнергетика
и метаболизм / Д. Нельсон, М. Кокс; пер. с англ. - 4-е изд. - Москва :
Лаборатория знаний, 2020. - 691 с. Систем. требования: Adobe Reader
XI ; экран 10". (Лучший зарубежный учебник) - ISBN 978-5-00101-865-0.
- Текст : электронный // ЭБС "Консультант студента" : [сайт]. - URL :
https://www.studentlibrary.ru/book/ISBN9785001018650.html (дата
обращения: 07.09.2023). - Режим доступа : по подписке.
Нельсон, Д. Основы биохимии Ленинджера. В 3 т. Т. 3. Пути
передачи информации / Д. Нельсон, М. Кокс; пер. с англ. - 4-е
изд. - Москва : Лаборатория знаний, 2020. - 451 с. Систем.
требования: Adobe Reader XI ; экран 10". (Лучший зарубежный
учебник) - ISBN 978-5-00101-866-7. - Текст : электронный // ЭБС
"Консультант студента" : [сайт]. - URL :
https://www.studentlibrary.ru/book/ISBN9785001018667.html (дата
обращения: 07.09.2023). - Режим доступа : по подписке.

4.

Дополнительная литература

5. БИОХИМИЯ -

БИОХИМИЯ это наука о химическом составе живых
организмов и превращениях веществ и
энергии, лежащих в основе процессов
жизнедеятельности.
Биохимия изучает живые системы на
молекулярном
уровне
организации,
формулирует принципы молекулярной логики
жизни.

6.

У будущих врачей изучение биохимии формирует фундаментальные
представления о роли обменных процессов в обеспечении и поддержании
функций организма человека, особенностях их регуляции в норме и при
патологиях, таким образом, создает материальную основу для эффективного
восприятия других фундаментальных дисциплин, таких как патологическая
физиология, фармакология, иммунология и др.

7. Разделы биохимии

Статическая
Динамическая
Человека и животных
Растений
Микроорганизмов
Медицинская (клиническая),
техническая, экологическая,
энзимология
Молекулярная биология, геномика,
протеомика

8. Формирование биохимии 1-й период – до XV века 2-й период – до середины XVIII века (Парацельс, М. В. Ломоносов, Ю. Либих, А. М.

Бутлеров, Лавуазье)
Биохимия и биоинформатика

9. III период – со второй половины 19 века до 50-х годов 20 века

Увеличение интенсивности и глубины биохимических исследований, объема
получаемой информации, прикладное значение – использованием достижений
биологической химии в промышленности, медицине, сельском хозяйстве.
К этому времени относятся работы одного из основоположников отечественной
биологической химии А. Я. Данилевского (1838-1923), М. В. Ненцкого (1847- 1901).
На рубеже 19 и 20 веков работал крупнейший немецкий химик-органик и биохимик
Э. Фишер (1862-1919). Им были сформулированы основные положения
полипептидной теории белков, начало которой дали исследования А. Я.
Данилевского.
К этому времени относятся работы великого русского ученого К. А. Тимирязева
(1843-1920), основателя советской биохимической школы А. Н. Баха (дыхание),
немецкого биохимика О. Варбурга (гликолиз).
В 1933 г. Г. Кребс подробно изучил орнитиновый цикл образования мочевины, а
1937 г. датируется открытие им же цикла трикарбоновых кислот.
В 1933 г. Д. Кейлин (Англия) выделил цитохром c и воспроизвел процесс переноса
электронов по дыхательной цепи в препаратах из сердечной мышцы.
В 1938 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман впервые описали реакции
трансаминирования, являющиеся ключевыми в азотистом обмене.

10.

4-й период – по настоящее время
1953 г. – Дж. Уотсон и Ф. Крик предложили модель двойной спирали строения ДНК.
1953 г. – Ф. Сенгер впервые расшифровал аминокислотную последовательность
белка инсулина.
1961 г. – Ф. Жакоб и Ж. Моно сформулировали гипотезу оперона, которая объясняет
механизм контроля синтеза белка у прокариот.
1961 г. – М. Ниренберг расшифровал первую «букву» кода белкового синтеза –
триплет ДНК, соответствующий фенилаланину.
1966 г. – П. Митчелл сформулировал хемиосмотическую теорию сопряжения дыхания
и окислительного фосфорилирования.
1969 г. – Р. Мерифильд химическим путем синтезировал фермент рибонуклеазу.
1971 г. – в совместной работе двух лабораторий, руководимых Ю. А. Овчинниковым и
А. Е. Браунштейном, установлена первичная структура аспартатаминотрансферазы –
белка из 412 аминокислот.
1977 г. – Ф. Сенгер впервые полностью расшифровал первичную структуру молекулы
ДНК (фаг φ Х 174).
1983 г. – К. Муллис предложил метод полимеразной цепной реакции, что явилось
эпохальным открытием в области молекулярной биологии.
2000 г. – расшифрован геном человека.
XXI век – развитие биоинформатики, включающей геномику и протеомику.
Биоинформатика – это наука, которая занимается анализом молекулярнобиологических данных.

11. Общая биохимическая характеристика живых организмов

Вещества живого
Неорганические
Вода, минеральные
соли (ионы и в
твердом состоянии
Органические
Белки
Углеводы
Липиды
Нуклеиновые
кислоты
низкомолекулярные
высокомолекулярные

12. Химические основы биохимии

Биомолекулы в основном
представлены
органическими
соединениями, содержащие
различные функциональные
группы

13.

14.

15.

16.

Стереохимия молекулрасположение в
пространстве атомов,
составляющих
молекулу

17.

18. Изомерия Виды изомерии

Чем отличается
структурная
изомерия от
пространственной
(стереоизомерии)?
Структурная
рассматривает
порядок атомов в
молекуле на
плоскости, а
стереоизомерия –
в объеме.

19.

20. Общие принципы организации метаболизма в клетке

1) Высокая сложность
5) Скоординированность
организации
во времени и
пространстве.
2) Динамический
характер постоянства Компартментализация
состава. Катаболизм и 6) Авторегуляция
анаболизм
(гомеостаз)
3) Каталитический
7) Каскадность и
характер
усиление сигналов
4) Многоступенчатость и
сопряженность.
Метаболические пути.

21.

22. Неорганические вещества – вода, неорганические соли и ионы, неорганические кислоты

23.

24.

Неорганические неорганические соли и ионы,
неорганические кислоты
Кальций, соли – ?
Железо – ?
Калий и натрий - ?

25. Первичный (центральный) метаболизм – цепи и циклы реакций, связанные с пластическим и энергетическим обменом (например: синтез

белка, образование АТФ и т.д. Это углеродные
потоки и оборот энергии.
Вторичный метаболизм –синтез организмом
химических вещества, не играющие в организме
ни строительной, ни энергетической роли.
Обычно синтезируются на ответвлениях путей
первичного метаболизма.

26.

27.

Белки и аминокислоты
АМИНОКИСЛОТЫ

28.

Функции аминокислот
1. Мономеры белков
2. Предшественники для синтеза гормонов,
нейромедиаторов, гема, нуклеотидов,
креатина и др.
3. Детоксикация и выведение аммиака
(орнитин, цитруллин)

29.

Строение аминокислот
α

30. Аминокислоты

• Протеиногенные
(белковые) –
Кодируются в ДНК.
Это всегда
α, L-аминокислоты
• Небелковые – в
ДНК не кодируются
Серин
Гомосерин

31. Белковые (протеиногенные) аминокислоты (включаются в состав белка в момент его синтеза на рибосоме):

1) глицин
2) аланин
3) валин
4) лейцин
5) изолейцин
6) триптофан
7) фенил
аланин
• 8) тирозин
• 9) серин
• 10) треонин
11) цистеин 21) СЕЛЕНОЦИСТЕИН
12) метионин
13) аргинин
14) лизин
22) ПИРРОЛИЗИН (ТОЛЬКО У РЯДА
15) глутамат АРХЕБАКТЕРИЙ И
16) глутамин ЭУБАКТЕРИЙ)
17) аспартат
18) аспарагин
19) пролин
23) СЕЛЕНОМЕТИОНИН (??)
20) гистидин

32.

33.

Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но
обычно используют тривиальные названия: серин впервые был выделен из
фиброина шёлка (от лат. serieum - шелковистый), а глицин получил свое
название из-за сладкого вкуса (от греч. glykos - сладкий)

34.

35.

36. Роль ɣ-карбоксиглутаминовой кислоты в структуре белка

Образуется ПОСЛЕ
ТРАНСЛЯЦИИ (из ГЛУ,
находящейся уже в составе
белка) в N-области
протромбина.. Появление
еще одной СООН-группы
нужно для улучшения
связывания ионов Са2+,
что важно для
инициации свертывания
крови

37. Редко встречающиеся и небелковые аминокислоты

Орнитин (похож на лизин)
Цитруллин (похож на аргинин)
D-фенилаланин и орнитин в пептидном
антибиотике грамицидине S, выделяемом
Bacilus brevis

38.

Физические и химические свойства
аминокислот
Аминокислоты являются кристаллическими веществами,
лучше растворяющимися в воде, чем в органических
растворителях, имеющими достаточно высокие температуры
плавления; многие из аминокислот имеют сладкий вкус.

39. Изомерия аминокислот

Чем отличается
структурная
изомерия от
пространственной
(стереоизомерии)?
Структурная
рассматривает
порядок атомов в
молекуле на
плоскости, а
стереоизомерия –
в объеме.

40. Структурная изомерия аминокислот

Структурные изомеры – лейцин и
изолейцин

41.

42.

СТЕРЕОИЗОМЕРИЯ (пространственная)
аминокислот (D и L формы)

43.

Энантиомеры — это пара стереоизомеров, которые относятся друг к другу как
предмет и его несовмещаемое в пространстве зеркальное отражение
Ключевое условие для существования энантиомеров —
хиральность молекулы, то есть её свойство не совпадать в пространстве со
своим зеркальным изображением. Чаще всего хиральность возникает из-за
наличия в молекуле асимметрического атома углерода.

44.

45.

Рацемизация
Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок
самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярную
смесь L- и D-изомеров (рацемат). Этот процесс называют
рацемизацией.
Рацемизация
каждой
L-аминокислоты
при
данной
температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство
можно использовать для установления возраста людей и животных.
Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок дентин, в котором Lаспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со
скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине
содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата
можно рассчитать возраст обследуемого.

46.

Кислотно-основные свойства аминокислот

47.

Константа диссоциации
Кривая титрования аланина
карбоксильных групп
аминокислот обозначается как
pK1. Это такое значение рН
среды, при котором в половине
молекул аминокислоты
карбоксильные группы при Сα
находятся в состоянии –СООН, а
в другой половине – в состоянии
СОО– (отношение количества
диссоциированной формы к
недиссоциированной равно 1).
Константа диссоциации
аминогрупп аминокислот
обозначается как pK2. Это такое
значение рН среды, при котором
в половине молекул
аминокислоты аминогруппы при
Сα находятся в состоянии –NH2, а
в другой половине – в состоянии
–NH3 + . Величины pK1 и pK2
несколько отличаются для
каждой аминокислоты, так как на
диссоциацию влияет химизм
бокового радикала. Точные
значения pK1 и pK2 для разных
аминокислот приводятся в
специальных таблицах

48.

Для аминокислоты с недиссоциирующим боковым радикалом
изоэлектрическая точка рассчитывается по формуле:
рI = (pK1 (coo-) + pK2 (NH3+)) / 2
Величины рК1 и рК2 определяются с помощью электрометрического
титрования. Титрование аланина (и других
моноаминомонокарбоновых кислот) носит двухстадийный характер,
вследствие чего кривая титрования состоит из двух четко
различающихся ветвей. Точки перегиба этих ветвей соответствуют
значениям рК1 и рК2 и равны соответственно 2,34 и 2,69. При
значении рН ниже рК1 все нейтральные аминокислоты несут
положительный заряд, а при рН выше рК2 – отрицательный. В точке
перехода между ветвями молекула аминокислоты не несет заряда,
так как число отрицательных и число положительных ионов
одинаково (состояние изоэлектрической точки). В случае аланина pI
равно: (2,34+9,69)/2 = 6,02

49.

50.

• Качественное и количественное определение отдельных
аминокислот возможно благодаря наличию в их радикалах
особенных функциональных групп.
• Специфические реакции на отдельные аминокислоты - аргинин определяют с помощью качественной реакции на
гуанидиновую группу (реакция Сакагучи); цистеин выявляют
реакцией Фоля, специфичной на SH-группу данной аминокислоты;
наличие ароматических аминокислот в растворе определяют
ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования); наличие
гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина - с
помощью реакции Миллона (лабораторная работа).

51. Нингидриновая реакция на α-аминокислоты

Нингидриновая реакция на αаминокислоты
• Бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой,
конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый
от α-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется
пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит
декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к
образованию СО2 и соответствующего альдегида.

52. Типы классификации аминокислот:

• 1) Белковые (протеиногенные - 20) – небелковые
• 2) Заменимые – незаменимые
• 3) По типу изомерии: α, ß и т.д. (по взаиморасположению
СООН- и NH2-групп) ; структурная изомерия (лей – илей),
оптическая (стерео) изомерия (L- и D-изомеры )
• 4) По количеству СООН- и NH2-групп
• 5) По химизму бокового радикала (ароматические,
алифатические, сера-содержащие, гетероциклические …)
• 6) По способности (или неспособности) к диссоциации бокового
радикала аминокислот

53. Белковая? Небелковая?

54.

55. Незаменимые аминокислоты (человек, min в сут)

56. ?

57.

58.

• Моноаминомонокарбоновые
• Диаминомонокарбоновые
• Моноаминодикарбоновые

59.

60. Классификация аминокислот в зависимости от заряженности и диссоциации бокового радикала

61.

62.

63. «+» и «–» заряженные аминокислоты

64.

1. Определите, к какому полюсу (катоду
или аноду) будут перемещаться смеси
аминокислот при pH 6,0, если их
изоэлектрические точки равны: аланин
(6,0), лизин (9,8), аргинин (10,8),
глутаминовая кислота (3,2)
2. Укажите суммарный заряд
следующих аминокислот при
заданных значениях pH:
- аланин при pH 1,5, 6,5 и
12,0.
- цистеин при pH 2,5, 4,2 и
12,0.
-глутаминовая кислота при pH
1,0, 2,5 и 12,0.

65.

Если pH<