Состав, строение и функции белков

1. Состав, строение и функции белков

2. Аминокислоты- мономеры белка

В состав большинства белков входят 20
разных аминокислот из около 170
известных.
Как из 33 букв алфавита мы можем
составить бесконечное число слов, так
из 20 аминокислот – бесконечное
множество белков. В организме
человека насчитывается до 100 000
белков.

3. Аминокислоты

Заменимые
Незаменимые
Незаменимыми для взрослого
Заменимые аминокислоты
могут синтезироваться в
здорового человека являются 8
организме.
аминокислот: валин,
изолейцин, лейцин, лизин,
Потребность организма
метионин, треони́н,
осуществляется за счет
поступления белков пищи.
триптофан и фенилалани́н.
К заменимым аминокислотам Для детей незаменимыми
относятся аланин, аспарагин, также являются аргинин и
аспарагиновая кислота,
гистидин.
глицин, глютамин,
глютаминовая кислота,
тирозин, цистеин, цистин и Не могут быть синтезированы в
др.
организме.

4.

Содержание незаменимых
аминокислот
Валин
Треонин
Изолейцин
Триптофан
Лейцин
Фенилаланин
Лизин
Аргинин
Метионин
Гистидин

5. Аминокислота- амфотерное соединение

АМИНОГРУППА
(свойства основания)
КАРБОКСИЛЬНАЯ
ГРУППА
(свойства кислот)

6. Белки

Белки – это нерегулярные полимеры,
мономерами которых являются α-аминокислоты.
БЕЛКИ
Простые
Сложные
(протеины)
(протеиды)
только из аминокислот
белок +небелковая
часть
альбумины, глобулины
гемоглобин,
нуклеопротеид

7.

Гликопротеиды
(аминокислоты+
углеводы)
(имунноглобулин)
Липопротеиды
(аминокислоты +
липиды)
Металлопротеины
(аминокислоты+
металлы)
Сложные белки
Хромопротеиды
Нуклеопротеиды
(аминокислоты+
нуклеиновые кислоты)
Фосфопротеид
ы (аминокислоты +
остатки фосфорной
кислоты)
(аминокислоты +
окрашенными
простетические группы
различной химической
природы)

8. Денатурация белка

Денатурация белков – это потеря белками их
биологических свойств (каталитических,
транспортных и т.д.) вследствие изменения
структуры белковой молекулы.
Денатурацию вызывают:
физические факторы (высокая температура,
ионизирующее излучение),
химические факторы (концентрированные
кислоты, щелочи, реакционно-активные
соединения, тяжелые металлы ).

9. Денатурация белка

Обратимая
(ренатурация)
после
устранения
воздействия
денатурирующег
о агента белок
восстанавливает
свою активность.
Необратимая
происходит
необратимое
нарушение
первичной
структуры белка

10. Уровни организации белковой молекулы

11. Первичная структура белков

Первичная структура
- определенная
последовательность
аминокислотных
остатков в
полипептидной цепи.
Связи между
аминокислотами
ковалентные, а
следовательно очень
прочные

12. Вторичная структура

Вторичная структура -
конформация
полипептидной цепи,
закрепленная
множеством
водородных связей
между группами N-H и
С=О.
Одна из моделей
вторичной структуры a-спираль.

13. Вторичная структура

α–спираль
Β - спираль
α–спираль открыта в 30-ых
годах ХХ века Л.Полингом.
β – спираль (складчатая)–
две параллельные
полипептидные цепи,
соединены между собой с
помощью водородных
связей,перпендикулярно
цепям.
α–спираль
стабилизируется в
пространстве благодаря
образованию
дисульфидных и большого
количества водородных
связей между
аминокислотами
полипептидной цепи оси
спирали.
Например – кератин.
Подобную структуру имеют
фибриллярные белки
(коллаген, фиброин (белок
шелка)).

14. Третичная структура

Третичная
структура - форма
закрученной спирали
в пространстве.

15.

Связи, стабилизирующие третичную структуру:
1. электростатические силы притяжения между Rгруппами, несущими противоположно заряженные
ионогенные группы (ионные связи);
2. водородные связи между полярными
(гидрофильными) R-группами;
3. гидрофобные взаимодействия между
неполярными (гидрофобными) Rгруппами;
4. дисульфидные (ковалентные) связи между
радикалами двух молекул цистеина. Они повышают
стабильность третичной структуры, но в ряде белков
они могут вообще отсутствовать.

16. Четверичная структура

Четвертичная структура - агрегаты
нескольких белковых макромолекул
(белковые комплексы),
образованные за счет
взаимодействия разных
полипептидных цепей.

17. Проверь себя

название
структуры
особенности
химические связи
первичная
цепочка аминокислот
пептидные связи
(ковалентные,
прочные)
вторичная
цепочка закручена в
спираль
водородные
(непрочные)
третичная
дальнейшее
"сворачивание"
молекулы, образование
глобулы, специфичной
для каждого белка.
четвертичная
(есть не у всех
комплекс из нескольких
белковых макромолекул
водородные и
ковалентные связи
между удаленными
участками цепи
(дисульфидные),
гидрофобные)

18. Функции белков в организме

Белки — необходимые компоненты всех живых
организмов, они участвуют в большинстве
жизненных процессов клетки.
Белки осуществляют обмен веществ и
энергетические превращения.
Белки входят в состав клеточных структур —
органелл, секретируются во внеклеточное
пространство для обмена сигналами между
клетками, гидролиза пищи и образования
межклеточного вещества.

19.

20. Структурная функция

Структурные белки цитоскелета, как своего
рода арматура, придают форму клеткам и
многим органоидам и участвуют в изменении
формы клеток.
Коллаген и эластин — основные компоненты
межклеточного вещества соединительной
ткани (например, хряща), а из другого
структурного белка кератина состоят волосы,
ногти, перья птиц и некоторые раковины.

21. Транспортная функция

Транспортный белок гемоглобин переносит кислород из
лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к
лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во
всех царствах живых организмов.
Мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул
через мембрану клетки, изменяя её проницаемость
(белки-каналы и белки-переносчики).
Белки-каналы содержат внутренние, заполненные водой
поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы)
или молекулам воды (через белки-аквапорины)
перемещаться через мембрану.
Белки-переносчики связывают, подобно ферментам,
каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от
каналов, могут осуществлять активный транспорт с
использованием энергии АТФ.

22. Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток
регулируются белковыми молекулами,
которые регулируют транскрипцию,
трансляцию, сплайсинг, а также активность
других белков.
Регуляторную функцию белки
осуществляют либо за счёт ферментативной
активности (например, протеинкиназы),
либо за счёт специфического связывания с
молекулами ферментов.

23. Защитная функция

Фибриногены и
тромбины, участвуют
в свёртывании крови.
Физическая защита.
В ней принимает участие
коллаген — белок,
образующий основу
межклеточного
вещества
соединительных тканей
(в том числе костей,
хряща, сухожилий и
глубоких слоев кожи
(дермы);
кератин, составляющий
основу роговых щитков,
волос, перьев, рогов и
др. производных
эпидермиса.

24. Защитная функция

Химическая защита.
Связывание токсинов
белковыми молекулами
может обеспечивать их
детоксикацию.
Особенно важную роль в
детоксикации у человека
играют ферменты печени,
Печень- «чистит» кровь,
расщепляющие яды или
то есть перестраивает
переводящие их в
токсин так, чтобы он
растворимую форму, что
мог выйти из организма.
способствует их быстрому
выведению из организма.

25. Защитная функция

Иммунная защита
Белки, входящие в состав крови и других биологических
жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как
на повреждение, так и на атаку патогенов.
Иммуноглобулины нейтрализуют бактерии, вирусы или
чужеродные белки.
Антитела, входящие в состав иммунной системы,
присоединяются к чужеродным для данного организма
веществам, антигенам и тем самым нейтрализуют их,
направляя к местам уничтожения.
Антитела могут секретироваться в межклеточное
пространство или закрепляться в мембранах
специализированных В-лимфоцитов, которые
называются плазмоцитами .

26. Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность
белков служить сигнальными веществами,
передавая сигналы между клетками, тканями,
о́рганами и разными организмами.
Сигнальную функцию выполняют белки-
гормоны, цитокины, факторы роста и др.
Большинство гормонов животных — это белки
или пептиды. Связывание гормона с
рецептором является сигналом, запускающим в
клетке ответную реакцию.

27. Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная роль белков в организме —
катализ различных химических реакций.
Ферменты — группа белков, обладающая
специфическими каталитическими свойствами, то есть
каждый фермент катализирует одну или несколько
сходных реакций.
Ферменты катализируют реакции расщепления сложных
молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также
репликации и репарации ДНК и матричного синтеза
РНК.
Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие,
как, например, пепсин, расщепляют белки в процессе
пищеварения.

28. Запасная (резервная) функция белков

Резервные белки запасаются в качестве источника
энергии и вещества в семенах растений и
яйцеклетках животных; белки третичных оболочек
яйца (овальбумины) и основной белок молока
(казеин) также выполняют, главным образом,
питательную функцию.

29. Моторная (двигательная) функция

Моторные белки обеспечивают движения организма
(например, сокращение мышц, в том числе
локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри
организма (например, амебоидное движение
лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также
активный и направленный внутриклеточный
транспорт (кинезин, динеин).

30. Энергетическая функция

При распаде 1 г белка до конечных продуктов
выделяется 17,6 кДж.
Сначала белки распадаются до аминокислот, а
затем до конечных продуктов — воды, углекислого
газа и аммиака. Однако в качестве источника
энергии белки используются только тогда, когда
другие источники (углеводы и жиры)
израсходованы.

31. Токсины (от греческого toxikоn — яд), вещества бактериального, растительного или животного происхождения, способные угнетать

физиологические
функции, что приводит к заболеванию или гибели
животных и человека. По химической природе все
токсины— белки или полипептиды.

32. Разгадай кроссворд

1
4
11
3
9
2
7
6
5
А
М
И
Н
10
О
К
И
8
С
Л
О
Т
12
А

33. РЕШИ КРОССВОРД: 1.Изменение первичной структуры белка 2. Высокомолекулярные соединения. 3.Белки, состоящие только из

аминокислот.
4. Соединение, сочетающее в себе признаки кислот и оснований.
5. Пространственная конфигурация представляющая третичную
структуру белка.
6. Высокомолекулярные органические непериодические
полимеры, состоящие из аминокислот.
7. Химические связи, соединяющие аминокислоты в первичной
структуре белка.
8. Форма, образующая вторичную структуру белковой молекулы.
9.Транспортный белок, для которого характерна четвертичная
структура.
10.Двигательный белок.
11. Белки, являющиеся биокатализаторами.
12. Белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Тлимфоциты различают свои клетки от чужих.

34. Составим опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

35.

БЕЛКИ – C,H,O,N….S…….Fe
МОНО – АМИНОКИСЛОТА
20 –МАГИЧЕСКИЕ !
УРОВНИ:
1-ичная
пептидная (послед-ть А/К)
Н - связи
гидрофобные
2- ая
3-ая
4-ая
Н –связи
-S-S-связи
1
1
Hb
∞

36. ДЕНАТУРАЦИЯ

1
2,3,4
ДЕНАТУРАЦИЯ
ренатурация
необратимая
1!
1
Функции:
1.Каталитическая (ферменты)
2. Защитная (иммуноглобулин)
3. Сигнальная(родопсин)
4. Транспортная (гемоглобин)
5.Структурная( коллаген, кератин)
6. Двигательная (актин, миозин)
7. Энергетическая (1гр.- 17,6 кДж)
8. Регуляторная (инсулин,гистоны)
9.Запасающая ( казеин)

37. Домашнее задание: § 5, презентация, решить кроссворд