Белки (1.Белки)

1. БИОХИМИЯ 1.БЕЛКИ

2. ВОПРОСЫ К РАЗДЕЛУ:

• Строение и классификация природных аминокислот.
• Уровни структурной организации белков и стабилизирующие их
связи.
• Физико-химические свойства белков.
• Денатурация и факторы ее вызывающие.
• Функции полипептидов и белков.
• Свойства и роль простых белков.
• Строение и роль сложных белков.
• Азотистые основания в составе нуклеиновых кислот.

3.

Биологическая химия – это наука, изучающая:
химический состав живых организмов
• химические процессы, лежащие в основе их жизнедеятельности.

4.

Белки (или протеины) - это уникальный класс органических
соединений, играющих решающую роль во всех процессах жизни.
! белки составляют около 50% сухой массы тела всех организмов;
у вирусов -от 45 до 95%.
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества,
молекулы которых построены из остатков аминокислот.
Название «протеины», от греч. protos – первый, важнейший.
Только белки являются теми молекулярными инструментами, при помощи
которых реализуется генетическая информация.
Без белков (в частности ферментов) ДНК лишена способности передавать
генетическую информацию

5.

АМИНОКИСЛОТЫ — ОСНОВНЫЕ СТРУКТУРНЫЕ ЗВЕНЬЯ БЕЛКОВОЙ
МОЛЕКУЛЫ
Остатки α-аминокислот являются мономерными звеньями белков и
пептидов.
При построении белковой молекулы аминокислоты соединяются друг с
другом пептидной (амидной) связью с выделением молекулы воды.
Все многообразие пептидов и белков построено из α-аминокислот.
α-Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, в которых группы –
СООН и –NH2 находятся у одного и того αже углеродного атома ():

6.

Общее число α-аминокислот, найденное в пептидах и белках, близко к 70.
Среди них выделяется группа из 20 наиболее важных α-аминокислот,
постоянно встречающихся во всех белках.
Иногда эту группу расширяют до 22–25 за счет включения родственных
производных.
Кроме того, существует еще постоянно пополняющаяся группа редких
аминокислот, обнаруженных в крайне ограниченном круге белков, а
иногда встречающихся только в белке одного вида.
По участию аминокислот в синтезе белков, выделяют:
• протеиногенные (20 АК), участвующие в построении молекул пептидов и
белков-протеиногенные ( «рождающие протеины»),
• непротеиногенные (около 40 АК), которые не входят в состав белковых
молекул (но при этом выполняют биофункции).
Все протеиногенные аминокислоты являются - α -аминокислотами.

7.

На примере протеиногенных аминокислот можно показать дополнительные
способы классификации:
• по строению бокового радикала – неполярные (алифатические,
ароматические) и полярные (незаряженные, отрицательно и
положительно заряженные),
• электрохимическая – по кислотно-основным свойствам подразделяют
нейтральные (большинство), кислые (Асп, Глу) и основные (Лиз, Арг,
Гис) аминокислоты,
В соответствии с биологической или физиологической классификацией
аминокислоты подразделяются на три группы:
• незаменимые;
• полузаменимые;
• заменимые.

8.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться организмом из других
соединений, поэтому они обязательно должны поступать извне (с пищей).
Абсолютно незаменимых аминокислот для человека восемь:
валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.
Выделяют группу полузаменимых аминокислот, которые образуются в организме, но в
недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей.
Для организма человека такими аминокислотами являются: аргинин, тирозин, гистидин.
К заменимым аминокислотам относятся аминокислоты, синтезируемые в организме в
достаточном количестве из незаменимых аминокислот или других соединений.
Организм может обходиться без них долгое время, если конечно, с пищей поступают
вещества, из которых эти аминокислоты могут быть синтезированы.
К заменимым аминокислотам относятся остальные аминокислоты, кроме
вышеперечисленных.

9.

Физические свойства
α-Аминокислоты — кристаллические вещества.
Они имеют высокую температуру плавления (более 200 °С),
нелетучи,
нерастворимы в неполярных органических растворителях,
хорошо растворимы в воде.
Хорошая растворимость в воде — важный фактор, обеспечивающий полноцен ную
всасываемость и транспорт аминокислот в организме.

10.

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

11.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО ФУНКЦИИ
В соответствии с биологическими функциями выделяют:
структурные белки (коллаген, кератин),
ферментативные (пепсин, амилаза),
транспортные (трансферрин, альбумин, гемоглобин),
пищевые (белки яйца, злаков),
сократительные и двигательные (актин, миозин, тубулин),
защитные (иммуноглобулины, тромбин, фибриноген),
регуляторные (соматотропный гормон, адренокортикотропный гормон,
инсулин).

12.

КЛАССИФИКАЦИЯ ПО СТРОЕНИЮ
В зависимости от формы молекулы выделяют:
• глобулярные (инсулин, альбумин, глобулины плазмы крови)
• фибриллярные белки (кератин, миозин, коллаген).

13.

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ
К физико-химическим свойствам белков относят:
• амфотерность,
• растворимость,
• способность к денатурации,
• коллоидные свойства.

14.

АМФОТЕРНОСТЬ
В составе белков всегда имеются свободные кислые (СОО–)
и основные (NH3+) группы.
Заряд белка зависит от соотношения количества кислых и основных
аминокислот.
Поэтому, аналогично аминокислотам:
белки заряжаются положительно при уменьшении рН,
и отрицательно при его увеличении.
Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке белка, то заряд
белка равен 0.

15.

Если в пептиде или белке преобладают кислые аминокислоты (глутамат
и аспартат), то при нейтральных рН, заряд белка отрицательный и
изоэлектрическая точка находится в кислой среде.
Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится
в диапазоне рН 4,8-5,4, что свидетельствует о преобладании в их составе
глутаминовой и аспарагиновой аминокислот.
Если в белке преобладают основные аминокислоты (лизин и аргинин) –
при нейтральных рН заряд положительный и обусловлен этими,
положительно заряженными, аминокислотами.
Амфотерность имеет значение для выполнения белками некоторых
функций. Например, буферные свойства белков, т.е. способность
поддерживать неизменным рН крови, основаны на способности
присоединять ионы Н+ при закислении среды или отдавать их при
защелачивании.

16.

РАСТВОРИМОСТЬ
Так как большинство белков несет много
заряженных групп, то в целом
они водорастворимы.
Растворимость объясняется:
наличием заряда и взаимоотталкиванием
заряженных молекул белка,
наличием гидратной оболочки – чем больше
полярных и/или заряженных аминокислот в
белке, тем больше гидратная оболочка.
Например, 100 г белка альбумина связывает
30-50 г воды.

17.

Точка рН, соответствующая нулевому заряду
белка, называется его изоэлектрической
точкой, и белки в ней обычно имеют
минимальную растворимость.
Навязывая белку определенную кислотность
среды, мы можем получить выпадение белка
в осадок — и именно это заставляет скисшее
молоко, в котором лактобактерии сбродили
молочный сахар до молочной кислоты,
разделяться на сыворотку и белковые
сгустки.
Изоэлектрическая точка основного белка
молока, казеина, лежит как раз в области
кислых значений рН.
Заряд белковой молекулы зависит от рН среды вокруг
него
—
когда
количество
отрицательных
и положительных зарядов у белковой молекулы
равно, ее общий заряд равен нулю.
Белковые
молекулы
в
растворе
перестают
отталкиваться друг от друга, начинают слипаться
и могут образовать осадок. Растворимость белка
в изоэлектрической точке минимальна.

18.

Свойства белковых растворов определяются большими размерами молекул,
т.е. белки являются коллоидными частицами и образуют коллоидные
растворы.
• высокая вязкость растворов, в результате сил сцепления между
крупными молекулами (при образовании гелей и студней)
• незначительная диффузия (малая скоростью диффузии).
• способность к набуханию в больших пределах,
• оптическая активность (опалесценция)
• низкое осмотическое давление
• высокое онкотическое давление, то есть перемещение воды в сторону
более высокой концентрации белка, что проявляется, например, как
формирование отеков при повышении проницаемости сосудистой стенки

19.

• способность к поглощению УФ-лучей (это свойство, обусловленное
наличием в белках ароматических аминокислот, используется для
количественного определения белков).
• неспособность белковых частиц проникать через мембраны, поры
которых меньше диаметра белков (полунепроницаемые мембраны).
Это используется в диализе. Очистка белковых препаратов от
посторонних примесей лежит в основе работы "искусственной почки"
при лечении острой почечной недостаточности.
• подвижность в электрическом поле
Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных
NH2 - и СООН-групп.
Для них характерны все свойства кислот и оснований.
В зависимости от условий, белки в растворе несут или «-», или «+» заряд,
перемещаясь к аноду или катоду.
Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

20.

МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА БЕЛКОВ
Белки относятся к высокомолекулярным соединениям (могут
содержать тысячи аминокислотных остатков).
Молекулярная масса белков колеблется от 6.000 (нижний предел)
до 1.000.000 и выше.
Такие полипептидные цепи получили название субъединиц.

21.

Белки можно удалить из раствора
Так как растворимость белков зависит
от заряда и наличия гидратной оболочки,
то исчезновение одного или обоих этих
факторов ведет к осаждению белка и
потере его функций.
Обратимость осаждения белков
объясняется сохранением первичной
структуры белка.
Восстановление физико-химических и
биологических свойств белка
называется ренативация (ренатурация).
Денатурация и ренатурация рибонуклеазы .
а - развертывание (мочевина +
меркаптоэтанол);
б - повторное свертывание

22.

ДЕНАТУРАЦИЯ
Денатурация – необратимое осаждение белка из-за разрыва связей, стабилизирующих
четвертичную, третичную, вторичную структуры белка, сопровождаемое:
• изменением растворимости,
• вязкости,
• химической активности,
• снижением или полной потерей биологической функции.
1. Физическая денатурация
Вызывается:
повышением температуры
ультрафиолетовым излучением
микроволновым излучением
механическими воздействиями
ионизацией заряженными частицами.

23.

2. Химическая денатурация
Зависит от природы денатурирующего реагента:
кислоты и щелочи образуют водородные связи с пептидными
группами,
органические растворители образуют водородные связи и
вызывают дегидратацию,
алкалоиды образуют связи с полярными группами и разрывают
систему водородных и ионных связей,
тяжелые металлы взаимодействуют с заряженными радикалами,
нейтрализуют отрицательные заряды и разрывают систему
водородных и ионных связей.

24.

Как формируется молекула белка?
Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом
пептидными связями.
Количество аминокислот может быть различно: от минимум двух до
любых разумных величин.
Если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение
называется пептид
Если от 10 до 40 аминокислот – полипептид
Если более 40 аминокислот –белок

25.

Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в
цепь, является первичной структурой.
Ее можно сравнить с обычной нитью на которую навешено до
нескольких сотен бусинок 20 различных цветов (по числу аминокислот).
Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре
определяет дальнейшее поведение молекулы:
• ее способность изгибаться,
• сворачиваться,
• формировать те или иные связи внутри себя.
Формы молекулы (при свертывании) последовательно могут
принимать вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.

26.

Схематичное представление последовательности
укладки белков в четвертичную структуру

27.

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ
Белковые молекулы – это продукт полимеризации 20 различных
мономерных молекул (аминокислот), соединенных не хаотично, а в строгом
соответствии с кодом белкового синтеза.
Каким образом соединяются между собой многие десятки и сотни
аминокислот в белковой молекуле?
Полипептидная теория строения:
белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные
аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими
при взаимодействии α-карбоксильных СООН- и α-NН2 -групп аминокислот.

28.

29.

! Полипептидная теория строения не отрицает существования в молекуле
белка других связей тоже, включая:
• ковалентные (например, дисульфидные —S—S-связи)
• и нековалентные (например, водородные связи и др.).
Существует 4 уровня структурной организации белковой молекулы:
1. первичная структура
2. вторичная структура
3. третичная структура
4. четвертичная структура

30.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА - последовательность расположения
аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Главное в белке - последовательность аминокислот
Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную
полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка.
Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала)
(пептидные связи выделены желтым цветом, аминокислоты - красной рамкой)

31.

Первичная структура белков, т.е. последовательность
аминокислот в нем, программируется последовательностью
нуклеотидов в ДНК.
Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к
изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры
синтезируемого белка.
Если изменение последовательности аминокислот носит не
летальный характер, а приспособительный или хотя бы
нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и
остаться в популяции. В результате возникают новые белки с
похожими функциями. Такое явление
называется полиморфизм белков.

32.

Например,
при серповидноклеточной
анемии в шестом положении βцепи гемоглобина происходит
замена глутаминовой
кислоты на валин. Это приводит к
синтезу гемоглобина S (HbS) – такого
гемоглобина, который в дезоксиформе
полимеризуется и образует кристаллы.
В результате эритроциты
деформируются, приобретают
форму серпа (банана), теряют
эластичность и при прохождении
через капилляры разрушаются. Это
в итоге приводит к снижению
оксигенации тканей и их некрозу.

33.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре
определяет формирование
вторичной, третичной и четвертичной структур.
Укладка белка в виде каната и гармошкой
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА – это способ укладки
полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой
происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними
водородных связей.
Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида
принять конформацию с наибольшим количеством связей между
пептидными группами.
Тип вторичной структуры зависит от:
• устойчивости пептидной связи,
• подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом
пептидной группы,
• размером аминокислотного радикала.

34.

Существует два возможных варианта вторичной структуры:
1. α-спираль (α-структура)
2. β-складчатый слой (β-структура).
В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном
соотношении:
• в глобулярных белках преобладает α-спираль,
• в фибриллярных – β-структура.
Вторичная структура образуется только при участии
водородных связей между пептидными группами:
• атом кислорода одной группы реагирует
с атомом водорода второй,
• одновременно кислород второй пептидной группы
связывается с водородом третьей и т.д.
Участие водородных связей в формировании вторичной структуры

35.

α-СПИРАЛЬ
Наиболее вероятным типом строения глобулярных белков
принято считать α-спираль.
закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке
(правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом
природных белков.
на каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных
остатка.
шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток,
а на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.
угол подъема спирали 26°,
через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная
конфигурация полипептидной цепи повторяется.
Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной
структуры составляет 2,7 нм.

36.

! Не все глобулярные белки
спирализованы на всем
протяжении полипептидной
цепи.
В молекуле белка αспиральные участки
чередуются с линейными.
Структура и параметры α-спирали.

37.

β-СКЛАДЧАТЫЙ СЛОЙ
В этом способе укладки белковая молекула лежит "змейкой",
удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В
результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой
цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.
Укладка белка в виде β-складчатого слоя

38.

В природе существуют белки,
строение которых не
соответствует ни β-, ни αструктуре.
Пример: коллаген –
фибриллярный белок,
составляющий основную массу
соединительной ткани в
организме человека и животных.
β-Структура полипептидных цепей.

39.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
Третичная структура – это
укладка полипептидной цепи в
глобулу ("клубок").
Четкой границы между
вторичной и третичной
структурами провести нельзя.
Но происходит взаимосвязь
между аминокислотами,
расположенными далеко друг от
друга в цепи.
Благодаря третичной
структуре происходит еще более
компактное формирование цепи.
Схематичное представление укладки белка в третичную
структуру

40.

В стабилизации пространственной структуры белков, кроме ковалентных
связей (пептидные и дисульфидные связи), основную роль играют
нековалентные связи.
К этим связям относятся:
• водородные связи- между НО-, СООН-, NH2-группами радикалов
аминокислот,
• электростатические взаимодействия заряженных групп,
• межмолекулярные ван-дер-ваальсовы силы,
• взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот, так
называемые гидрофобные взаимодействия и т.д.
(гидрофобные образуются между остатками алифатических и
ароматических аминокислот)

41.

42.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
- это способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей,
обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной
структурой, и формирование единого в структурном и функциональном
отношениях макромолекулярного образования.
Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей,
связанных между собой нековалентными (не пептидными и не
дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной
структурой.
Такие агрегаты стабилизируются водородными связями,
ионными связями и электростатическими
взаимодействиями между остатками аминокислот,
находящимися на поверхности глобулы.

43.

Подобные белки называются олигомерами,
а их индивидуальные цепи – протомерами (мономерами,
субъединицами).
Если белки содержат:
• 2 протомера, то они называются димерами,
• если 4, то тетрамерами и т.д.
Например, гемоглобин – белок эритроцитов,
переносящий кислород, состоит из 4 субъединиц – 2 αсубъединицы и 2 β-субъединицы в гемоглобине
взрослых, 2 α-субъединицы и 2 γ-субъединицы в
фетальном гемоглобине.
Строение тетрамера
гемоглобина взрослых

44.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
1. Каталитическая функция.
Идентифицировано более 3400 ферментов.
Большинство известных ферментов (или биологических катализаторов)
- это белки.
Эта функция белков определяет скорость химических реакций в
биологических системах.

45.

2. Транспортная функция.
Белки осуществляют перенос веществ в крови, например:
• липопротеины (перенос жира),
• гемоглобин (транспорт кислорода),
• трансферрин (транспорт железа)
• Трансмембранный перенос:
• через мембраны - Na+,К+-АТФаза (противоположный
трансмембранный перенос ионов натрия и калия),
• Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).
! Сывороточные белки образует комплексы с жирами, медью, железом,
тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их
доставку в соответствующие органы-мишени.

46.

3. Защитная функция.
Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система
Она обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на
поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков.
Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков плазмы
крови (фибриногена) к свертыванию.
В результате свертывания фибриногена образуется сгусток крови,
предохраняющий от потери крови при ранениях.

47.

4. Сократительная функция.
В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество
белковых веществ.
Белки актин и миозин – специфические белки мышечной ткани.
Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и
белкам цитоскелета (тубулин), что обеспечивает тончайшие процессы
жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

48.

5. Структурная функция.
Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по
количеству первое место среди других белков тела человека.
Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки:
• коллаген в соединительной ткани,
• кератин в волосах, ногтях, коже,
• протеогликан
• эластин в сосудистой стенке и др.
Комплексы белков с углеводами участвуют в формировании секретов:
• мукоидов,
• муцина и т.д.

49.

6. Гормональная функция.
Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма
осуществляют гормоны.
Они синтезируются не только в железах внутренней секреции, но и во
многих других клетках организма.
Часть гормонов- это белки или полипептидами:
• гормоны гипофиза,
• поджелудочной железы (инсулин, глюкагон) и др.
Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

50.

7. Питательная (резервная) функция.
Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся
источниками питания для плода, например белки яйца (яичный
альбумин).
У животных и человека таких специализированных депо нет, но при
длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов,
эпителиальных тканей и печени.
Основной белок молока (казеин) также выполняет питательную
функцию.
Некоторые белки используются в организме в качестве источника
аминокислот (которые являются предшественниками биологически
активных веществ, регулирующих процессы метаболизма).

51.

В комплексе с липидами (фосфолипидами) белки участвуют в образовании
биомембран клеток.
В построении мембран и цитоскелета участвуют (интегральные,
полуинтегральные и поверхностные белки):
• спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов),
• гликофорин(интегральный, фиксирует спектрин на поверхности).

52.

Белки, в зависимости от химического состава, делят на:
• простые
• и сложные белки.
ПРОСТЫЕ БЕЛКИ построены из остатков аминокислот и при гидролизе
распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.
СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ – это двухкомпонентные белки, которые состоят из
какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого
простетической группой.
При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот,
освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

53.

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ
Простые белки делятся на подгруппы:
• протамины,
• гистоны,
• альбумины,
• глобулины,
• проламины,
• глютелины и др.

54.

Альбумины
Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной
массой около 40 кДа.
Содержат много глутаминовой кислоты
и поэтому имеют кислые свойства
и высокий отрицательный заряд при физиологических рН.
Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы.
Являются белком-транспортером в крови для многих веществ:
• для билирубина
• длинноцепочечных жирных кислот.

55.

Глобулины
Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до
100 кДа.
Они слабокислые или нейтральные.
Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами.
Меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется
в клинической диагностике в "осадочных" пробах (тимоловая,Вельтмана).
Часто содержат углеводные компоненты.
При электрофорезе глобулины
сыворотки крови разделяются,
как минимум, на 4 фракции:
• α1-глобулины,
• α2-глобулины,
• β-глобулины
• γ-глобулины.

56.

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то у них
много функции.
• Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что
защищает белки крови от преждевременного разрушения,
(например, α1-антитрипсин, α1-антихимотрипсин, α2макроглобулин).
• Некоторые глобулины способны к связыванию определенных
веществ:
• трансферрин (переносит ионы железа),
• церулоплазмин(содержит ионы меди),
• гаптоглобин (переносчик гемоглобина),
• гемопексин (транспорт гема).
• γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную
защиту организма.

57.

ГИСТОНЫ – внутриядерные белки
массой около 24 кДа.
Обладают выраженными
основными свойствами, поэтому при
физиологических значениях рН
заряжены положительно и
связываются
с дезоксирибонуклеиновой
кислотой (ДНК),
образуя дезоксирибонуклеопротеины.
Существуют 5 типов гистонов –
очень богатый лизином (29%) гистон
Н1, другие гистоны Н2а, H2b, НЗ, Н4
богаты лизином и аргинином (в сумме
до 25%).
Взаимодействие гистонов и ДНК

58.

Радикалы аминокислот в составе
гистонов могут быть:
• метилированы,
• ацетилированы
• фосфорилированы.
Это изменяет суммарный заряд и
другие свойства белков.
Участок суперспирали ДНК
Можно выделить две функции гистонов:
1. Регуляция активности генома,
(они препятствуют транскрипции).
2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

59.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические
структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4.
Между нуклеосомами располагается гистон H1, также связанный с
молекулой ДНК. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза и переходит к
гистону H1, после чего обвивает следующую нуклеосому.
Благодаря такой структуре достигается уменьшение размеров ДНК в
7 раз. Далее нить ДНК с нуклеосомами складывается
в суперспираль и суперсуперспираль.
Таким образом, гистоны участвуют в плотной упаковке ДНК при
формировании хромосом. Например, благодаря гистонам в конечном
итоге размеры ДНК уменьшаются в тысячи раз: длина ДНК достигает 69 см (10-1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10-6).

60.

ПРОТАМИНЫ
Это белки массой от 4 кДа (килодальтон) до 12 кДа.
У рыб они являются заменителями гистонов, есть в спермиях.
Отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%).
Протамины присутствуют в клетках, не способных к делению.
Их функция как у гистонов – структурная.

61.

КОЛЛАГЕН
Фибриллярный белок с уникальной структурой.
Составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани:
сухожилий,
кости,
хряща,
кожи,
и в других тканях.
Обычно содержит моносахаридные (галактоза) и
дисахаридные (галактоза-глюкоза) остатки, соединенные с ОН-группами
некоторых остатков гидроксилизина.

62.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и состоит из
повторяющегося триплета [Гли-А-В], где А и В – любые, кроме глицина,
аминокислоты.
В основном это:
• аланин, его доля составляет 11%,
• пролина 21%
• гидроксипролина – 21%.
Таким образом, на другие
аминокислоты приходится
всего 33%.
Структура пролина и гидроксипролина не позволяет образовать αспиральную структуру, из-за этого образуется левозакрученная спираль, где
на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.

63.

ЭЛАСТИН
По строению схож с коллагеном.
Находится в связках, эластичном слое сосудов.
Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой
72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков.
В нем гораздо больше лизина, валина, аланина
и меньше гидроксипролина.
Отсутствие пролина обуславливает наличие
спиральных эластичных участков.
Характерной особенностью эластина является
наличие своеобразной структуры – десмозина,
который своими 4-мя группами объединяет
белковые цепи в системы, способные растягиваться
во всех направлениях.
Строение десмозина