Белковый обмен

1. Белковый обмен.

БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН.
Если белки не
переварились и не
ушли в кровь в
виде аминокислот,
они попадают в
толстый кишечник
где живут бактерии
= процесс гниения.
Продукты гниение
токсичные –
отравляют
хорошую
микрофлору и сам
организм
животного.

2.

3. Для чего нужны АК в организме:

ДЛЯ ЧЕГО НУЖНЫ АК В ОРГАНИЗМЕ:

4. Трансаминировани

ТРАНСАМИНИРОВАНИ
Трансаминирование – реакции переноса -аминогруппы с аминокислоты на -кетокислоту, в результате чего
образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы
(АЛТ аланинаминотрансферазыи АСТаспартатаминотрансферазы). Это сложные ферменты, коферментом которых
является производное витамина В6 – пиридоксальфосфат. С этих реакций начинается синтез
различных белков = аминотрансфераз будет больше всего в органах и тканях в
которых синтезируются белки. В клинической практике определение активности
АЛТ и АСТ используется для дифференциальной диагностики болезней печени и
миокарда, глубины поражения и контроля эффективности их лечения. (
печеночные пробы при гепатитах!)

5. Реакции декарбоксилировния.

РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВНИЯ.

6. Основные нейромедиаторы

ОСНОВНЫЕ НЕЙРОМЕДИАТОРЫ

7.

С дезаминирования начинается превращение аминокислот в не содержащие азот
соединения, например в глюкозу. Аммиак оставшийся после
дезаминирования – очень токсичен для организма и должен быть
обезврежен и выведен как можно скорее.

8. Токсичность аммиака.

ТОКСИЧНОСТЬ АММИАКА.
Аммиак является токсичным соединением,
находящимся в крови в относительно небольших
концентрациях (11,0-32,0 мкмоль/л). Симптомы
аммиачного отравления проявляются при
превышении этих пределов всего в 2-3 раза.
Предельно допустимый уровень аммиака в
крови 60 мкмоль/л. При повышении
концентрации аммиака (гипераммониемия) до
предельных величин может наступить кома и
смерть. При хронической гипераммониемии
развивается умственная отсталость.

9. Механизмы токсичности аммиака

МЕХАНИЗМЫ ТОКСИЧНОСТИ АММИАКА
Токсичность аммиака обусловлена следующими обстоятельствами:
1. Связывание аммиака при синтезе глутамата вызывает отток α-кетоглутарата из
цикла трикарбоновых кислот, при этом понижается образование энергии АТФ и
ухудшается деятельность клеток.
2. Ионы аммония NH4+ вызывают защелачивание плазмы крови. При этом
повышается сродство гемоглобина к кислороду (эффект Бора), гемоглобин не
отдает кислород в капиллярах, в результате наступает гипоксия клеток.
3. Накопление свободного иона NH4+ в цитозоле влияет на мембранный
потенциал и работу внутриклеточных ферментов – он конкурирует с ионными
насосами для Na+ и K+.
4. Продукт связывания аммиака с глутаминовой кислотой – глутамин – является
осмотически активным веществом. Это приводит к задержке воды в клетках и их
набуханию, что вызывает отек тканей. В случае нервной ткани это может вызвать
отек мозга, кому и смерть.
5. Использование α-кетоглутарата и глутамата для нейтрализации аммиака
вызывает снижение синтеза γ-аминомасляной кислоты (ГАМК), тормозного
медиатора нервной системы.

10. Обезвреживание аммиака.

ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА.
Местное. Транспортные формы аммиака от тканей к
печени.
Все ткани: Глутамат + аммиак = глютамин
В мыщцах: Пируват + аммиак = Аланин

11. Конечное обезвреживание Аммиака.

КОНЕЧНОЕ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА.
Синтез мочевины в печени 90%. Синтез
солей аммония в почках 10%
1 – карбамоилфосфатсинтетаза; 2 – орнитин-карбамоилтрансфераза; 3 – аргининосукцинатсинтетаза; 4 –
аргининосукцинатлиаза; 5 – аргиназа.

12. Мочевина

МОЧЕВИНА
Мочевина - не токсична, хорошо растворима. Выводится из организма почками вместе с мочой.
↑ Мочевины в крови – не работают почки!!!
↓Мочевины в крови – не работает печень!!!

13. Обмен метионина и аргинина. Синтез креотинина.

ОБМЕН МЕТИОНИНА И АРГИНИНА. СИНТЕЗ
КРЕОТИНИНА.
Аргинин в тканях входит в состав белков и, в частности, гистонов,
регулирующих состояние ДНК. Метаболизм аргинина по аргиназному
пути ведет к синтезу регуляторных полиаминов спермина и спермидина.
Превращение по NO-синтазному пути используется для образования
оксида азота (NO), выполняющего функцию мессенджера. Аргинин
используется в орнитиновом цикле мочевины, при синтезе креатина,
выполяющего функцию запасного макроэрга.

14. Метионин

МЕТИОНИН
Метионин является серусодержащей незаменимой аминокислотой, несущей ряд
уникальных функций.
Первая заключается в инициации синтеза белка (трансляции). Взаимодействие
метионина с тРНК является необходимым для создания первой пептидной связи
будущего белка.
Вторая функция метионина основана на наличии в его структуре
реакционноспособной метильной группы. Для того, чтобы ее активировать, к
метионину присоединяется остаток аденозина и образуется S-аденозилметионин
(SAM).
В результате реакций метаболизма эта метильная группа переносится на ряд
субстратов. При этом образуются адреналин, мелатонин,
креатин, карнитин, холин, фосфатидилхолин,
гликозаминогликаны
Третьей функцией, благодаря все той же реакции метилирования,
является способность метионина участвовать в обезвреживании
биогенных аминов, детоксикации лекарств в печени и т.д.

15. Креатинин

КРЕАТИНИН
Синтез креатинина: Креатинин синтезируется печенью и
почками из метионина и аргинина для мышц.
Мышцы используют креатинин для получения энергии.

16. В покое мышца синтезирует креатин фосфат ( фермент креатин фосфо киназа). При нагрузках расходует для получения энергии. При

В ПОКОЕ МЫШЦА СИНТЕЗИРУЕТ КРЕАТИН ФОСФАТ ( ФЕРМЕНТ КРЕАТИН ФОСФО
КИНАЗА). ПРИ НАГРУЗКАХ РАСХОДУЕТ
ДЛЯ ПОЛУЧЕНИЯ ЭНЕРГИИ. ПРИ РАЗРУШЕНИИ
МЫШЕЧНОЙ КЛЕТКИ КРЕАТИН ФОСФО КИНАЗА КФК ПОПАДАЕТ В КРОВЬ И МОЖЕТ БЫТЬ
ИСПОЛЬЗОВАНА ДЛЯ КЛИНИЧЕСКОЙ ДИАГНОСТИКИ ( ПР. ИНФАРКТ)
Отработанный креатин фосфат превращается в креатинин. Сколько кровь
принесла креатинина столько почки должны его выделить. Если содержание
креатинина в крови возрастает значит почки повреждены и не могут
выделить креатинин. ! Креатинин - почечные пробы!

17. Обмен фенилаланина.

ОБМЕН ФЕНИЛАЛАНИНА.