Обмен белков: переваривание и всасывание. Общие пути обмена аминокислот

1.

Обмен белков:
переваривание
и всасывание.
Общие пути
обмена
аминокислот.

2. Белки и пептиды

Белки являются макромолекулярными соединениями –
нерегулярные полимеры, состоящие из аминокислот (более 50
остатков), соединенных пептидными связями .
Пептиды - олигопептидные цепи аминокислот в количестве
менее 50 остатков.

3. Пептидная связь

АК соединяются в цепи в любой комбинации при помощи
образования пептидной связи, являющейся по сути
амидной группой.
Образование связи сопровождается выделением воды.

4. Уровни организации молекул белка

первичная
вторичная
АК последовательность
-спираль
третичная
глобула
четвертичная
несколько цепей-глобул
Белки, являясь огромными цепями, могут
выполнять свои функции только после правильной
пространственной организации всей цепи,
придающей молекуле специфическую форму

5. Биологические функции белков

Структурная – коллаген, эластин, кератин
Каталитическая – ферменты
Передача сигналов в клетке – каскады киназ
Рецепторы и каналы в клеточной мембране
Регуляция метаболизма – пептидные гормоны
Регуляция экспрессии генов – гистоны и др
Движение – актин-миозиновый комплекс миоцитов
Транспорт – гемоглобин, альбумин, трансферрин
Зрение – родопсин
Защитная – антитела (гуморальный иммунитет)

6. Биологически активные пептиды

Пептидные гормоны – окситоцин, вазопрессин, глюкагон,
инсулин, тропные гормоны
Пептиды крови – ангиотензиноген (вазоконстриктор),
брадикинин (вазодилятатор)
Пептиды ЖКТ – Гастрин в желудке (HCl), холецистокинин в ДПК
(поджелудочная секреция)
Нейропептиды – энкефалины и эндорфины (Эндогенные опиаты
– регуляция настроения и обезболивающий эффект)
Пептиды скелетных мышц – карнозин, ансерин (активность
мышц, работа АТФазы)
Тканевые пептиды – глутатион (антиоксидант)

7.

Переваривание белков
Пищеварение в желудке
В ответ на приём пищи происходит выделение медиаторов
Ацетилхолин, гистамин и гастрин, которые стимулируют
секрецию желудочного сока.
Основные компоненты желудочного сока:
Муцин – всегда секретируется в желудке, это гликопротеид
слизистой консистенции, необходимый для защиты эпителия
HCl - pH 0.8-2.5 (секретируется париетальными клетками)
Пепсиноген (зимоген, секретируется основными клетками)
Соляная кислота:
Cоздаёт оптимальное
pH для пепсина
Денатурирует белки
бактерицидное
действие

8.

Синтез пепсина в виде профермента пепсиногена необходим для
предотвращения самопериваривания клеток слизистой желудка
Пепсиноген активируется ферментом пепсином, который уже
присутствует в желудке, и НСL.
Пепсиноген расщепляется с образованием пепсина и пептидного
фрагмента.
Пепсин является эндопептидазой, расщепляет пептидные связи в
средней части цепи, рядом с ароматическими аминокислотами:
Phe, Tyr, Trp

9.

Стимулированные пищевым
комком секретин и
холецистокинин регулируют
секрецию сока поджелудочной
железы, содержащей
бикарбонаты и проферменты
трипсиногена,
химотрипсиногена,
проэлластазы и
прокарбоксипептидазы
Бикарбонаты изменяют pH
приблизительно к 7
интестинальные клетки
секретируют фермент
энтеропептидазу, которая
действует на трипсиноген,
превращая его в трипсин

10.

Трипсин превращает химотрипсиноген в химотрипсин,
прокарбоксипептидазу в карбоксипептидазу и
проэлластазу в элластазу, и трипсиноген в трипсин.
Трипсин расщепляет пептидные связи рядом с основными
аминокислотами Lys и Arg
Химотрипсин расщепляет связи рядом с
ароматическими аминокислотами Phe, Tyr и Trp
Карбоксипептидаза отщепляет по одной аминокислоте с С
конца пептидной цепи
Аминопептидаза секретируется в тонком кишечнике и
отщепляет по одной аминокислоте с N конца

11.

Механизм всасывания аминокислот в кишечнике
Большинство белков полностью перевариваются до свободных
аминокислот. Аминокислоты и иногда короткие олигопептиды
абсорбируются вторичным активным транспортом.
МЕХАНИЗМ: L-аминокислота поступает в энтероцит путём
симпорта с ионом Na+. Далее специфическая транслоказа переносит
аминокислоту через мембрану в кровь. Обмен ионов натрия между
клетками осуществляется путём первично-активного транспорта с
помощью Nа+/К+-АТФ-азы.

12.

Пути поступления и использования
аминокислот в тканях
Источники аминокислот:
1) всасывание в кишечнике;
2) распад белков;
3) синтез с углеводов и липидов.
Использование аминокислот:
1) для синтеза белков;
2) для синтеза азотсодержащих соединений (креатина,
пуринов, холина, пиримидинов);
3) источник энергии;
4) для глюконеогенеза.

13.

Общие пути обмена аминокислот:
Дезаминирование
Трансаминирование
Декарбоксилирование
Основное место обмена аминокислот
- печень.

14.

Дезаминирование аминокислот
Дезаминирование – отщепление
аминогруппы от аминокислоты с
образованием аммиака.
Четыре типа дезаминирования:
- окислительное
- восстановительное
- гидролитическое
- интрамолекулярное

15.

Восстановительное дезаминирование:
R-CH(NH2)-COOH + 2H+ R-CH2-COOH + NH3
аминокислота
карбоновая кислота
Гидролитическое дезаминирование
R-CH(NH2)-COOH + H2O R-CH(OH)-COOH + NH3
аминокислота
гидроксикислота
Интрамолекулярное дезаминирование :
R-CH(NH2)-COOH R-CH=CH-COOH + NH3
аминокислота
ненасыщенная карбоновая кислота

16.

Окислительное дезаминирование
L-Глутаматдегидрогеназа играет центральную роль в
дезаминировании аминокислот, участвует в удалении NH3 из тканей.
В большинстве организмов глутамат является единственной
аминокислотой, которая имеет активную дегидрогеназу
Присутствует в цитозоле и митохондриях печени

17.

Трансаминирование аминокислот
Трансаминирование – перенос аминогруппы от аминокислоты к -кетокислоте (обычно к -кетоглутарату)
Ферменты: аминотрансферазы (трансаминазы).
аланинаминотрансфераза (АЛТ),
глутамат-пируватаминотрансфераза (ГПТ),
аспартатаминотрансфераза (ACT),
глутамат-оксалоацетатаминотрансфераза (ГОТ).

18.

Наиболее распространённые трансаминазы:
аланинаминотрансфераза (АлАТ)
аланин + -кетоглутарат пируват + глутамат
аспартатаминотрансфераза (АсАТ)
аспартат + -кетоглутарат оксалоацетат + глутамат
Аминотрансферазы переносят -аминогруппы от разных
аминокислот на -кетоглутарат с образованием глутамата.
Глутамат может быть дезаминирован с образованием NH4+

19.

Декарбоксилирование аминокислот
Декарбоксилирование отщепление СО2 от
аминокислот с образованием аминов.
амин
Некоторые амины имеют високую физиологическую
активность (гормоны, нейромедиаторы и др.) –
биогенные амины.
Фермент: декарбоксилаза
Кофермент – пиридоксальфосфат (вит. В6)

20.

Декарбоксилирование аминокислот
1. Образование физиологическиактивных соединий
ГАМК –
медиатор
нервной
системы
глутамат
гистидин
Гама-аминомасляная к-та (ГАМК)
гистамин
Гистамин – медиатор воспаления, аллергических реакций.

21. БИОГЕННЫЕ АМИНЫ

Гистамин продукт декарбоксилирования гистидина – медиатор
воспаления и аллергии. Действие:
вызывает расширение капилляров,
повышение их проницаемости,
понижает АД,
стимулирует секрецию желудочного сока и слюны,
усиливает секрецию соляной кислоты в желудке;
сокращает гладкие мышцы легких, что может вызвать
«гистаминовый шок», который проявляется как приступ удушья;
участвует в развитии болевых ощущений.
g-аминомасляная кислота (ГАМК) образуется при
декарбоксилировании глутаминовой кислоты. Обнаружена в сером
веществе головного мозга. Вызывает торможение в коре
(центральное торможение - тормозной нейромедиатор).

22.

Серотонин образуется из триптофана в нейронах гипоталамуса.
Нейромедиатор в ЦНС. Действие:
•мощное сосудосуживающее действие,
•регулирует АД, температуру тела, дыхание, почечную
фильтрацию.
Этаноламин образуется при декарбоксилировании серина.
Используется для синтеза холина, ацетилхолина, фосфолипидов
(фосфатидилэтаноламина, фосфатидилхолина).
Дофамин образуется из тирозина в почках, надпочечниках,
синаптических ганглиях и нервах, является нейромедиатором
ингибирующего типа. Является предшественником других
катехоламинов (адреналина и норадреналина).
Норадреналин образуется в результате гидроксилирования
дофамина в клетках нервной ткани, мозговом веществе
надпочечников. Функционирует как медиатор.
Адреналин − продукт метилирования норадреналина в клетках
мозгового вещества надпочечников. Является гормоном.

23.

2. Катаболизм аминокислот во время гниения белков
Ферменты микроорганизмов (в толстом кишечнике)
декарбоксилируют аминокислоты с образованием
диаминов.
орнитин
путресцин
лизин
кадаверин