Переваривание и всасывание белков. Общие пути метаболизма аминокислот

1. Лекция по биохимии на тему: Переваривание и всасывание белков. Общие пути метаболизма аминокислот.

Доцент Карягина Н.Т.

2. Переваривание белков в желудке

В желудке есть все необходимые условия для
переваривания белков:
- Активный фермент пепсин (активизируется в присутствии НСl и
по механизму аутокатализа).
- Оптимальная среда для пепсина благодаря НСl ( рн=1,5-2,5).
- В присутствии НСl происходит набухание белков, частичная
денатурация, возможен и гидролиз сложных белков.
- НСl стимулирует выработку секретина в 12- перстной кишке,
ускоряет всасывание железа, оказывает бактерицидной
действие.
Протеолитические ферменты
желудочного сока
Пепсин
реннин
(у детей грудного возраста)
гастриксин

3. Переваривание белков

Главные клетки
Обкладочные клетки
Желудок
Пепсиноген
Mr~39000
НСI
5 п/пептидов
Пепсиноген
гастрин
пепсиноген
гистамин
НСI
Пепсин Mr~34000
аутокатализ
Пепсин (эндопептидаза)
гидролиз
пептидных связей, образованных фен, три, тир
ала-ала, ала-сер, сер-сер

4. Протеиназы панкреатического, кишечного соков и специфичность их действия

Протеиназы панкреатического сока:
1.Трипсин. Гидролизует пептидные связи, образованные
COOH- группами арг и лиз.
2. Химотрипсин. Гидролизует пептидные связи,
образованныеCOOH- группами ароматических АК (Фен, Тир,
Три).
3. Карбоксипептидазы А и В- цинкосодержащие ферменты,
отщепляют С- концевые остатки аминокислот.
Карбоксипептидаза А отщепляет АК, содержащие
ароматические или гидрофобные радикалы,
карбоксипептидаза В- остатки арг и лиз.
4. Эластаза. Гидролизует предпочтительно пептидные
связи, образованные гли, ала, сер.
1,2,4, - это ЭНДОПЕПТИДАЗЫ.
3 - это ЭКЗОПЕПТИДАЗА.

5.

Кишечник
секретин
Поджелудочная железа
Н2СО3
холецистокинин
Ферменты:
трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидаза
Трипсиноген
энтеропептидаза
Трипсин (арг, лиз)
Химотрипсиноген
Прокарбоксипептидазы
Химотрипсин
Карбоксипептидазы
(Фен, тир, три)
Проэластаза
Эластаза
(Ала, глу, сер)

6.

Тонкий кишечник
Ферменты: аминопептидаза, дипептидаза
Олигопептиды
переваривание
Аминокислоты

7.

2) Протеиназы кишечного сока ( синтезируются клетками тонкого
кишечника в активной форме):
1. Аминопептидазы.
Аланинаминопептидаза
Лейцинаминопептидаза
(катализирует преимущественно
(катализирует гидролиз
гидролиз пептидной связи, в обрапептидных связей,
зовании которой участвует N- концевой образованных любой Nаланин).
концевой аминокислотой).
2.Дипептидазы. Завершают процесс переваривания пептидов,
их расщепление до свободных АК.
Дипептидазы
пролил-дипептидаза
(катализирует
(гидролизует соответствую- гидролиз
щий дипептид до 2 молекул пептидной связи, в
образовании которой
глицина)
участвует
СООН-группа
пролина)
3. Трипептидазы.
глицилглициндипептидаза
пролин- дипептидаза
(гидролизует
дипептилы, в которых N пролина связан
кислотноамидной связью)

8. Схема переваривания белков в кишечнике:

полипептиды
трипсин
химотрипсин
эластаза
коллагеназа
олигопептиды
аминопептидазы
карбоксипептидаза
дипептидазы
аминокислоты

9.

Судьба всосавшихся аминокислот:
УГЛЕВОДЫ
ЛИПИДЫ
ХОЛИН
КРЕАТИН
ПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
ДРУГИЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ПОРФИРИНЫ ( гем, Hb, цитохромы и др.)
БЕЛКИ(ферменты, гормоны, антитела и др.)
НИКОТИНАМИД, НАД
Производные АК с гормональной функцией
(катехоламины, тироксин и др.)
БИОГЕННЫЕ АМИНЫ
МЕЛАНИНЫ
альфа-кетокислоты(альфа-оксикислоты) СО2 + Н2О
ПУРИНЫ, ПИРИМИДИНЫ
АММИАК
МОЧЕВИНА

10. Пути обмена аминокислот в тканях

Гормоны –
катехоламины,
тироидные
гормоны
Пурины,
пиримидины
Пигмент меланины
Витамин РР
Креатин
Синтез азотистых небелковых
веществ
Синтез белков
Глутатион
Порфирины
Синтез углеводов и
липидов
Анаболизм Аминокислоты

11.

Катаболизм
Аминокислоты
Декарбоксилирование
(гис, тир, глу)
Переаминирование
(дезаминирование)
Синтез
мочевины
α-кетокислоты + NH3
Соли аммония
Амины + СО2
+ О2
Имины + Н2О2
+ Н 2О
Альдегид + NH3
Окислительное
декарбоксилирование
Синтез амидов (глн,
асн)
Окисление
Жирные кислоты
β- окисление
Ацетил-КоА

12.

Катаболизм аминокислот.
Биогенные амины
Белки пищи
CO2
R-CH-COOH
Белки тканей
Альфа-кетокислоты
NO2
NH3
Глюконеогенез
Глюкоза
Мочевина
Экскреция
ЦТК
СО2 + Н2О
Дыхание
Катаболизм начинается с отщепления альфа- аминогруппы в результате
2 типов реакций: трансаминирование и дезаминирование.

13. Трансаминирование

аминокислота1
α-кетоглутарат
аминокислота2
трансаминаза
кетокислота1
глутамат
кетокислота2

14. Трансаминирование-

реакция переноса альфа- аминогруппы с аминокислоты
на альфа-кетокислоту, в результате чего образуется
новая кетокислота и новая аминокислота:
СООН
СООН
СООН
СООН
Н2N CH
+ O C
R1
аминокислота1
R2
альфакетокислота1
O C
R1
+ Н2N C
R2
альфааминокислота2
кетокислота2

15.

• А.Е. Браунштейн и М.Г. Крицман
• > 50 различных аминотрансфераз

16. пиридоксальфосфат пиридоксаминфосфат

17. пиридоксальфосфат

Н
О
II
‫־‬О-Р-О-Н2С
I
Оˉ
О
С
ОН
N
CН3

18. пиридоксаминфосфат

О
II
‫־‬О-Р-О-Н2С
I
Оˉ
С Н2NН2
ОН
N
CН3

19.

20.

21.

22. Аэробное прямое окислительное дезаминирование 

Аэробное прямое окислительное дезаминирование

23. Окислительное дезаминирование

СООН
СН2
СН2
СН
НАД+
НАДН+Н+
Глутаматдегидрогеназа
NH2
СООН
глутамат
СООН
Н 2О
СООН
СН2
СН2
СН2
СН2
С
NH
СООН
иминоглутарат
Н 2О
С
+ NН3
О
СООН
α-кетоглутарат

24. Непрямое дезаминирование

α-Аминокислота
α-Кетоглутарат
NН3
Аминотрансфераза
α-Кетокислота
НАДН+Н+
Глутаматдегидрогеназа
Глутамат
НАД+

25. Дезаминирование АК:

-неокислительное.
-внутримолекулярное.
-окислительное:
COOH
NAD+
CH2
+
NADH+H COOH
CH2
CH
Глутамат дегидроNH2 геназа
H2O
CH2
CH2
CH2
CH2
H2O
C
NH
COOH
альфа-иминоглутарат
COOH
Глутамат
- непрямое:
COOH
АК
Аминотрансфераза
ПФ
Альфа-кетокислота
альфакетоглутарат
ГлутаматДГ
Глутамат
+NH3
О
COOH
альфакетоглутарат
NH3
C

26. Неокислительное дезаминирование

СН2ОН
СН
Н 2О
NH2 Сериндегид- С
С
NH2
ратаза ПФ
СООН
Серин
ОН
Н 2О
СН3
СН3
СН
СН2
СН NH2Треонинде СН NH2
гидратаза
ПФ
СООН
СООН
Треонин
СН3
Н 2О
NH
С
СООН
СООН
СН3
СН
СН3
СН2
С
СООН
Н 2О
NH
СООН
О + NH3
СН3
СН2
С
О
СООН
+ NH3