Ферменттердің ролі

1. Ферменттердің ролі мен қолданылуы

Оқу мақсаты:
11.5.1.17 ингибирлі бәсекелестікті түсіндіру
Сабақ мақсаттары:
ферментативтік катализ үдерісінің тиімділігін анықтау;
ферментеттердің әсер ету механизмін «құлып кілт» моделі арқылы
түсіндіру;
ферменттердің белсенділігін тежеуді ингибторлар әсері арқылы түсіндіру
бәсекелес ингибирлеу ұғымын схемалар арқылы көрсету;
Құндылықтар:
тәртіп, мақсатқа талпынушылық, өзін-өзі бақылау
байсалдылық, парасаттылық, заңға бағынушылық,
басқаларды құрметтеу,өзгенің пікірін құрметтеу
адалдық, объективтілік, риясыздық
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.
1

2. Тапсырма №1. Ақуыздардың түсті реакциялары.Мына заттардың қайсысы ақуыздарды анықтауда қолданылатын түсті реакцияға қатысады?

General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.
2

3. Фермент деген не?

Ақуыздан тұратын биологиялық
General, Organic, and Biological Chemistry
катализатор
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

4. Ферменттің ролі

Ферменттер организмдегі химиялық
реакциялардың жылдамдығын арттырады;
ыдырату арқылы (мысалы: крахмал мальтозаға)
және жаңа заттарды қалыптастыру. (мысалы:
белоктар аминқышқылдарын).
Ферменттер химиялық реакцияны бастау үшін
қажет активтендіру энергиясын төмендетеді
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

5. Ферменттер

General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

6.

Ферменттің ерекшелігі
Ферменттер субстрат үшін әр түрлі дәрежеге
ерекшелігі болады
Бұл ерекшелігі ферменттер формасынан
туындайды
Ферменттер анықтай және катализдеуі мүмкін:
- жалғыз субстратты
- ұқсас субстраттар тобын
- байланыстың белгілі бір түрін
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

7. Ферменттің ерекшелігі

Ферменттердің әсер ету
механизмі
• Фермент-субстраттың өзара
әрекеттесуі:
• Фермент субстрат кешенінің құрылуы:
• Кілт және құлп моделі
• толықтыру моделі
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

8. Ферменттердің әсер ету механизмі

Құлп және кілт моделі
Ферменттің құлп және кілт моделіндегі
әрекеті:
- белсенді сайт қатаң пішінге ие
- тек сәйкес келетін пішіні бар субстраттар
ғана ене алады
- субстрат - бұл белсенді сайттың құлпына
сәйкес келетін кілт
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

9. Құлп және кілт моделі

Фермент қалай жұмыс жасайды
1-қадам:
Фермент пен субстрат комплекс түзеді
E
+
S
ES
Фермент
субстрат
комплекс
+
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

10. Фермент қалай жұмыс жасайды

Комплекс өнімі
2-қадам:
Фермент-өнім комплексі түзіледі.
ES
ES
EP
EP
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

11. Комплекс өнімі

Өнім
Фермент пен өнім ажыратылады
EP
E + P
өнім
EP
General, Organic, and Biological Chemistry
Фермнет
басқа
субстрат
үшін
дайын тұр.
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

12. Өнім

Фермент белсенділігіне әсер
ететін факторлар
• pH
• температура
• Ауыр металдар
• Бәсекелес ингибитор
• Бәсекелес емес ингибитор
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

13. Фермент белсенділігіне әсер ететін факторлар

General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

14.

Tемпература- 0°C
Төменгі температура
фермент пен субстраттың
кинетикалық энергиясы
төмендейді
Жоқ / Өте аз фермент-субстрат
кешендері түзіледі.
Ферменттер белсенді емес.
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

15. Tемпература- 0°C

20C(increasing temperature)
Температураның жоғарылауы фермент пен субстрат
молекулаларының кинетикалық энергиясының жоғарылауына
әкеледі.
Фермент пен субстрат молекулалары жылдамдықтың
жоғарылауымен қозғалады және бір-бірімен жиі соқтығысады.
Бұл фермент-субстрат кешенінің түзілу жылдамдығын
арттырады Бұл фермент-субстрат кешенінің түзілу жылдамдығы
мен өнім түзілу жылдамдығын арттырады.
Реакция жылдамдығы
артады
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

16. 20C(increasing temperature)

37°C
Температура жоғарылаған сайын ферменттердің
белсенділігі де оңтайлы температураға жеткенше
артады.
Оңтайлы температура - бұл фермент жақсы
жұмыс жасайтын температура. Өнімді
қалыптастыру жылдамдығы ең жоғары!
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

17. 37°C

Оңтайлы температурадан тыс
Жоғары температурада (> 60 ° C) фермент
молекуласының ішіндегі әлсіз байланыс бұзылады
Ферма өзінің пішінін және белсенді орнын
жоғалтады.
Пішіннің жоғалуы функцияның жоғалуына әкеледі.
Ферменттің денатурациясы туралы айтылады
Денатурация дегеніміз - ферменттің немесе басқа
ақуыздың жылу құрылымынан немесе қышқылдар
немесе сілтілер сияқты химиялық заттардан
туындаған, оның функциясын жоғалтуға әкелетін
3D құрылымының өзгеруі.
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

18. Оңтайлы температурадан тыс

Температура мен ферменттің белсенділігіне қысқаша сипаттама
Ферменттер оңтайлы
температурада ең белсенді
болады (адамдарда әдетте 37
° C).
төмен температурада аз
белсенділік көрсетеді.
жоғары температурада
белсенділікті жоғалтады,
өйткені денатурация пайда
болады.
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

19. Температура мен ферменттің белсенділігіне - қысқаша сипаттама

Ферменттің белсенділігіне
рН-ның әсері
Фермент тар рН ауқымында жақсы жұмыс
істейді
Әр фермент белгілі бір рН-де жұмыс
істейді, оның оңтайлы рН деңгейі.
рН шамадан тыс деңгейінде ферменттер
пішіні мен қызметін жоғалтады және
денатурацияға ұшырайды.
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

20. Ферменттің белсенділігіне рН-ның әсері

General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

21. Ферменттің белсенділігіне рН-ның әсері

Қалыпты фермент
субстратының
байланысы :
S
E
Ауыр металл иондары
Металл иондары ферментпен тұрақты байланысады
және субстраттың байланыстырылуына жол бермейтін
белсенді учаскенің пішінін өзгертеді.
мысалы ауыр металл иондары - сынап (Hg +, қорғасын
Pb2 +, күміс Ag +, мыс2 +
Металл иондары түзілетін дисульфидті байланыстарды
бұзады
S
Енді субстрат белсенді
сайтқа енбейді және әсері
E
қайтымсыз
I General, Organic, and Biological Chemistry I
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

22. Ауыр металл иондары

Ферменттерді тежеу
Құлыптау мен кілттің (ES) ерекшелігі мен белсенділігі
ингибиторлардың қатысуымен азайтылуы мүмкін
Бәсекелес және бәсекелес емес ингибирлеу
бәсекелес
General, Organic, and Biological Chemistry
бәсекелес емес
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

23. Ферменттерді тежеу

Бәсекелес ингибиторлар
• Бәсекеге қабілетті ингибиторлар белсенді
аймақпен өзара әрекеттесу үшін жеткілікті түрде
субстратқа ұқсайды
• Субстрат концентрациясының жоғарылауы
ингибитордың болуын жеңуге көмектеседі
• Бәсекелес ингибитор дәрежесі мыналарға
байланысты
• Ингибитор концентрациясы
• Субстраттың концентрациясы
• Ингибитор мен субстрат үшін белсенді сайттың
салыстырмалы жақындығы
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

24. Бәсекелес ингибиторлар

General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

25.

Қорытынды
Ферменттердің белсенділігіне әсер ететін
факторлар
рН, температура, субстрат концентрациясы және
ингибиторлардың болуы сияқты факторлар
ферменттің белсенділігіне әсер етуі мүмкін.
Субстрат концентрациясының жоғарылауы ферменттікатализделген реакцияның жылдамдығын
арттырады. Субстрат концентрациясы жоғарылаған
кезде белсенді учаске субстратқа қанық болады.
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.

26. Қорытынды

Тапсырма №1.. Фермент «Құлып-кілт» принціпі
бойынша жұмыс атқаруын сипаттау
Берілген суреттен Х, Y, Z және W белгісіздерді анықтаңыз:
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.
27

27. Берілген суреттен Х, Y, Z және W белгісіздерді анықтаңыз:

2. Неміс ғалымы Э. Фишердің «Құлып-кілт» теориясын, яғни
ферменттің жұмыс істеу принціпін түсіндіріңіз.
Дескриптор:
суреттен Х, Y, Z және W белгісіздерді анықтайды;
-«құлып және кілт» моделі тұрғысынан ферменттердің
әрекетін және ферментативті катализ процесін суреттейді.
2 балл
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.
28

28. 2. Неміс ғалымы Э. Фишердің «Құлып-кілт» теориясын, яғни ферменттің жұмыс істеу принціпін түсіндіріңіз.

«Wordwall» платформасы арқылы
Ферменттер
https://wordwall.net/resource/29449621
General, Organic, and Biological Chemistry
Copyright © 2010 Pearson Education, Inc.
29