днк и белки 3

1. Нуклеиновые кислоты и их роль в жизнедеятельности клетки. Строение и функции ДНК

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ И ИХ
РОЛЬ В ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ
КЛЕТКИ. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ
ДНК

2.

■ Нуклеиновые кислоты - это макромолекулы, которые
являются важными компонентами всех живых
организмов и выполняют ключевые функции в
хранении, передаче и реализации генетической
информации

3. Существует два основных типа нуклеиновых кислот

1)ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота):
■ ДНК хранит всю генетическую информацию, необходимую для развития и
функционирования организмов. Она состоит из двух цепей, скрученных в
спираль (двойная спираль)
■ В ДНК закодирована информация, которая определяет, как синтезируются белки,
а также обеспечивает наследственность, передавая генетические материалы от
родителей к потомству.

4. 2) РНК (рибонуклеиновая кислота)

■ РНК участвует в процессах, связанных с использованием информации,
хранящейся в ДНК. РНК обычно состоит из одной цепи
■ Существует несколько типов РНК, включая:
■ Информационная РНК (мРНК): переносит генетическую информацию от ДНК к
рибосомам, где происходит синтез белка.
■ Транспортная РНК (тРНК): переносит аминокислоты к рибосомам для сборки
белков.
■ Рибосомная РНК (рРНК): является основным компонентом рибосом — клеточных
машин для синтеза белков.

5. Белки.

■ В состав клетки входят различные органические компоненты. Обязательной
частью любой клетки являются белки. В живом организме насчитывается
несколько тысяч белков, и каждый из них уникален по своей структуре.
■ В состав молекулы белка входят углерод, кислород,
водород и азот; некоторые белки могут содержать
фосфор, серу, а также катионы металлов.
■ Белки
являются
сложными
высокомолекулярными
органическими
соединениями — биополимерами, имеющими большую (от нескольких
десятков до миллионов единиц) молекулярную массу.
■ Белки состоят из мономеров — остатков аминокислот.
■

6. Классификация белков

7.

■ Среди белков различают простые белки — протеины, которые состоят
только из аминокислот. К простым белкам относят многие ферменты,
например фермент поджелудочной железы — трипсин.
■ Сложные белки — протеиды — кроме аминокислотных остатков содержат
ещё и небелковый компонент. Так, липопротеиды содержат липиды,
нуклеопротеиды — нуклеиновые кислоты, гликопротеиды — углеводы,
металлопротеиды содержат атомы металлов (железа, цинка, магния, меди
и других).
■ К сложным белкам относятся иммуноглобулины (или антитела),
большинство ферментов, хромопротеины, имеющие окрашенную
небелковую часть.
■ Белки, исходя из их пищевой ценности, принято делить на полноценные
(они содержат остатки всех необходимых человеку аминокислот) и
неполноценные (в этих белках отсутствуют какие-либо незаменимые
аминокислоты).
■ Полноценные белки имеют главным образом животное происхождение,
например белки молока, мяса, рыбы, яиц.
■ Семена многих культурных растений содержат большое количество
белков (например, бобовых, злаков), но для человека они являются

8. Растительный белок

■ Животный белок мы получаем из таких продуктов, как мясо, рыба, птица, а
также молочные продукты.
Источник растительного белка:

9. Польза растительного белка

Растительные продукты, содержащие большое количество протеинов,
также являются источником витаминов и клетчатки. Растительная
клетчатка влияет на работу кишечника и состав его микрофлоры, выводит
токсины и холестерин, приводит в норму уровень глюкозы, а также создаёт
чувство сытости.
Растительные белки усваиваются быстрее и легче, чем животные, и не
перегружают организм.
Растительная пища богата витаминами, микро- и макроэлементами;
некоторых из них в продуктах животного происхождения попросту нет.
В растительной пище нет насыщенных жиров и вредного холестерина,
которые особо опасны для людей с избыточным весом и болезнями
сердечно-сосудистой системы.

10. Уровни организации белковой молекулы

Известно четыре уровня организации белковых молекул
■ Сначала
аминокислотные
остатки
соединяются
в
линейной
последовательности. Эта последовательность характеризуется как
первичная структура. Она специфична для каждого белка и определяет его
форму, свойства и функцию.
■

11.

■ Молекула белка, имеющая первичную структуру, ещё не способна
выполнять свои специфические функции, нужна более сложная
структурная организация
■ Поэтому эта цепь впоследствии закручивается, принимая вид спирали или
складчатого слоя, за счёт образования водородных связей между -СО- и NH- группами аминокислотных остатков, расположенными на соседних
витках спирали или складки.
■ Вторичная структура белка

12.

■ Часто белкам для приобретения биологической активности вторичной
структуры бывает недостаточно.
■ В этом случае образовавшаяся спираль продолжает скручиваться и
приобретает сложную, но специфическую для каждого белка форму,
например, вид клубка или глобулы.
■ Это третичная структура белка, прочность которой обеспечивается
ионными, водородными и дисульфидными (-S–S-) связями, а также
гидрофобными взаимодействиями.
Третичная структура белка

13.

■ Для выполнения определённых функций организму требуются белки с
более сложной структурной организацией, поэтому некоторые белки
обладают четвертичной структурой, которая создаётся объединением
нескольких (двух, трёх и более) обладающих третичной структурной
организацией молекул белка.
■ В состав белков, имеющих четвертичную структуру, обычно входит
небелковый компонент.
Четвертичная структура белка

14. Свойства белков. Денатурация

■ Под действием различных внешних факторов (температуры, кислотности
среды и других) может произойти разрыв слабых связей, поддерживающих
пространственную структуру макромолекулы белка, что соответственно
ведёт к изменению его свойств и функции. Этот процесс называют
денатурацией.
■ Факторы вызывающие нарушение структуры белковых молекул

15. примеры денатурации

■ При длительном сильном воздействии повреждающих факторов наступает необратимая
денатурация — разрушение первичной структуры белка.
■ Например, денатурации подвергается белок, составляющий секрет паутинной железы у
пауков.
■ Паук выделяет капельку секрета, в результате механического натяжения структура белка
нарушается, из растворимой формы белок переходит в нерастворимую — формируется
паутинная нить.
■ Ещё одним простейшим примером денатурации является приготовление яичницы: при
нагревании жидкого и прозрачного яичного белка под действием высокой температуры
структура белка разрушается, и он становится плотным и непрозрачным.

16. Процесс денатурации. Ренатурация

■ При денатурации сначала нарушается четвертичная структура, далее
третичная, затем вторичная структура и белок остаётся в виде
полипептидной цепи.
■ Если действие факторов было несильным и непродолжительным и
первичная структура белка не разрушена, то молекула способна вернуться
в
своё
первоначальное
состояние,
восстанавливается
и
её
функциональная активность.
■ Данный процесс называется ренатурацией. Это означает, что именно
первичной структурой определяются все особенности строения
макромолекулы белка.

17. Функции белков

■ Одна из важных функций белка – ферметативная
■ Ферменты — это белки — биологические катализаторы.
Они ускоряют химические реакции в клетке в миллионы
раз, но сами при этом не расходуются. Участвуя в
реакциях синтеза и расщепления различных веществ,
ферменты обеспечивают жизнедеятельность организма.
■ Все ферменты — глобулярные белки с третичной или
четвертичной структурой.
■ Они могут быть простыми, состоящими только из белка,
или сложными. В состав сложных ферментов кроме
белка входит ещё и небелковое соединение —
кофермент, это, как правило, витамины и неорганические
вещества — ионы различных металлов.
■ Ферменты ускоряют химические реакции за счёт тесного
взаимодействия субстрата (исходных реагирующих
веществ) с небольшим участком молекулы фермента —
активным центром.

18.

■ Химическое строение и форма активного центра таковы, что с ним могут
связываться только определённые субстраты с соответствующей
пространственной структурой.
■ Присоединившись
к
активному
центру,
молекулы
субстрата,
расположившись в пространстве определённым образом, деформируются,
в их структуре отдельные химические связи расслабляются, и скорость
реакции увеличивается.
■ На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный
комплекс распадается, при этом высвобождаются конечные продукты
реакции, а свободный активный центр может принимать новые молекулы
вещества-субстрата.

19.

■ Так как ферменты являются белками, то в отличие от неорганических
катализаторов они активно работают в определённом диапазоне
температур, кислотности среды и других факторов.
■

20.

■ При повышении температуры или изменении кислотности среды
происходит денатурация ферментов, и они теряют свою каталитическую
способность.
■ Важной функцией белков является строительная (или структурная),
поскольку белки являются основой всех клеточных мембран и органоидов
клетки.
■
плазматическая мембрана

21.

■ В комплексе с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК)
белки образуют тело хромосомы, а в комплексе с
рибонуклеиновой кислотой — немембранные органоиды
рибосомы.
■ Белок
коллаген
является
важным
компонентом
соединительной ткани, эластин — компонентом связок,
стенок кровеносных сосудов. Кератин составляет основу
волос, шерсти, ногтей, перьев птиц.
■ Без белков невозможно движение клеток и организма в
целом. Двигательная функция заключается в способности
специальных сократительных белков изменять свою
структуру.
■ Так, белки мышечного волокна актин и миозин обеспечивают
движение животных, а движение мембранных органоидов
внутри клетки происходит по построенным из белка
тубулина микротрубочкам.

22. Транспортная функция

■ В плазме крови, в клеточной мембране, цитоплазме
есть особые транспортные белки, которые способны
присоединять и переносить различные вещества.
■ Например, гемоглобин крови, образуя неустойчивые
соединения с кислородом или углекислым газом,
транспортирует эти вещества, тем самым обеспечивая
процессы клеточного и тканевого дыхания.
■ Белки-переносчики,
входящие
в
состав
цитоплазматических мембран, обеспечивают активный
транспорт веществ внутрь клетки и из клетки наружу.

23. Регулция углеводородного обмена

■ В специальных клетках растений и животных синтезируются вещества, которые
регулируют физиологические процессы, происходящие в организме, —
гормоны. Многие гормоны — белки, они осуществляют регуляторную функцию.
■ Например, синтезирующиеся особыми группами клеток поджелудочной железы
инсулин и глюкагон, которые регулируют обмен углеводов в организме
человека.
■ При недостатке инсулина глюкоза из крови плохо поступает в клетки тела
человека. В крови накапливается избыток глюкозы, но клетки не могут её
захватить без помощи инсулина и голодают.
■ При дефиците инсулина у человека развивается заболевание, называемое
сахарным диабетом.

24. Регуляция углеводородного обмена

25. Защитная функция

■ Предохраняя организм от проникновения чужеродных организмов и от
повреждений, белки тем самым выполняют защитную функцию.
■ Белки иммуноглобулины (или антитела) участвуют в иммунных реакциях;
также способен уничтожать многие вирусы белок интерферон.
■ Антитела связывают антигены (вирусы, бактерии, опухолевые клетки) и
обезвреживают их.
■ Защитная функция белков лежит в основе иммунитета.

26. Рецепторная функция

■ В составе мембранных рецепторов белки выполняют рецепторную
функцию,
обеспечивая
ответ
на
раздражение,
восприятие
и
преобразование сигналов, поступающих из внешней среды или других
клеток.
■ Например, родопсин — зрительный пигмент сетчатки глаза, ответственный
за «сумеречное зрение».

27. Энергетическая функция

■ Белки могут быть запасными питательными веществами и служить
резервным источником энергии.
■ Например, резервные белки, которые откладываются в семенах бобовых
растений, используются при прорастании зародыша и как источник азота
при развитии проростка

28. Кртакая таблица функций белка