Ферменты 10 — копия

1.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ

2. Ферменты глобулярные белки, синтезируемые живыми клетками.

В каждой клетке имеются сотни
ферментов. Они помогают осуществлять
биохимические реакции, действуя как
катализаторы.

3. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ:

• увеличивают скорость реакции;
• не расходуются в реакции;
• их присутствие не влияет на
свойства продуктов реакции;
• активность ферментов зависит
от pH, температуры, давления и
концентрации;
• ферменты не изменяют скольконибудь значительно температуру,
при которой происходит реакция.

4.

1
2

5. непосредственно действующий участок фермента, где субстрат присоединяется и подвергается превращению.

В построении активного центра
фермента участвует
до 20 аминокислотных остатков.

6.

Субстрат должен
«подходить» к активному
центру, как ключ к замку.
При связывании субстрата
изменяется конформация
фермента
(образуется активированная
промежуточная форма).

7. Почему некоторые химические реакции обмена веществ невозможны при отсутствии витаминов?

Многие ферменты действуют
только в сочетании с
КОФЕРМЕНТАМИ.
Функцию коферментов часто
выполняют витамины.

8. Процесс действия фермента можно разделить на 3 стадии:

1. Фермент распознаёт субстрат и связывается с ним.
2. Образуется активный комплекс, состоящий из
фермента и субстрата.
3. Отделение продуктов, которые образовались в
результате ферментативной реакции.
Ферменты локализуются в цитоплазме и различных
органоидах клетки. Например, ферменты для
окисления жирных кислот располагаются в
митохондриях,
ферменты для расщепления углеводов - в цитоплазме,
ферменты для синтеза нуклеиновых кислот - в ядре,
а для синтеза углеводов - в хлоропластах.

9. Первым доказал опытным путём белковую природу ферментов Луи Пастер.

Теперь мы знаем, что все ферменты
– это белки, но все ли белки
обладают ферментативной
активностью?
ЗАДАНИЕ НА ТЕМУ «Биологические катализаторы»
В большинстве случаев ферменты катализируют
превращение веществ размеры молекул которых по
сравнению с молекулами фермента очень малы.
Например: фермент каталаза имеет молекулярную
массу 250000, а пероксид водорода, который она
катализирует всего 34.
Какой вывод можно сделать из этого сравнения?

10. Правильный ответ.

Каталитическая активность фермента
определяется не всей его молекулой, а
только небольшим участком - активным
центром фермента. В нём происходит
соединение фермента с субстратом
(веществом, которое подлежит
превращению). Это соединение возможно
благодаря геометрическому соответствию
структур активного центра фермента и
молекулы вещества.
Они подходят друг к другу как "ключ и замок".