5.04M

Категория:

Биология

Похожие презентации:

Общие пути обмена аминокислот. Конечные продукты азотистого обмена

Метаболизм белков и аминокислот

Обмен белка и аминокислот

Метаболизм белков и аминокислот

Обмен белка и аминокислот

Общие пути обмена аминокислот. (Лекция 11)

Катаболизм аминокислот

Белковый обмен. Переваривание белков

Обмен белков. Общие пути обмена аминокислот

Общие пути обмена аминокислот

Обмен белков стом.23

1.

Кировский государственный
медицинский университет
ОБМЕН БЕЛКОВ

2.

Значение белков. Функции.
• Ферментативная
• Гормональная – инсулин
• Рецепторная
• Транспортная – ЛПНП

3.

• Структурная – МХ,
мембраны
• Опорная – коллаген
• Трофическая – овоальбумин
• Энергетическая – 17.1 кДж –
1 г.

4.

Значение белков. Функции
• Механохимическая – актин,
миозин
• Электроосмотическая – Na, KАТФ-аза
• Энерготрансформаторная –
АТФ-синтетаза
• Когенетическая

5.

• Генно-регуляторная
• Иммунологическая
• Обезвреживающая
• Гемостатическая - фибриноген

6.

Нормы белка. Биологическая
ценность белков.
• Общее количество
поступающего белка
• Перевариваемость белка
• Аминокислотный состав
• Общая калорийность
продуктов питания

8.

Нормы белка
• О,7-1,0 г/кг – день
• Новорожденным – 4 г/кг
• Дети – 2 г/кг
• 5 лет – 1 г/кг

9.

Минимальная норма белка
Ежедневно необходимо
получать с пищей не
менее 30 г белка.

10.

Источники и пути использования
аминокислот
• Аминокислоты - 30 г.
• В крови - 35 - 65 мг/дл.
• Белки - 15 кг
Пища
аминокислоты
углеводы
белки тканей

11.

• АК не запасаются в
организме, в печени
окисляется до 100 г
аминокислот в сутки.

12.

• Ежедневно разрушается
300-400 г белка
(протеолиз).
• Параллельно (белковый
биосинтез).

13.

Азотистый баланс
• В организме человека
массой 70 кг около 15 кг
белка, преимущественно
в мышцах.
• Баланс азота в организме
определяется метаболизмом
белков.

14.

Азотистый баланс
• В организме взрослого
человека метаболизм азота
сбалансирован,
количества поступающего и
выделяемого белкового
азота примерно равны.

15.

• Если выделяется только
часть вновь поступающего
азота, баланс положителен
(при росте организма).
Отрицательный баланс
как следствие заболеваний.

16.

ПРОТЕОЛИЗ
• Расщепление белков до
свободных АК осуществляют
ферменты: протеиназы и
пептидазы.
• По месту атаки
протеолитические ферменты
делятся на эндопептидазы и
экзопептидазы.

17.

• Эндопептидазы, или
протеиназы, расщепляют
пептидную связь внутри
пептидной цепи.

18.

Протеиназы классифицируются по
механизму реакции.

19.

• Экзопептидазы гидролизуют
пептиды с конца цепи:
• аминопептидазы — с N-конца,
карбоксипептидазы — с Сконца. Дипептидазы
расщепляют только дипептиды.

20.

• Полученные с пищей белки
подвергаются полному
гидролизу в ЖКТ до АК,
которые всасываются и
кровотоком распределяются
в организме.

21.

• 8 из 20 белковых АК не
могут синтезироваться в
организме человека
(незаменимые
аминокислоты) должны
поступать с пищей.

22.

НЕЗАМЕНИМЫЕ АК
Val, Leu, Ile, Tre,
Lys, Met, Phe,Trp

27.

Общие пути обмена АК
• ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
• ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
• ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
• БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ
АМИНОКИСЛОТ

28.

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
• Освобождение NH2-группы в
виде аммиака.

29.

• Известны 4 вида дезаминирования:
• - ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ
• - ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ
• - ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ
• - ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОЕ
Отщепление NH3 с образованием
двойной связи (элиминирующее
дезаминирование).

31.

Окислительное
дезаминирование
Аминогруппа окисляется до
иминогруппы, водороды
переносятся на НАД+ или
НАДФ+. На второй стадии
гидролитическое отщепление
иминогруппы и образуется
альфа-кетокислота.

34.

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
• Перенос аминогруппы с любой АК на
альфа-кетокислоту без
промежуточного образования
аммиака.
• АК + кетокислота Новая АК + новая
кетокислота
• Глу + ПВК альфа-КГ + Ала

36.

Аминотрансферазы
• Реакции трансаминирования
катализируют
аминотрансферазы.
Кофермент
пиридоксальфосфат,
переходит в
пиридоксаминфосфат.

44.

КОНЕЧНЫЕ ПРОДУКТЫ
АЗОТНОГО ОБМЕНА
Дезаминирование АК,
распад пуринов и пиримидинов
= освобождение аммиака.

46.

ТОКСИЧНОСТЬ АММИАКА
• Аммиак - NH3 - клеточный яд. При
высоких концентрациях повреждает
нервные клетки (гепатаргическая
кома).
• В норме распад 70 г АК в сутки
= конц. NH3 в крови 60
мкмоль/л.

47.

Токсичность аммиака
• В опытах на кроликах
конц. NH3 3 ммоль/л
вызывала смерть!

48.

Причины токсичности
NH3 + альфа-КГ + НАДФН2 -
Глу + НАДФ+ Н2О
Отток альфа- КГ из ЦТК

49.

Токсичность аммиака
• Аммиак
должен быть
удален посредством
экскреции, либо
включением в другое
азотсодержащее соединение
меньшей токсичности .

50.

Механизмы детоксикации
аммиака
• 1. Синтез глутамина: Глн,
аспарагина: Асн.
• 2. Синтез мочевины.
• 3. Аминирование а-КГ --> Глу.
• 4. Амидирование белков.

51.

Механизмы детоксикации
аммиака
• 5.Синтез пурин. и пиримид.
структур.
• 6. Нейтрализация в почках
кислотами и выделение с
мочой аммонийных солей.

АММОНИОТЕЛИЧЕСКИЕ
ОРГАНИЗМЫ
• Инактивация и выведение аммиака
производятся различными
способами.
• Живущие в воде животные
выделяют аммиак непосредственно
в воду; (у рыб он выводится через
жабры) (аммониотелические
организмы).

56.

УРЕОТЕЛИЧЕСКИЕ
ОРГАНИЗМЫ
Наземные позвоночные, в том
числе человек, выделяют лишь
небольшое количество
аммиака, а основная его часть
превращается в мочевину
(уреотелические
организмы).

57.

УРИКОТЕЛИЧЕСКИЕ
ОРГАНИЗМЫ
Птицы и рептилии образуют
мочевую кислоту, которая в
связи с экономией воды
выделяется преимущественно в
твердом виде
(урикотелические
организмы).

58.

МОЧЕВИНА
• У человека инактивация
NH3 за счет синтеза
мочевины.
• Часть NH3 выводится
почками.

59.

СТАДИИ СИНТЕЗА
МОЧЕВИНЫ
• Мочевина синтезируется в
печени.
• Оба атома азота берутся из
свободного аммиака и за счет
дезаминирования аспартата,
карбонильная группа — из
гидрокарбоната.