переваривание белков (1)_89af97f5924b82cd381bd329ea7f4da9

1. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ
В ЖЕЛУДОЧНОКИШЕЧНОМ ТРАКТЕ

2.

Переваривание белков в ЖКТ
Переваривание белков в ЖКТ – расщепление белков пищи
до аминокислот с последующим их всасыванием.

3.

Аминокислотный фонд
Аминокислотный фонд – это совокупность
свободных аминокислот в клетке, за счет
которого происходит синтез новых
белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку
(за счет расщепления белков пищи
пищеварительными ферментами) и
образующимися в ней при расщеплении
белков.

4.

Источники и пути использования
аминокислот

5. Биологическая ценность белков

Близость аминокислотного состава принимаемого
пищевого белка к аминокислотному составу
белков организма человека характеризует
биологическую ценность пищевого белка
Полноценность белка определяется полным
набором незаменимых АК
Неполноценность белкового питания - это
отсутствие в пищевом рационе каких-то
незаменимых аминокислот

6. Аминокислоты

АМИНОКИСЛОТЫ

7. Аминокислоты

АМИНОКИСЛОТЫ

8. Белковый минимум и коэффициент изнашиваемости белков

Физиологический белковый минимум - это.
минимальное количество белков в пище
необходимое для поддерживания азотистого
равновесия – 30-50г/сут.
Коэффициент изнашивания белков – это
наименьшие потери азота (белка) человеком в
состоянии покоя, рассчитанное на килограмм
массы тела в сутки при достаточном введении
углеводов, жиров, витаминов, солей и воды
(23,2г/сут.белка). Потеря белка наступает через
8-10 дней безбелкового питания.

9. Азотистый баланс

АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС
Азотистый баланс — это разница между количеством азота,
поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота (в
основном в составе мочевины). 95% всего азота в организме
приходится на долю аминокислот.
Азотистое равновесие (количество выводимого азота равно
количеству поступающего) характерно для здорового человека
с нормальным ритмом питания.
Положительный азотистый баланс (выводится азота меньше,
чем поступает).Имеет место в период роста организма или при
выздоровлении после заболеваний.
Отрицательный азотистый баланс (выводится азота больше,
чем поступает). Характерен для течения истощающих
заболеваний, состояния голодания, старения.

10. Мобилизуемые белки (белковые резервы)

Под термином «резервные» белки понимают не
особые отложения белков, а легко мобилизуемые
при необходимости тканевые белки, которые служат
поставщиками аминокислот для синтеза гормонов,
ферментов и др.
Существование в организме механизма срочной
мобилизации белковых ресурсов в экстремальных
условиях (голодание, тяжелая интоксикация,
потеря крови и др.), несомненно, имеет важное
физиологическое значение.

11. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНОКИШЕЧНОМ ТРАКТЕ

12. Протеолитические ферменты

Переваривание белков катализируется
протеолитическими ферментами, относящихся к
классу гидролаз (гидролизируют пептидную связь).

13. Протеиназы желудочно-кишечного тракта

14. Протеолитические ферменты ЖКТ

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ ЖКТ

15. Частичный протеолиз Активация пепсиногена

ЧАСТИЧНЫЙ ПРОТЕОЛИЗ
АКТИВАЦИЯ ПЕПСИНОГЕНА

16. Особенности действия пепсина

ОСОБЕННОСТИ ДЕЙСТВИЯ ПЕПСИНА
Активация пепсиногена:
Первая стадия – частичный протеолиз,
отщепляется пептид-ингибитор. Под действием
соляной кислоты становится активным
Вторая стадия – аутокатализ, когда пепсин
активирует пепсиноген (самоактивация).
Пепсиноген частично всасывается в кровь и
выделяется ввиде уропепсиногена
.

17. Активация пепсиногена

АКТИВАЦИЯ ПЕПСИНОГЕНА
Пепсин гидролизует пептидные связи, образованные
карбоксильными группами ароматических
аминокислот (тирозина, фенилаланина,триптофана и,
значительно хуже, карбоксигруппами лейцина

18. Активация трипсиногена

АКТИВАЦИЯ ТРИПСИНОГЕНА

19. Схема действия Эндопептидаз

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭНДОПЕПТИДАЗ

20. Экзопептидазы Особенности действия

ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ
ОСОБЕННОСТИ ДЕЙСТВИЯ
аминопептидаза
карбоксипептидаза

21. Схема действия протеолитических ферментов

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ
ФЕРМЕНТОВ

22. Роль соляной кислоты в переваривании белков

РОЛЬ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ В
ПЕРЕВАРИВАНИИ БЕЛКОВ
Активатор пепсиногена
Создает оптимальную рН для работы пепсина
Участвует в транспорте химуса в 12перстную
кишку, стимулируют моторику желудка
Обеспечивает всасывание Fe+2
Всасывание и транспорт В12 (фактор Касла)
Обладает бактерицидным действием
Денатурирует пищевые белки
Способствует набуханию белков, облегчая
доступность пептидной связи для гидролиза
пепсином

23. Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ В
ДВЕНАДЦАТИПЕРСТНОЙ КИШКЕ
Панкреатический сок: трипсиноген,
химотрипсиноген, проэластаза,
прокарбоксиполипептидазы А и В
Реакция среды щелочная рН 7,3–-8,7
Трипсиноген активируется энтерокиназой
Проэластаза активируется трипсином
Активацию химотрипсиногена катализирует
трипсин
Действуют на белки аналогично пепсину,
разрывают внутренние пептидные связи

24. Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ В ДВЕНАДЦАТИПЕРСТНОЙ КИШКЕ

25. Переваривание белков в толстом кишечнике

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ В ТОЛСТОМ
КИШЕЧНИКЕ

26. Переваривание белков в толстом кишечнике (ароматические АК)

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ В ТОЛСТОМ
КИШЕЧНИКЕ (АРОМАТИЧЕСКИЕ АК)

27. Продукты гниения аминокислот в толстом кишечнике

ПРОДУКТЫ ГНИЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ В
ТОЛСТОМ КИШЕЧНИКЕ
Тирозин – крезол, фенол
Триптофан – скатол, индол
Цистеин – метилмеркаптан
Метионин – сероводород
Лизин – кадаверин
Орнити- путресцин

28.

ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ ТОКСИЧНЫХ ПРОДУКТОВ
ГНИЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ
28

29.

ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ ПРОДУКТОВ ГНИЕНИЯ В ПЕЧЕНИ

30.

ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ ПРОДУКТОВ ГНИЕНИЯ В ПЕЧЕНИ

31. Использование аминокислот после всасывания

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ ПОСЛЕ
ВСАСЫВАНИЯ
1. Биосинтез белков
2. Синтез азотсодержащих небелковых
соединений:азотистые основания, гормоны(катехоламины, йодтиронины), пептидов(глутатион), креатин
3. Превращение в липиды и углеводы
4. Окисление до конечных продуктов

32. Катаболизм аминокислот

КАТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ

33.

Распад аминокислот в тканях
В тканях аминокислоты распадаются путем
потери своих функциональных групп
трансаминированием, дезаминировнием,
декарбоксилированием
Трансаминирование – межмолекулярный
ферментативный перенос α-аминогруппы
c аминокислоты-донора на α-кетокислотуакцептора с образованием новой аминокислоты и
новой кетокислоты
33

34.

РЕАКЦИИ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
1.Участвуют как в процессах катаболизма, так и биосинтезе
аминокислот.
2. Используется на заключительным этапе синтеза заменимых АК
из соответствующих кетокислот.
3. Первая стадия непрямого дезаминирования большинства АК,
т.е. начальный этап их катаболизма.
Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или
используются для синтеза глюкозы и/или кетоновых тел.
Клиническое значение - определение активности АСТ и АЛТ в
сыворотке крови для диагностики некоторых заболеваний.
например, печени (гепатит, желчно-каменная болезнь).
АЛТ – наибольшая ее активность обнаружена в печени, а
затем по убывающей в поджелудочной железе, сердце,
скелетных мышцах. Используется для диагностики заболеваний
печени (гепатит, желчно-каменная болезнь)..
АСТ – повышение активности характерно для
инфарктамиокарда,, при гепатите повышается меньше, чем АЛТ
.
34

35.

РЕАКЦИИ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ
35

36. Реакция дезаминирования

РЕАКЦИЯ ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ
Дезаминирование — это превращение аминокислот в
соответствующие α-кетокислоты в результате отщепления
аминогруппы в виде аммиака. Реакция сопровождается
окислением - окислительное дезаминирование.
Прямое дезаминирование – непосредственное отщепление
аминогруппы от аминокислоты без промежуточных посредников
Непрямое дезаминирование, включающее два этапа:
- - трансаминирование с α-кетоглутаратом с образованием
глутамата;
- - окислительное дезаминирование глутамата

37. Реакция прямого дезаминирования

РЕАКЦИЯ ПРЯМОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ
При физиологическом значении рН активна только НАД
(НАДФ)-зависимая глутаматдегидрогеназа. Остальные
дегидрогеназы L-аминокислот активны при рН.= 10.
В связи с этим большая часть аминокислот подвергается
непрямому дезаминированию

38. Реакция непрямого дезаминирования

РЕАКЦИЯ НЕПРЯМОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ
38

39. Реакция непрямого дезаминирования 1этап

РЕАКЦИЯ НЕПРЯМОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ
1ЭТАП
трансаминирование
39

40. Реакция непрямого дезаминирования 2 этап

РЕАКЦИЯ НЕПРЯМОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ
2 ЭТАП
окислительное дезаминирование

41.

СУДЬБА ПРОДУКТОВ ПРОЦЕССА
ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ
41

42.

РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ
АМИНОКИСЛОТ
кофермент – ПФ(вит.В6)
Процесс отщепления карбоксильной группы
аминокислот в виде СО2 получил название
декарбоксилирования. Продуктами реакции
являются СО2 и биогенные амины ( декарбоксилирование):
42

43.

РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ
ГИСТИДИНА
гистидин
гистамин
43

44.

РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ
ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ
Фермент катализирующий реакцию -глутаматдекарбоксилаза)
ГАМК - γ-аминомасляная кислота
44

45.

ДЕКАРБОКСИЛИРВАНИЕ ТРИПТОФАНА,
5-ОКСИТРИПТОФАНА, ДИОКСИФЕНИЛАЛАНИНА
ДОФА
45

46.

ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ БИОГЕННЫХ АМИНОВ