Структура Белка
Структурная организация пептидов и белков
Дипептид аланил-аланин
Пептиды
Уровни структуры белков:
Первичная структура белка
Пептиды
Пептиды
Окситоцин
Первичная структура РНКазы
Серповидная анемия
Вторичная структура белка
α-спираль
α-спираль
β-листы (складчатые слои)
Домены
Третичная структура
Связи стабилизирующие вторичную и третичную структуры
Четвертичная структура
Обратимая диссоциация молекулы гемоглобина
Самосборка вируса табачной мозаики
Классификация белков
Класс протеины (простые белки)
Кератины
Коллаген
Класс протеиды (сложные белки)
Гемопротеиды
Нуклеопротеиды
Липопротеиды
Фосфопротеиды
Гликопротеиды
Металлопротеиды
ГЕМ
Производные гемоглобина
Гистоны – белки основного характера, содержат от 10 до 30% лизина, аргинина, гистидина. . Молекулярная масса 5000-37000. Входят
2.16M
Категория: ХимияХимия

Структура белка

1. Структура Белка

2. Структурная организация пептидов и белков

1. Первичная, вторичная структура белка
2. Третичная и четвертичная структура
белка
3. Классификация белков: протеины и
протеиды
4. Химия простых и сложных белков

3. Дипептид аланил-аланин

CH3 CH COOH + HNH CH COOH
NH2
CH3
H2O + CH3 CH CO NH CH COOH
NH2
Дипептид аланил-аланин
CH3

4. Пептиды

Пептиды - имеют Мм до 5000 дальтон (50
аминокислотных остатка)

5. Уровни структуры белков:

1 — первичная
2 — вторичная
3 — третичная
4 — четвертичная

6. Первичная структура белка

Первичная структура белка – это
последовательность аминокислот в
пептидной цепи.
Аминокислоты соединяются пептидной связью
CH3
CH COOH + HNH
CH COOH
NH2
CH3
H2O + CH3
CH CO NH CH COOH
NH2
CH3

7.

8. Пептиды

• Соединение из двух аминокислот
называют дипептидом, из трех –
трипептидом и т.д.
• Цепочка из менее чем 50
аминокислот называется пептидом
• Белки состоят из 50 и более
аминокислот

9. Пептиды

• Пептиды-гормоны: вазопрессин, окситоцин, кортикотропин,
глюкагон, кальцитонин, меланостимулирующий гормон.
• Пептиды, принимающие участие в пищеварении, – гастрин,
секретин – всего 12 пептидов.
• Ангиотензин (сосудосуживающий), брадикинин.
• Нейропептиды.
• Пролинсодержащие ди- и трипептиды, образующиеся из
коллагена и эластина путем гидролиза, обладающие
антикоагулянтным действием, защищающие слизистую оболочку
желудка.
• Низкомолекулярные (Мм 4 кДа) пептиды, обуславливающие
устойчивость животных к разным инфекциям, обладающие
широким спектром антимикробной активности.

10. Окситоцин

11.

• Первичная структура белка – это
последовательность (чередование)
аминокислотных остатков в пептидной
цепи

12. Первичная структура РНКазы

Дисульфидные (S-S) связи

13. Серповидная анемия

Результат замены 1 аминокислоты на другую
(глутаминовой кислоты на валин в 6
положении гемоглобина)

14. Вторичная структура белка

Вторичная структура белка – это способ
укладки полипептидной цепи в
спиральную конфигурацию,
стабилизированный водородными
связями и гидрофобными
взаимодействиями

15. α-спираль

16.

17. α-спираль

18. β-листы (складчатые слои)

19. Домены

20. Третичная структура

Третичная структура - это пространственная ориентация
полипептидной спирали или способ укладки
полипептидной цепи в определенном объеме.

21. Связи стабилизирующие вторичную и третичную структуры

22.

Денатурация и ренатурация рибонуклеазы
а - развертывание (мочевина + меркаптоэтанол)
б – восстановление третичной структуры

23. Четвертичная структура

Укладка в пространстве отдельных полипептидных цепей,
обладающих одинаковой (или разной) первичной,
вторичной и третичной структурой, и формирование
единого макромолекулярного образования.
Гем
Гемоглобин: молекула состоит из 4 полипептидов и Гема

24. Обратимая диссоциация молекулы гемоглобина

25. Самосборка вируса табачной мозаики

26. Классификация белков

• Протеины - простые белки, построены
только из аминокислот
• Протеиды - сложные белки состоят из
белка и небелкового компонента,
который называется простетической
группой

27. Класс протеины (простые белки)


Гистоны
Протамины
Проламины
Глутелины
Протеиноиды
Коллаген, кератин
• Альбумины и глобулины

28. Кератины

29. Коллаген

• Электронная микрофотография коллагеновых фибрилл
соединительной ткани.

30. Класс протеиды (сложные белки)

• Хромопротеиды
белок + окрашенный небелковый компонент.
гемопротеиды, магний-порфирины,
флавопротеиды.
Фотосинтез, дыхание, транспорт кислорода и
углекислоты, окислительновостановительные реакции

31. Гемопротеиды

• Гемоглобин и его производные,
миоглобин,
хлорофилл содержащие белки и
ферменты
Гем
Гемоглобин: молекула состоит из 4 полипептидов и Гема

32. Нуклеопротеиды

• состоят из белков и нуклеиновых кислот.
ДНП (дезоксинуклеопротеид): ДНК+белок
РНП (рибонуклеопротеид): РНК+белок

33. Липопротеиды

• Белок + Липиды
входят в состав клеточной мембраны,
внутриклеточных мембран ядра,
митохондрий, микросом, миелиновых
оболочек нервных волокон
Ионные каналы, рецепторы гормонов

34. Фосфопротеиды

Казеиноген молока
, вителлин,
фосфовитин,
выделенные из желтка куриного я
овальбумин
, фосфопротеиды в тканях нервной

35. Гликопротеиды

• Белок + углеводы и их производные
гексозамины (глюкозамин, галактозамин),
глюкозу, маннозу, галактозу, ксилозу,
арабинозу, глюкуроновую, уксусную и серные
кислоты, нейраминовую и сиаловую кислоты,
Гиалуроновая и Хондроитинсерная кислоты–
входят в состав внеклеточного вещества
соединительной ткани, содержится в
клеточной оболочке, в стекловидном теле,
синовиальной жидкости.

36. Металлопротеиды

• Белок + металл (ион)
1) Железо-содержащие:
- Ферритин (депо железа в клетке)
- Трансферрин (перенос железа)
- Гемосидерин
2) Ферменты, у которых ионы
металлов выполняют
каталитическую роль
Zn2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, Mn2+, Cu2+, K+, Na+, Ca2+

37. ГЕМ

38. Производные гемоглобина

• Оксигемоглобин HbO2, где кислород соединен
координационной связью с атомом железа, что
обеспечивает оксигенизацию - насыщение кислородом,
это не химическая связь.
• Карбоксигемоглобин HbCO – гемоглобин связан с
оксидом углерода (угарным газом). При этом Hb теряет
способность связывать кислород.
• Метгемоглобин HbOH – окисленный гемоглобин.
Образуется при отравлении оксидом азота, парами
нитробензола и другими соединениями, железо
трехвалентное; не способен к оксигенизации.
• Карбгемоглобин HbCO2 – гемоглобин, насыщенный
углекислым газом CO2.

39.

• Миоглобин имеет Мм 17000 Да, имеет гем
и одну полипептидную цепь, содержится в
мышечной ткани.
• Каталаза – гемсодержащий фермент, имеет
Мм 225000 Да, катализирует разрушение
перекиси водорода:
2H2O2 → 2H2O +O2

40.

Липопротеиды – состоят из белка и липида. Они
входят в состав клеточной мембраны, мембран ядра,
митохондрий, микросом, миелиновых оболочек
нервных волокон.
В плазме крови:
α-ЛПВП – липопротеиды высокой плотности,
содержание белка - 50%,.
β-ЛПНП – липопротеиды низкой плотности,
содержание белка 21%, богаты холестерином.
Пре-β-ЛПОНП – липопротеиды особо низкой
плотности, содержание белка 9%;.
Хиломикроны, содержание белка 1% (жиры).
.

41.

• Фосфопротеиды. К ним относятся казеиноген молока,
вителлин, фосфовитин, выделенные из желтка куриного
яйца, овальбумин,.
• .
• Гликопротеиды. В гидролизате обнаруживают
гексозамины (глюкозамин, галактозамин), глюкозу,
маннозу, галактозу, ксилозу, арабинозу, глюкуроновую,
уксусную и серные кислоты, нейраминовую и сиаловую
кислоты
• Гиалуроновая кислота – входит в состав внеклеточного
вещества соединительной ткани, содержится в
клеточной оболочке, в стекловидном теле,
синовиальной жидкости.

42.

• .
• ,
• Металлопротеиды. содержат кроме белка, ионы какого-либо
металла.
• Ферритин – белок с Мм 400000, содержание железа 17-23%
является депо железа в организме.
• Трансферрин – с Мм 90000 содержание железа 0,13%.
физиологический переносчик железа.
• Гемосидерин – содержится в клетках РЭС, печени, селезенки.
• Ко второй группе относятся ферменты, у которых металл
выполняет каталитическую функцию.( Zn2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, Mn2+,
Cu2+, K+, Na+, Ca2)

43.

44. Гистоны – белки основного характера, содержат от 10 до 30% лизина, аргинина, гистидина. . Молекулярная масса 5000-37000. Входят

в состав ядерных белков –
ДНК-протеидов, играют важную
роль в регуляции метаболической
активности генома.

45.

• Протамины – белки основного характера.
Молекулярная масса около 5000
Содержание аргинина составляет 60-65%.
Входит в состав ДНП-нуклеопротеидов

46.

• Проламины – белки, нерастворимые в
воде, не свертываются при кипячении.
Входят в состав белков злаков:
• глиадин – содержится в зерне пшеницы,
ржи,
• гордеин – содержится в семенах ячменя,
зеин - содержится в семенах кукурузы,
содержат до 30% глутаминовой кислоты,
10-15% пролина

47.

• Глютелины – растительные белки,
нерастворимые в воде, содержатся в
семенах злаков (фр.gluten -клейковина).
Определяют хлебопекарные качества муки
(зерна

48.

• Протеиноиды (коллагены, кератины) –
опорные белки

49.

• Коллаген и эластин – главные
фибриллярные белки соединительной
ткани сухожилий, связок.
• На долю коллагена приходится почти 1/3
всей массы белков позвоночных. проволоку
равного поперечного

50.

• Альбумины и глобулины относятся к
белкам широко распространенным в
органах и тканях животных
• сыворотка крови, молоко, яичный белок,
мышцы и т.д.
• В плазме крови содержится 7% белков, из
которых на долю альбуминов приходится
больше половины, остальные на долю
глобулинов

51.

• Альбумины принимают участие в создании
осмотического давления крови
транспортируют жирные кислоты,
гормоны, Ca2+

52.

• Глобулины – по форме молекул относятся к
глобулярным белкам.
• Различают
• сывороточные,
• молочные,
• яичные глобулины.
Глобулины имеют несколько фракций: α, β,
γ. Гамма-глобулины являются носителями
иммунитета
English     Русский Правила