Структура белка

1. Структура Белка

2. Структурная организация пептидов и белков

1. Первичная, вторичная структура белка
2. Третичная и четвертичная структура
белка
3. Классификация белков: протеины и
протеиды
4. Химия простых и сложных белков

3. Дипептид аланил-аланин

CH3 CH COOH + HNH CH COOH
NH2
CH3
H2O + CH3 CH CO NH CH COOH
NH2
Дипептид аланил-аланин
CH3

4. Пептиды

Пептиды - имеют Мм до 5000 дальтон (50
аминокислотных остатка)

5. Уровни структуры белков:

1 — первичная
2 — вторичная
3 — третичная
4 — четвертичная

6. Первичная структура белка

Первичная структура белка – это
последовательность аминокислот в
пептидной цепи.
Аминокислоты соединяются пептидной связью
CH3
CH COOH + HNH
CH COOH
NH2
CH3
H2O + CH3
CH CO NH CH COOH
NH2
CH3

7.

8. Пептиды

• Соединение из двух аминокислот
называют дипептидом, из трех –
трипептидом и т.д.
• Цепочка из менее чем 50
аминокислот называется пептидом
• Белки состоят из 50 и более
аминокислот

9. Пептиды

• Пептиды-гормоны: вазопрессин, окситоцин, кортикотропин,
глюкагон, кальцитонин, меланостимулирующий гормон.
• Пептиды, принимающие участие в пищеварении, – гастрин,
секретин – всего 12 пептидов.
• Ангиотензин (сосудосуживающий), брадикинин.
• Нейропептиды.
• Пролинсодержащие ди- и трипептиды, образующиеся из
коллагена и эластина путем гидролиза, обладающие
антикоагулянтным действием, защищающие слизистую оболочку
желудка.
• Низкомолекулярные (Мм 4 кДа) пептиды, обуславливающие
устойчивость животных к разным инфекциям, обладающие
широким спектром антимикробной активности.

10. Окситоцин

11.

• Первичная структура белка – это
последовательность (чередование)
аминокислотных остатков в пептидной
цепи

12. Первичная структура РНКазы

Дисульфидные (S-S) связи

13. Серповидная анемия

Результат замены 1 аминокислоты на другую
(глутаминовой кислоты на валин в 6
положении гемоглобина)

14. Вторичная структура белка

Вторичная структура белка – это способ
укладки полипептидной цепи в
спиральную конфигурацию,
стабилизированный водородными
связями и гидрофобными
взаимодействиями

15. α-спираль

16.

17. α-спираль

18. β-листы (складчатые слои)

19. Домены

20. Третичная структура

Третичная структура - это пространственная ориентация
полипептидной спирали или способ укладки
полипептидной цепи в определенном объеме.

21. Связи стабилизирующие вторичную и третичную структуры

22.

Денатурация и ренатурация рибонуклеазы
а - развертывание (мочевина + меркаптоэтанол)
б – восстановление третичной структуры

23. Четвертичная структура

Укладка в пространстве отдельных полипептидных цепей,
обладающих одинаковой (или разной) первичной,
вторичной и третичной структурой, и формирование
единого макромолекулярного образования.
Гем
Гемоглобин: молекула состоит из 4 полипептидов и Гема

24. Обратимая диссоциация молекулы гемоглобина

25. Самосборка вируса табачной мозаики

26. Классификация белков

• Протеины - простые белки, построены
только из аминокислот
• Протеиды - сложные белки состоят из
белка и небелкового компонента,
который называется простетической
группой

27. Класс протеины (простые белки)

Гистоны
Протамины
Проламины
Глутелины
Протеиноиды
Коллаген, кератин
• Альбумины и глобулины

28. Кератины

29. Коллаген

• Электронная микрофотография коллагеновых фибрилл
соединительной ткани.

30. Класс протеиды (сложные белки)

• Хромопротеиды
белок + окрашенный небелковый компонент.
гемопротеиды, магний-порфирины,
флавопротеиды.
Фотосинтез, дыхание, транспорт кислорода и
углекислоты, окислительновостановительные реакции

31. Гемопротеиды

• Гемоглобин и его производные,
миоглобин,
хлорофилл содержащие белки и
ферменты
Гем
Гемоглобин: молекула состоит из 4 полипептидов и Гема

32. Нуклеопротеиды

• состоят из белков и нуклеиновых кислот.
ДНП (дезоксинуклеопротеид): ДНК+белок
РНП (рибонуклеопротеид): РНК+белок

33. Липопротеиды

• Белок + Липиды
входят в состав клеточной мембраны,
внутриклеточных мембран ядра,
митохондрий, микросом, миелиновых
оболочек нервных волокон
Ионные каналы, рецепторы гормонов

34. Фосфопротеиды

Казеиноген молока
, вителлин,
фосфовитин,
выделенные из желтка куриного я
овальбумин
, фосфопротеиды в тканях нервной

35. Гликопротеиды

• Белок + углеводы и их производные
гексозамины (глюкозамин, галактозамин),
глюкозу, маннозу, галактозу, ксилозу,
арабинозу, глюкуроновую, уксусную и серные
кислоты, нейраминовую и сиаловую кислоты,
Гиалуроновая и Хондроитинсерная кислоты–
входят в состав внеклеточного вещества
соединительной ткани, содержится в
клеточной оболочке, в стекловидном теле,
синовиальной жидкости.

36. Металлопротеиды

• Белок + металл (ион)
1) Железо-содержащие:
- Ферритин (депо железа в клетке)
- Трансферрин (перенос железа)
- Гемосидерин
2) Ферменты, у которых ионы
металлов выполняют
каталитическую роль
Zn2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, Mn2+, Cu2+, K+, Na+, Ca2+

37. ГЕМ

38. Производные гемоглобина

• Оксигемоглобин HbO2, где кислород соединен
координационной связью с атомом железа, что
обеспечивает оксигенизацию - насыщение кислородом,
это не химическая связь.
• Карбоксигемоглобин HbCO – гемоглобин связан с
оксидом углерода (угарным газом). При этом Hb теряет
способность связывать кислород.
• Метгемоглобин HbOH – окисленный гемоглобин.
Образуется при отравлении оксидом азота, парами
нитробензола и другими соединениями, железо
трехвалентное; не способен к оксигенизации.
• Карбгемоглобин HbCO2 – гемоглобин, насыщенный
углекислым газом CO2.

39.

• Миоглобин имеет Мм 17000 Да, имеет гем
и одну полипептидную цепь, содержится в
мышечной ткани.
• Каталаза – гемсодержащий фермент, имеет
Мм 225000 Да, катализирует разрушение
перекиси водорода:
2H2O2 → 2H2O +O2

40.

Липопротеиды – состоят из белка и липида. Они
входят в состав клеточной мембраны, мембран ядра,
митохондрий, микросом, миелиновых оболочек
нервных волокон.
В плазме крови:
α-ЛПВП – липопротеиды высокой плотности,
содержание белка - 50%,.
β-ЛПНП – липопротеиды низкой плотности,
содержание белка 21%, богаты холестерином.
Пре-β-ЛПОНП – липопротеиды особо низкой
плотности, содержание белка 9%;.
Хиломикроны, содержание белка 1% (жиры).
.

41.

• Фосфопротеиды. К ним относятся казеиноген молока,
вителлин, фосфовитин, выделенные из желтка куриного
яйца, овальбумин,.
• .
• Гликопротеиды. В гидролизате обнаруживают
гексозамины (глюкозамин, галактозамин), глюкозу,
маннозу, галактозу, ксилозу, арабинозу, глюкуроновую,
уксусную и серные кислоты, нейраминовую и сиаловую
кислоты
• Гиалуроновая кислота – входит в состав внеклеточного
вещества соединительной ткани, содержится в
клеточной оболочке, в стекловидном теле,
синовиальной жидкости.

42.

• .
• ,
• Металлопротеиды. содержат кроме белка, ионы какого-либо
металла.
• Ферритин – белок с Мм 400000, содержание железа 17-23%
является депо железа в организме.
• Трансферрин – с Мм 90000 содержание железа 0,13%.
физиологический переносчик железа.
• Гемосидерин – содержится в клетках РЭС, печени, селезенки.
• Ко второй группе относятся ферменты, у которых металл
выполняет каталитическую функцию.( Zn2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, Mn2+,
Cu2+, K+, Na+, Ca2)

43.

44. Гистоны – белки основного характера, содержат от 10 до 30% лизина, аргинина, гистидина. . Молекулярная масса 5000-37000. Входят

в состав ядерных белков –
ДНК-протеидов, играют важную
роль в регуляции метаболической
активности генома.

45.

• Протамины – белки основного характера.
Молекулярная масса около 5000
Содержание аргинина составляет 60-65%.
Входит в состав ДНП-нуклеопротеидов

46.

• Проламины – белки, нерастворимые в
воде, не свертываются при кипячении.
Входят в состав белков злаков:
• глиадин – содержится в зерне пшеницы,
ржи,
• гордеин – содержится в семенах ячменя,
зеин - содержится в семенах кукурузы,
содержат до 30% глутаминовой кислоты,
10-15% пролина

47.

• Глютелины – растительные белки,
нерастворимые в воде, содержатся в
семенах злаков (фр.gluten -клейковина).
Определяют хлебопекарные качества муки
(зерна

48.

• Протеиноиды (коллагены, кератины) –
опорные белки

49.

• Коллаген и эластин – главные
фибриллярные белки соединительной
ткани сухожилий, связок.
• На долю коллагена приходится почти 1/3
всей массы белков позвоночных. проволоку
равного поперечного

50.

• Альбумины и глобулины относятся к
белкам широко распространенным в
органах и тканях животных
• сыворотка крови, молоко, яичный белок,
мышцы и т.д.
• В плазме крови содержится 7% белков, из
которых на долю альбуминов приходится
больше половины, остальные на долю
глобулинов

51.

• Альбумины принимают участие в создании
осмотического давления крови
транспортируют жирные кислоты,
гормоны, Ca2+

52.

• Глобулины – по форме молекул относятся к
глобулярным белкам.
• Различают
• сывороточные,
• молочные,
• яичные глобулины.
Глобулины имеют несколько фракций: α, β,
γ. Гамма-глобулины являются носителями
иммунитета