Аминокислоты. Гетерофункциональные соединения, молекулы

1. АМИНОКИСЛОТЫ

Гетерофункциональные соединения, молекулы
которых содержат карбоксильную группу – COOH
и аминогруппу NH2

2.

a
неполярный
кислотный
полярный
основный

3.

ИЗОМЕРИЯ
Структурная
изомерия углеродного скелета
лейцин
изолейцин
изомерия положения аминогруппы
2-амино-3-метил-
4-амино-3-метил-
пентановая кислота
пентановая кислота

4.

межклассовая изомерия
NH2 - CH2 - COOH
СН3 - CH2 - NO2
оптическая изомерия
L - аминокислота
D - аминокислота

5.

СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ
Получение α-аминокислот
Аммонолиз галогенпроизводных карбоновых кислот
Аминирование галогенокислот фталимидом

6.

Циангидринный синтез (синтез Штреккера - Зелинского)
Зелинский (1906)

7.

Синтез глутамата натрия (E 621)

8.

Синтез на основе малонового эфира

9.

Получение β-аминокислот
Реакция Родионова

10.

O
N-K+
CO2Et
R
O
R
O
NH2
H3O+
N
t
CO2Et
R
O
Получение γ-, δ- и ε-аминокислот
O
O
NH3
O
p,t
NH
лактам
H3O+
t
H2N
CO2H
CO2H

11.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА α- АМИНОКИСЛОТ
цвиттер-ион
Высокая растворимость в воде, низкая в неполярных растворителях
Высокая температура плавления
Амфотерность

12.

Кислая среда
Катод
Нейтральная среда
Щелочная среда
Анод
Величина рН, при которой аминокислота не перемещается в электрическом
поле, называется изоэлектрической точкой. Каждая аминокислота (и пептид)
характеризуется своей изоэлектрической точкой pI = -lg(pH)

13.

Кислотно-основные свойства
С ионами двухвалентных металлов

14.

Реакции аминогруппы
Дезаминирование (взаимодействие с азотистой кислотой)
N-ацилирование

15.

алкилирование

16.

Реакции карбоксильной группы
Этерификация:
Получение галогенангидридов:

17.

Декарбоксилирование

18.

Окисление

19.

Реакции переаминирования

20.

Реакции с одновременным участием
амино- и карбоксильной групп
Термические превращения
α-аминокислоты
дикетопиперазин

21.

β-аминокислоты
γ- и δ-аминокислоты
4-аминобутановая кислота
4-бутанлактам

22.

ε-аминокислоты
nH2N(CH2)5COOH → -[ NH – (CH2)5 – CO - ]n + nH2O
6-аминогексановая кислота
поли-ε-капролактам

23.

Пептиды
пептидная связь

24.

Синтез пептидов
защита аминогруппы
активация карбоксильной группы
дипептид

25.

Приведите аминокислотную последовательность Ala-Gly-Ala.
Какие продукты образуются в результате полного гидролиза этого
пептида в среде хлороводородной кислоты?
остаток
аланина
остаток
глицина
остаток
аланина

26.

Уровни структурной организации белковых
молекул
Каждый белок имеет свой неповторимый аминокислотный
состав и уникальный порядок соединения аминокислот,
называемый первичной структурой белка

27.

пространственная структура отдельных участков белка,
приводит к вторичной структуре белковой молекулы
(α-спирали и β-слои)

28.

третичная структура, характеризуется ориентацией
полипептидных цепей в пространстве

29.

четвертичной структурой называют ассоциированные между
собой две или более субъединиц, ориентированных в
пространстве

30. Физико-химические свойства белков

1. Коллоидное состояние белковых веществ
2. Растворимость и осаждаемость белков
3. Денатурация белков

31. Качественные реакции на аминокислоты и белки

Биуретовая реакция на пептидную связь

32. Ксантопротеиновая реакция на ароматические аминокислоты

H2N - CH - COOH
H2N - CH - COOH
CH2
CH2
CH2
NO2
+ HNO3
- H2O
H2N - CH - COONa
+ NaOH
NO2
- H2O
желтого
цвета
оранжевого
цвета

33. Нингидриновая проба

=
OH
C
C =N - C=
+ H2N - CH2 - COOH
C
=
OH
C
O
=
=
=
C
C
O
C
O
O
O
+
C
OH
+ 3H2O + CO2 + HC
=
O
H

34. Сульфгидрильная реакция

35. Белковые вещества:

1. Простые белки (Протеины)
2. Сложные белки (Протеиды)

36.

Простые белки – эти макромолекулы состоят только
из аминокислотных остатков.
Альбумины
Глобулины
Гистоны
Протамины
Сложные белки - состоят из белковой части, к
которой присоединена небелковая, или простетическая
группа.

37.

Липопротеины - соединения простых белков, с жирами
или липоидами
Гликопротеины -представляют собой соединения
простых белков с углеводами
Фосфопротеины – в качестве простетической группы
содержат ортофосфорную кислоту, связанную с
гидроксилом серина или треонина
Хромопротеины- сложные белки, в состав которых
входят окрашенные небелковые компоненты
Нуклеопротеины- простатической группой является
нуклеиновая кислота

38. Биологическая роль пептидов

Участвуют в регуляции различных биологических процессов
• Пептидные гормоны (инсулин, окситоцин, вазопрессин)
• Пептиды, регулирующие процессы пищеварения (эндорфин,
гастрин)
• Пептиды, обладающие обезболивающим действием (опиоидные
пептиды)

39. Классификация белков по функциям

• Ферменты
• Регуляторные белки
• Рецепторные белки
•Транспортные белки
•Структурные белки
•Защитные белки (белки иммунной системы)