Состав белков (3)

1.

2.

3.

4.

Классификация аминокислот
• Неполярные, или алифатические
глицин
лейцин
аланин
изолейцин
валин
метионин

5.

Ароматические
фениаланин
тирозин
триптофан

6.

Полярные незаряженные
серин
пролин
треонин
аспарагин
цистеин
глутамин

7.

Положительно заряженные
лизин
аргинин
гистидин

8.

Отрицательно заряженные
аспарагиновая кислота
глутаминовая кислота

9.

Неканонические аминокислоты
• Селеноцистеин (Sec) – 21-я
аминокислота, входит в состав
селенобелков, кодируется особым
образом
Пирролизин (О) 22-я аминокислота,
обнаружена только у архебактерий

10.

11.

12.

13.

14.

15.

16.

17.

18.

19.

20.

21.

22.

23.

24.

25.

26.

27.

Вторичная структура белка
• упорядочивание за счет водородных связей
Альфа спирали
Лайнус Карл Полинг
(1901-1994)
Нобелевская премия по химии 1954 г.

28.

29.

30.

31.

Вторичная структура белка
• β- складки

32.

33.

34.

35.

36.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
• Пространственное расположение
полипептидной цепи, обусловленное
взаимодействием между боковыми
группами аминокислотных остатков
гидрофобные
водородные
ковалентные
ионные

37.

38.

39.

40.

41.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
Взаимное расположение нескольких
полипептидных цепей в составе
единого белкового комплекса
Гемоглобин – тетрамер, содержащий
4 полипептидные цепи

42.

43.

Денатурация белка
• Разрушение четвертичной, третичной и вторичной структур белка
Физическое воздействие:
температура, удар, облучение
Химическое воздействие:
изменение pH, восстанавливающие
и
хаотропные агенты
Обратимая и необратимая денатурация

44.

Гидролиз белка
• Разрушение первичной структуры
ферментативный
химический

45.

Методы анализа

46.

Методы анализа белков

47.

Методы анализа белков
Рентгеноструктурный анализ
Электронная микроскопия