ОБ БЕЛКОВ

1. Метаболизм белков

2. ОБМЕН ПРОСТЫХ БЕЛКОВ

• . Белки – необходимая составляющая часть
рациона человека и животных.
• Аминокислоты, входящие в состав белка,
расходуются на синтез специфических белков
организма, на синтез азотсодержащих
веществ, гормонов и тд. А неиспользованные
аминокислоты подвергаются расщеплению.
• Суточная потребность белков для организма
80-120 г в сутки в зависимости от возраста,
физического состояния, пола, физической
активности.

3.

4.

• Полноценные белки – это те, в состав
которых входят все незаменимые
аминокислоты.

5. ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ

• Белки пищи в ЖКТ гидролизуются до
аминокислот при действии
протеолитических ферментов класса
гидролаз. Они называются
пептидгидролазами (КФ 3.4.1 – 3.44).

6.

7.

8.

9.

10.

11.

Клетки слизистой оболочки желудка
секретируют неактивную форму пепсина –
пепсиноген, который при поступлении белка в
желудок активируется соляной кислотой
желудочного сока, рН которого равен 1,5-1,8:

12. Роль соляной кислоты в переваривании белков

• Денатурация белков пищи
• Антисептическое действие
• Активация пепсиногена

13.

• Пепсин обладает невысокой специфичностью,
он гидролизует пептидные связи,
образованные аминогруппами ароматических
аминокислот: тирозином, триптофаном,
фенилаланином, а также аланином и
серином. Медленнее связи, образованные
амино и карбокси группами лейцина и
дикарбоновых кислот. рН оптимум для работы
пепсина 1,5-2,0.
• Пепсин не расщепляет прочные
соединительнотканные белки: коллаген,
эластин, кератин и др.

14. Связи, гидролизуемые пепсином

15.

• В желудке имеется также фермент
гастриксин. Гастриксин по механизму
действия похож на пепсин, его количество в
желудочном соке невелико и составляет 2040% от количества пепсина. Синтезируется
клетками желудка в виде профермента и
активируется соляной кислотой. рН
оптимум гастриксина 3,2-3,5. Гастриксин
является эндопептидазой и гидролизует
связи, образованные карбоксильными
группами дикарбоновых аминокислот.

16.

• Продукты частичного гидролиза белка
пепсином – смесь пептидов, их иногда
называют пептонами, поступает в
двенадцатиперстную кишку тонкого отдела
кишечника, где идет дальнейшее
переваривание этой смеси под действием
ряда ферментов: трипсина, химотрипсина,
карбоксипептидазы, вырабатываемых
поджелудочной железой, а также
аминопептидазы, ди- и трипептидаз,
вырабатываемых слизистой кишечника. рН
кишечного сока равен 7-8.

17.

• Трипсин – эндопептидаза, синтезируется в клетках
поджелудочной железы также в виде неактивного
трипсиногена, который активируется
специфическим ферментом кишечника
энтерокиназой или (энтеропептидазой):
• Трипсин имеет высокую специфичность и
гидролизует пептидную связь в белке,
образованную с участием карбоксильных групп
только аргинина и лизина.
• он активирует протеолитические ферменты –
химотрипсиноген,
проэластазу, прокарбоксипептидазу.

18.

• Химотрипсин- эндопептидаза также
вырабатывается поджелудочной железой в виде
неактивного химотрипсиногена и активируется
трипсином
• Химотрипсин расщепляет пептидные связи,
образованные ароматическими кислотами,
метионином, лейцином.
• Фермент эластаза – эндопептидаза, активируется в
просвете кишечника трипсином из проэластазы.
Гидролизует пептиды, нерасщепленные
химотрипсином, образованные карбоксильными
группами аланина, пролина, глицина.

19.

• Карбоксипептидаза и аминопептидаза – это
экзопептидазы отщепляют концевые
аминокислоты с С-конца и N-конца
пептида. Различают карбоксипептидазу А и
• карбоксипептидазу В

20.

• Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца
остатки алифатических и ароматических
аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки
аминокислот – лизина и аргинина.
• Аминопептидазы являясь экзопептидазами,
отщепляют N-концевые аминокислоты.
Представителями аминопептидаз являются аланинаминопептидаза и лейцин-аминопептидаза,
обладающие широкой специфичностью. Например,
лейцин-аминопептидаза отщепляет с N-конца белка
не только лейцин, но и ароматические
аминокислоты и гистидин.
• Заканчивают переваривание ди- и трипептидазы.
Они расщепляют ди- и трипептиды до аминокислот.
Аминокислоты всасываются в кровь и разносятся ко
всем органам и тканям.

21.

22.

23.

24. Особенности переваривания белков жвачными животными

25.

26.

27.

28. Катаболизм аминокислот в толстом отделе кишечника (гниение белков)

• Часть пептидов и аминокислот не успевая
расщепиться, достигает толстого кишечника и
потребляется микроорганизмами - происходит
гниение белков в кишечнике.
• продукты разложения аминокислот ферментами
микроорганизмов толстого отдела кишечника
(энтерококков, кишечной палочки и др.)
аммиак, кадаверин, путресцин, крезол, фенол,
скатол, индол, пиперидин, пирролидин,
сероводород (H2S), метилмеркаптан (СН3SН) и
другие.

29.

• Орнитин, лизин и аргинин превращаются в
путресцин и кадаверин (трупные яды).

30.

31.

• В печени они обезвреживаются ферментом
аминооксидазой.
• Обезвреженные соединения поступают в
кровь и далее выводятся из организма с
мочей

32. Распад белков в тканях

• В организме человека весом 70 кг
ежедневно распадается и вновь
синтезируется 400 г белка. Так, белки
печени обновляются за 8-12 суток,
• плазмы крови – 18-45 суток,
• мышц – 180 суток,
• костной ткани – 300 суток.

33.

• Тканевые белки распадаются до
аминокислот при участии протеолитических
ферментов
• катепсинов А, B, C и D. По специфичности
катепсины напоминают: А –
карбоксипептидазу; В – трипсин; С –
аминопептидазу и D – пепсин. Оптимум рН
катепсинов 4,5-5,0.
После смерти расщепление белков
тканей под действием катепсинов
называется автолизом.

34. Превращение аминокислот в тканях

• Аминокислоты в тканях претерпевают 3
основных вида превращений:
• 1. окислительное дезаминирование;
• 2 трансаминирование;
• 3. декарбоксилирование.

35. Окислительное дезаминирование

• аминокислот катализируется ферментами
дегидрогеназами с коферментом НАД или
ФМН, в состав которых входят витамин РР
или В2 , с образованием аммиака и
кетокислот:

36. Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты.

37.

• Кетокислоты
• 1. подвергаются окислительному
декарбоксилированию до жирных кислот,
которые далее окисляются до углекислого газа
и воды
• 2. участвуют в синтезе заменимых
аминокислот путем реакции
трансаминирования;
• 3.идут на восстановительное аминирование;
4. поступают в ЦТК.

38. Трансаминирование

• это основной путь превращений
аминокислот в тканях, представляющий
собой перенос аминогрупп и кетогрупп
между аминокислотой и кетокислотой.
Реакция катализируется
аминотрансферазами (кофермент В6
(пиридоксин)). Эта реакция – основной путь
синтеза заменимых аминокислот в
организме.

39.

40. Так из ПВК и глутаминовой кислоты синтезируется аланин (заменимая аминокислота) и α-кетоглутаровая кислота (промежуточный

продукт ЦТК).

41.

Из аспарагиновой и α-кетоглутаровой кислоты
синтезируется глутаминовая кислота и оксалоацетат

42.

Из глутаминовой кислоты и щавелевоуксусной кислоты
(ЩУК) образуется α-кетоглутаровая кислота и аспарагиновая
кислота.

43.

44.

45.

46. Обезвреживание аммиака в тканях

• Токсичный аммиак выводится из
организма в виде:
• 1. аммонийных солей (6%), которые
образуются при взаимодействии аммиака с
кислотами
• 2. мочевины (94%), синтезируемой в печени
в результате ряда реакций, замкнутых в
цикл.

47. Биосинтез мочевины. Орнитиновый цикл.

• 1. синтез безвредного глутамина из аммиака и
глутаминовой кислоты.
• Глутамин далее поступает в печень, где вновь
распадается до глутаминовой кислоты и аммиака.

48.

49.

• Суммарное уравнение синтеза мочевины:
• СO2 + NH3 + Аспартат + 3 АТФ + 2 Н2O —>
Мочевина + Фумарат + 2 (АДФ + Н3РO4) + АМФ
+ Н4Р2O7.
• Орнитиновый цикл в печени выполняет:
• • превращение азота аминокислот в
мочевину, которая предотвращает накопление
токсичных продуктов, главным образом
аммиака;
• • синтез аргинина и пополнение его фонда в
организме.

50. Биосинтез белков в тканях

• Синтез белков включает 3 основные стадии:
транскрипцию, рекогницию и трансляцию.
• 1. Транскрипция (от лат. transcriptioпереписывание) – это переписывание
генетической информации о синтезе белка,
т.е. синтез в ядре матричной (м-РНК) на
участке ДНК – гене, кодирующем
первичную структуру одной полипептидной
цепи.

51.

52.

53.

54.

• 2. Рекогниция (от лат. recognition узнавание) – это стадия подготовки
аминокислот к синтезу белка.
Аминокислоты активируются АТФ и
вступают во взаимодействие с
транспортной РНК (т-РНК).
• .

55.

56.

АМИНОАЦИЛ-т-РНК-СИНТЕТАЗА или АРСаза
Два этапа присоединения нужной АК к 3ꞌ концу
т-РНК
1.
Активация АК АТФ.
АК+АТФ→АК-АМФ + Н4Р2О7
2.
Присоединение активированной АК к тРНК
АК-АМФ + т-РНК→ аминоацил-тРНК + АМФ

57.

• 3. Трансляция (от лат. translation-передача)
– это процесс сборки полипептидной цепи
из аминокислот на рибосоме. К рибосоме
поступают и-РНК и аминоацил-т-РНК

58.

59.

60.

61.

62.

63.

64. Обмен нуклеопротеидов

• ПЕРЕВАРИВАНИЕ НУКЛЕОПРОТЕИДОВ

65. Биосинтез нуклеиновых кислот

• Синтез РНК
• Синтез пуриновых нуклеотидов идет через
образование рибозо-5-фосфата и пуринов. Для
синтеза рибозо-5-фосфата используется
глюкозо-6-фосфат, производное углеводного
обмена:

66. Образование пурина

• Для образования цикла пурина используются различные
аминокислоты, муравьиная кислота, СО2, фолиевая кислота.
Пурин соединяется с рибозо-5-фосфатом и через ряд
соединений дает инозиновую кислоту, которая может
превратиться в АМФ и ГМФ:

67. Синтез пиримидиновых нуклеотидов

• Предшественником пиримидиновых
нуклеотидов служит аспарагиновая
кислота, СО2, аммиак, которые через
ряд реакций дают оротовую кислоту,
предшественник УМФ и ЦМФ:

68.

69.

70. Синтез ДНК

• Источником водорода для восстановления
рибозы в 2-дезоксирибозу служит белоктиоредоксин:

71.

• Тимидиловая кислота синтезируется из дУМФ с участием фолиевой кислоты, как
донора –СН3-групп:

72.

73. Распад нуклеиновых кислот в тканях

• Пуриновые основания, вступая в реакцию
дезаминирования и далее окисления
преобразуются в конечный продукт - мочевую
кислоту у людей, приматов, птиц и рептилий.
У всех других млекопитающих мочевая
кислота превращается в аллантоин.
Увеличенный синтез мочевой кислоты в
результате нарушения активности некоторых
ферментов распада и синтеза пуринов
приводит к заболеванию – подагре.

74.

• Пиримидиновые основания, претерпев ряд
превращений: дезаминирование,
гидрирование и гидролитическое
расщепление, преобразуются в мочевину,
β-аланин, β-аминоизомасляную кислоту. βаланин идет на синтез коэнзима А,
экстрактивных веществ мышц. βаминоизомасляная кислота превращается в
сукцинил-КоА, поступающий в цикл
Кребса.