Ферменты — биологические катализаторы

1.

БИОХИМИЯ • УЧЕБНЫЙ МОДУЛЬ
Ферменты — биологические
катализаторы
Строение активного центра, механизмы катализа, международная номенклатура
и 6 основных классов
Молекулярный катализ
Классификация IUBMB
Парный практикум

2.

Блок 1. Молекулярные основы
Активный центр фермента
Третичная структура
Сближение удаленных в цепи аминокислотных остатков при
сворачивании белка.
Якорный (связывающий) участок
Отвечает за фиксацию и точную пространственную ориентацию
субстрата.
Каталитический участок
Непосредственно осуществляет разрыв и образование
химических связей.

3.

Модель Эмиля Фишера (1890 г.)
Механизм катализа: «Ключ и замок»
Этап 1
Специфическое связывание
Точное геометрии субстрата и активного центра.
Этап 2
Фермент-субстратный комплекс
Химическая перестройка связей молекулы.
Этап 3
Образование продуктов
Выход продуктов и высвобождение фермента.

4.

Блок 2. Принципы наименования
Номенклатура ферментов (IUBMB)
УНИВЕРСАЛЬНАЯ СИСТЕМАТИЧЕСКАЯ ФОРМУЛА
Название субстрата
+
Тип реакции
+
-аза
Систематическое название
Рабочее название
Алкоголь: NAD⁺ оксидоредуктаза
Алкогольдегидрогеназа
Полное отражение субстрата и акцептора.
Удобная краткая форма в практике.

5.

Номенклатурные нюансы
Синтазы vs Синтетазы и Тривиальные имена
Энергетическое различие
Исторические наименования
Синтазы:
Тривиальные:
Синтез БЕЗ прямого расхода АТФ (Класс 2).
Пепсин, трипсин, ренин.
Синтетазы:
Сокращенные:
Синтез С ОБЯЗАТЕЛЬНЫМ расходом АТФ (Класс 6).
Липаза, протеаза, нуклеаза.

6.

Блок 3. Классификация EC
Шесть основных классов ферментов
КЛАСС 1
КЛАСС 2
КЛАСС 3
Трансферазы
Гидролазы
Перенос функциональных групп.
Расщепление связей с водой.
КЛАСС 4
КЛАСС 5
КЛАСС 6
Лиазы
Изомеразы
Лигазы
Негидролитический разрыв связей.
Внутримолекулярные перестройки.
Соединение молекул с расходом АТФ.
Оксидоредуктазы
Окислительно-восстановительные реакции.

7.

Характеристика классов
1. Оксидоредуктазы и 2. Трансферазы
КЛАСС 1
КЛАСС 2
Оксидоредуктазы
Трансферазы
Дегидрогеназы: перенос водорода на NAD⁺ и FAD.
Киназы: перенос фосфатных групп с АТФ.
Монооксигеназы: детоксикация в печени.
Аминотрансферазы: перенос группы -NH₂.
Пример: Лактатдегидрогеназа.
Пример: Гексокиназа.

8.

Характеристика классов
3. Гидролазы и 4. Лиазы
КЛАСС 3
КЛАСС 4
Гидролазы
Лиазы
Механизм: расщепление связей с присоединением H₂O.
Механизм: расщепление без воды или с двойной связью.
Функция: пищеварение и нейромедиация.
Декарбоксилазы: отщепление CO₂.
Примеры: Пепсин, амилаза, ацетилхолинэстераза.
Пример: Гистидиндекарбоксилаза.

9.

Характеристика классов
5. Изомеразы и 6. Лигазы
КЛАСС 5
КЛАСС 6
Изомеразы
Лигазы (Синтетазы)
Механизм: перестройки внутри одной молекулы.
Механизм: соединение молекул с расходом АТФ.
Мутазы: внутримолекулярный перенос групп.
Роль: связывание CO₂ и обезвреживание NH₃.
Пример: Фосфоглицератмутаза.
Пример: Пируваткарбоксилаза.

10.

Блок 4. Практикум
Задания для работы в парах
Биохимический детектив
Найди ошибку
Определите класс и субстрат ферментов:
Найдите неверные утверждения:
1. Лактатдегидрогеназа
• Синтазы и синтетазы требуют АТФ.
2. Глюкозо-6-фосфатаза
3. Аланинаминотрансфераза
• Активный центр формируется только последовательными
аминокислотами.

11.

Аналитический блок
Сопоставление реакций и Экспресс-кейс
Сопоставление реакций
Глюкоза + АТФ: Трансферазы
Загадка лихорадки и биохимии
При $T > 40^\circ\text{C}$ происходит денатурация белка и
разрушение активного центра.
Гистидин → Гистамин + CO₂: Лиазы
Ацетилхолин + H₂O: Гидролазы
Дефицит витаминов группы B лишает фермент коферментной
группы.

12.

Итоги учебного модуля
Вы освоили принципы катализа, структуру активного центра, классификацию IUBMB и правила
наименования ферментов.
6 Классов EC
Специфичность
Роль витаминов

13.

Image Sources
https://cdn.rcsb.org/images/structures/1o86_model-1.jpeg
Source: www.rcsb.org
https://study.com/cimages/multimages/16/lock-and-key_model_1_818891990003531761234.jpeg
Source: study.com