Ферменты - 2

1. КУБАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ КАФЕДРА ФУНДАМЕНТАЛЬНОЙ И КЛИНИЧЕСКОЙ БИОХИМИИ

ЛЕКЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ – 2
КРАСНОДАР
2016

2. Классификация ферментов

1. Оксидоредуктазы
А Н2 + В
А + В Н2
2. Трансферазы
А Х + В
А+ В Х
3. Гидролазы
А В + Н2О
А Н + В ОН

3.

4. Лиазы
А В + а-в
5. Изомеразы
цис
транс, D
А
а
В
в
L
6. Лигазы (синтетазы)
А + В + АТФ
А В + НР + АДФ

4. Класс фермента

характеризует химическую реакцию,
катализируемую данным ферментом
(6 классов ферментов)
Подкласс фермента
характеризует основные виды субстратов,
участвующих в данном типе химических
превращений

5.

класс
подкласс
1.оксидоредуктазы
катализируемая
реакция
Гидрогенизация и
дегидрогенизация
1.1
1.2
1.3
1.4
1.5
СН OH
H
С O
СН
СН
СН NH2
H
СН NН
H
1.6 НАДН, НАДФН

6.

класс
подкласс
2.трансферазы
катализируемая реакция
перенос функциональных
групп
2.1
Одноуглеродных групп
2.2
Альдегидной или кетогруппы
2.3
Ацила
2.4
Гликозила
2.5
2.6
Алкильной (но не метила) или
арильной группы
Азотсодержащей группы
2.7
Фосфатсодержащей группы
2.8
Серосодержащей группы

7.

класс
подкласс
3.гидролазы
катализируемая реакция
гидролитические реакции
3.1
3.2
3.3
3.4
3.5
3.6
Сложных эфиров
Гликозидов
Простых эфиров
Пептидов
Других С—N-связей
Ангидридов кислот

8. Шифр ферментов

9.

10. Изоферменты –

ферменты, катализирующие одну
и ту же реакцию, но
отличающиеся по первичной
структуре и локализованные в
разных тканях

11. Изоферменты ЛДГ

ЛДГ1 ЛДГ2 ЛДГ3 ЛДГ4 ЛДГ5
Сердце
Почки
Печень
Мышцы

12. Изоферменты креатинкиназы

в в
МОЗГ
КК1
в м
СЕРДЦЕ
КК2
м м
МЫШЦЫ
КК3

13. Регуляция скорости ферментативных реакций

1. Количеством ферментов
2. Доступностью фермента и
субстрата
3. Регуляцией активности
самого фермента:
компонентами самой клетки
аллостерическая
химическая модификация
частичный протеолиз

14. Регуляция скорости ферментативных реакций

компонентами самой клетки –
температурой, рН, количеством
субстрата, компартментализацией
ферментов, наличием эффекторов

15.

Аллостерическая
регуляция
субстрат
Аллостерический
центр
Активный центр
активатор
ингибитор

16. Аллостерическая регуляция

+
А
Е1
В
Е2
С
Е3
D
Е4
F
Е5
ПР

17. Регуляция активности фермента путем фосфорилирования/ дефосфорилирования

киназа
АТФ
АДФ
Н3РО4
Н 2О
фосфатаза
неактивный Е
(активный Е)
активный Е
(неактивный Е)

18. Регуляция путём ассоциации-диссоциации

Фермент
неактивный
Фермент
активный

19. Активация путём частичного протеолиза

Энтеропептидаза
гексапептид
Трипсиноген
неактивный
Трипсин
активный

20. Энзимология –

раздел биохимии, изучающий
строение, механизм действия и
молекулярную структуру
ферментов, а также выделение,
процессы биосинтеза
ферментов и их практическое
применение, в т.ч. для
энзимодиагностики и
энзимотерапии.

21. Энзимодиагностика -

Энзимодиагностика определение
активности
ферментов с
диагностической
целью

22. 2 группы ферментов:

• Ферменты жизнеобеспечения
(одинаковые во всех клетках)
• Органоспецифические
ферменты
Ферментный состав клеток
изменяется в онтогенезе и при
болезнях

23. Происхождение ферментов крови:

• Собственные
ферменты крови;
• Ферменты секретов и
экскретов;
• Тканевые ферменты.

24.

фермент
примеры
использования
Лактатдегидрогеназа
(изофермент ЛДГ1)
Инфаркт миокарда
Аспартатаминотрансфераза (АСТ)
Инфаркт миокарда
Аланинаминотрансфераза Заболевания
(АЛТ)
печени, инфаркт
миокарда
Креатинкиназа (КК)
Прогрессирующая
(изофермент ММ – мышечный
дистрофия
тип,
изофермент МВ – сердечный тип)
Кислая фосфатаза
Инфаркт миокарда
Рак предстательной
железы

25. Изменение активности ферментов в плазме крови при инфаркте миокарда

Кратное увеличение активности
ферментов относительно
нормальных значений
Изменение активности
ферментов в плазме крови при
инфаркте миокарда
ЛДГ
АСТ
КК
Время, час
Инфаркт
миокарда

26.

Энзимотерапия использование
ферментов с
лечебной целью

27. Использование ферментов с лечебной целью

• Ферментозаместительная
терапия;
• Противовоспалительная
терапия;
• Фибринолитическая
терапия;
• Литическая терапия

28.

фермент
примеры использования
Пепсин
Нарушение переваривания
белков в желудке,
нарушение синтеза или
секреции пепсина
Лечение гнойных ран
Трипсин,
химотрипсин
(Девитас)
Гиалуронидаза
Рассасывание рубцов
Стрептокиназа,
урокиназа
Рассасывание тромбов
Нуклеазы
(ДНКаза)
Вирусный конъюнктивит,
ринит, гнойный бронхит

29. Иммобилизованные ферменты

─ препараты ферментов, молекулы которых связаны с
матрицей, или носителем (например, целлюлозой),
сохраняя при этом свои каталитические свойства.
Преимущества иммобилизованных ферментов:
• более высокая стабильность ферментных препаратов,
• возможность их удаления из реакционной среды и его
повторного использования,
• длительность хранения,
• возможность создания непрерывных процессов на
ферментных колонках,
• относительная стабильность иммобилизованных
ферментов к денатурирующим воздействиям –
нагреванию, действию агрессивных сред, аутолизу и др.

30.

Использование ферментов в
качестве аналитических
реагентов
фермент
примеры
использования
Глюкозооксидаза Определение концентрации
глюкозы
Липаза
Определение концентрации
липидов
Уреаза
Определение концентрации
мочевины

31. Энзимопатии

Наследственные
(связаны с
отсутствием
или
нарушением
синтеза
ферментов)
Вторичные
• токсические;
• алиментарные;
• регуляторные;
• нарушение
локализации
фермента в
клетке.

32. Наследственные энзимопатии

Выключение синтеза
метаболический блок
наследственная
болезнь
Нарушение синтеза
снижен
синтез
повышен
распад
дефект
фермента
в метаболизме «слабое звено»
предрасположенность к
наследственной болезни

33. Единицы измерения количества и активности фермента

1МЕ =
1 мкмоль превращенного S
1 мин

34. nМЕ – количество единиц активности

nМЕ =
Кол-во превращенного S (мкмоль)
Время (мин)

35. Катал

1 моль превращенного S
1 катал =
1 секунда

36. Связь международной единицы ферментативной активности с каталом

7
6х10
1 кат =
МЕ
1 МЕ = 16,67 нкат