Аминокислоты. Пептиды. Белки

1.

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение
высшего образования
Кемеровский государственный медицинский университет
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра фармацевтической и общей химии
АМИНОКИСЛОТЫ.
ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ

2.

ПЛАН ЛЕКЦИИ:
1. Аминокислоты (строение, классификация).
2. Химические свойства (амфотерность,
образование внутренних солей, реакция
поликонденсации – образование пептидной
связи). Изоэлектрическая точка.
3. Биологически важные реакции аминокислот.
Декарбоксилирование. Дезаминирование.
Трансаминирование (переаминирование).
4. Пептиды, белки (строение, классификация).
2

3.

1. Аминокислоты (строение, классификация)
3

4.

Аминокислоты – большой класс
органических соединений, характерным
признаком которых является наличие в
составе молекулы двух функциональных
групп – карбоксильной и аминогруппы:
R – CH – COOH
|
NH2
4

5.

Аминокислоты (АмК) делят на:
– природные;
– синтетические.
5

6.

АмК условно делятся на:
1.АмК, которые участвуют в образовании
пептидов и белков. Для них характерно
только а-строение и все принадлежат к
L-стереоряду.
2.АмК, которые обладают биологической
активностью, но не являются мономерами
природных полимеров белков и пептидов.
6

7.

Особенности строения и стереохимия
R – C*H – COOH
|
NH2
COOH
|
NH2 – *C – H
|
R
L-стереоряд
NH2 – СН2 – СООН
глицин
7

8.

Истинные абсолютные конфигурации
некоторых аминокислот
СН3 – *СН – *СН – СООН
|
|
ОН
NH2
L-треонин
С2Н5 – *СН – *СН – СООН
|
|
СН3 NH2
L-изолейцин
8

9.

СООН
|
NH2 – C – Н
|
Н – С – ОН
|
СН3
СООН
|
NH2 – C – Н
|
СН3 – С – Н
|
С2Н5
9

10.

Классификация аминокислот по:
– значению изоэлектрической точки – нейтральные,
основные, кислые;
– числу аминогрупп – моноамино-, диаминокарбоновые
кислоты;
– количеству карбоксильных групп – одно-,
двухкарбоновые;
– взаимному расположению функциональных групп –
α, β, γ, δ, ε-аминокислоты;
– строению углеводородного радикала –
алифатические, ароматические, гетероциклические.
10

11.

Классификация в зависимости от числа карбоксильных и
аминогрупп:
–
нейтральные
(моноамино-,
одна NH2 и одна СООН группы
–
монокарбоновые)
– СН3 – СН – СООН
|
NН2 Аланин
основные
(диамино-, H2N – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH
|
монокарбоновые) – две NH2 и одна
NH2 Лизин
СООН группы
– кислые (моноамино-, дикарбоновые) – HООС – CH2 – CH – COOH
|
одна NH2 и две СООН группы
NH2
Аспарагиновая
кислота
11

12.

Классификация по строению углеводородного радикала:
12

13.

Классификация по взаимному расположению
функциональных групп:
ε δ γ β α
С – С – С – С – С – СООН
α
β
СН3 – СН2 – СН – СООН СН3 – СН – СН2 – СООН
|
|
NН2
NН2
α-аминомасляная кислота β-аминомасляная кислота
γ
СН3 – СН2 – СН2 – СООН
|
NН2
γ-аминомасляная кислота
13

14.

2. Химические свойства
(амфотерность, образование внутренних солей,
реакция поликонденсации – образование
пептидной связи).
Изоэлектрическая точка
14

15.

Аминокислоты – амфотерные вещества, в твердом
состоянии они всегда существуют в виде биполярного,
двухзарядного иона – «цвиттер-иона».
R – CH – COOH –Н
|
↔
N+H3
+Н
R – CH – COO–
|
N+H3
биполярный ион
–Н R – CH – COO–
↔
|
+Н
NH2
15

16.

16

17.

Образование пептидной связи
NH2 – CH2 – COOH + NH2 – CH2 – COOH =
NH2 – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O
– CO – NH – пептидная (амидная) связь
17

18.

Изоэлектрическая точка белка
R – CH – COOH –Н
|
↔
N+H3
+Н
катион в
кислой среде
R – CH – COO–
|
N+H3
биполярный ион
–Н
↔
+Н
R – CH – COO–
|
NH2
анион в
щелочной среде
18

19.

Изоэлектрическая точка (pI) – значение
рН, при котором аминокислота находится
в виде биполярного иона.
19

20.

Водные растворы аминокислот обладают
буферными свойствами. При добавлении
кислоты
или
щелочи
аминокислоты
приобретают тот или иной заряд: если рН
раствора больше, чем рI, преобладают
анионы кислоты, если меньше, чем рI, то
преобладают катионы кислоты.
20

21.

3. Биологически важные реакции
аминокислот.
Декарбоксилирование. Дезаминирование.
Трансаминирование (переаминирование)
21

22.

Декарбоксилирование – это путь
образования биогенных аминов. В организме
эта реакция катализируется ферментами –
декарбоксилазами.
22

23.

R – CH – COOH фермент декарбоксилаза
|
→
R – CH2 – NH2 + CO2
NH2
В6
биогенный амин
аминокислота
23

24.

В организме дезаминирование
осуществляется неокислительным и
окислительным путями.
24

25.

Неокислительное дезаминирование
25

26.

Окислительное дезаминирование
26

27.

27

28.

Трансаминирование
(переаминирование) служит не только
для разрушения аминокислот, но и для
их биосинтеза. Реакция сводится к
взаимопревращению аминогруппы и
карбонильной группы под действием
ферментов трансаминаз.
28

29.

29

30.

4. Пептиды, белки
(строение, классификация)
30

31.

Пептиды, белки, или протеины –
высокомолекулярные,
азотсодержащие
органические
полимеры,
построенные
из
остатков α-аминокислот.
31

32.

Структура белков:
первичная,
вторичная,
третичная,
четвертичная
32

33.

Первичная структура определяется
факторами:
1) природой АмК, входящих в состав
белков;
2) количеством АмК;
3) последовательностью АмК.
33

34.

34

35.

Вторичная структура белка –
полипептидная цепь, скрученная в
спираль, которая удерживается
посредством образования слабых, но
многочисленных водородных связей
между остатками карбоксильной (С = О) и
аминогруппами (NH2) различных АмК.
35

36.

36

37.

Третичная структура белка – еще
более компактная молекула. Нить
АмК далее свертывается, образуя
клубок или фибриллу, для
каждого белка специфичную.
37

38.

глобула
фибрилла
38

39.

Четвертичная структура белка
характерна не для всех белков.
Она возникает в результате
соединения нескольких глобул в
сложный комплекс. Например,
гемоглобин человека (белковая
часть – глобин).
39

40.

40

41.

По функциям белки классифицируют:
1. Ферменты.
2. Регуляторные (инсулин, ДНК-связывающие
белки).
3. Транспортные (гемоглобин).
4. Структурные (коллаген, эластин).
5. Защитные (иммуноглобулины, фибронектин).
6. Сократительные (актин, миозин).
7. Рецепторные и др.
41

42.

По составу белки различают:
1. Протеины, состоящие только из аминокислот.
2. Протеиды – содержащие небелковую часть.
3. Простые белки – состоят из аминокислот.
4. Сложные белки – могут включать углеводы
(гликопротеиды), жиры (липопротеиды),
нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды).
5. Полноценные – содержат весь набор
аминокислот.
6. Неполноценные – какие-то аминокислоты в них
отсутствуют.
42

43.

По числу аминокислотных
остатков в пептиде различают:
– олигопептиды – меньше 10;
– полипептиды – до 50;
– белки – больше 50.
43

44.

Простые белки (протеины):
1) Альбумины.
2) Глобулины.
3) Гистоны.
4) Протамины.
5) Проламины.
6) Кератины.
7) Коллагены.
8) Элластины.
44

45.

Сложные белки (протеиды)
Это системы, состоящие из простого белка и небелкового
соединения (простетическая группа). Функцию этой
группы выполняют углеводы, липиды, витамины,
гормоны. В настоящее время группу сложных белков
принято разделять на две большие подгруппы:
– стабильные – с прочными химическими связями
между белком и простетической группой;
– лабильные – имеющие непрочные связи белка с
простетической группой (например, водородные связи).
45

46.

1) Фосфопротеиды.
2) Гликопротеиды.
3) Хромопротеиды.
4) Нуклеопротеиды.
5) Липопротеиды.
46

47.

47

48.

БЛАГОДАРЮ ЗА ВНИМАНИЕ!
48