Амины и АК 04.05.2023

1. Тема: Аминокислоты и белки

План
1. Характеристика белковых веществ. Элементарный состав белка. Биологические функции белков.
2. Изменение белкового состава при онтогенезе и болезнях.
3. АК-структурные единицы белков.
4. Классификации АК
5. Физико-химические свойства аминокислот.
6. Строение белков. Пептидная связь и ее свойства.
7. Уровни организации белковой молекулы.
8. Классификации белков
9. Простые белки.
10. Строение сложных белков.
11. Фосфопротеиды. Металлопротеиды.
12. Липопротеиды.
13. Хромопротеиды.
14. Гликопротеиды.
15. Нуклеопротеиды.
16. Физико-химические свойства белков.
17. Методы осаждения белков.
18. Цветные реакции.
1

2.

3. КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА АМИНОВ

4.

5.

6.

7. 3. С карбоновыми кислотами образуют амиды

8. АК - структурные единицы белков

Б –природные полимеры, построенные из остатков АК
АК – гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно
O
R-CH-C
карбоксильная
NH2 OH
группа
участвуют
построении
белковой
молекулы
в
аминогруппа
R-CH-COOH
NH2
α-АК
R-CH-CH2-COOH
NH2
β-АК
Белки обладают оптической активностью.
Это обусловлено наличием
ассимметрических (хиральных)
атомов углерода (С*), например
R-CH-CH2-CH2-COOH
NH2
γ-АК

9. по характеру углеводородного радикала (R) в молекулах АК

• по характеру углеводородного радикала (R) в молекулах АК
Неполярные
(гидрофобные)
• располагаются внутри
макромолекул Б и
обусловливают
гидрофобные
взаимодейтвия
алифат. - ала, вал,
лей, изолей, про, мет,
аромат. - фен, три
R
Полярные неионогенные
-ОН, -СО, -NH2
могут
располагаться
на
поверхности и внутри молекул
белка,
участвуют
в
образовании
водородных
связей
-ОН - сер, тре, тир,
-СО-NН- аспарагин, глутамин,
-SH (тиольная) - цистеин
Полярные
ионогенные
• находятся
на
поверхности
и
характеризуют
электростатические
(ионные)
взаимодействия
СООН - асп. , глут. кты (-)
NH2 лиз, арг (+)

10.

11.

12.

• по участию АК в синтезе белков
АК
Природные
≈ 150 АК
Протеиногенные
20АК
Не синтезируются в
организме
человека,
должны поступать с
пищей.
Если их количество в
пище не достаточно,
нормальное
развитие
организма нарушается.
Незаменимые
8 АК+2АК для ребенка
Синтетические
Непротеиногенные
≈40АК

13. Незаменимые аминокислоты

Валя
лейку
изогнула
валин
лейцин
изолейцин
металл и
три
фена
меттионин
триптофан
фенилаланин
Лиза
требует
лизин
треонин
аргинин
гистидин

14. Физико-химические свойства АК Ионизация молекулы АК в зависимости от рН раствора

Имея основную -NH2 и кислотную -СООН группы, АК в водных растворах ведут
себя как кислоты – доноры Н+ и как основания – акцепторы Н+, т.е.типичные
амфотерные соединения. В живом организме и в пищевых системах АК играют
роль буферных веществ, поддерживают определенную концентрацию водородных
ионов (рН).
При определенном значении рН наблюдается равенство количества «+» и «-»
зарядов в молекуле белка, это изоэлектрическая точка белка. В изоэлектрической
точке вязкость и растворимость наименьшая, белки легче осаждаются.

15.

16. Образование пептидной связи

Построенные таким образом ПП цепи или отдельные участки внутри ПП цепи могут
быть в отдельных случаях дополниельно связаны между собой дисульфидными
мостиками (– S – S –).

17. Белки – это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, связанные пептидной связью

Пептидные связи

18. Уровни организации белковой молекулы

С-конец
N-конец
Первичная структура (10)
последовательность АК в белке
(код белка)
α-структура,
характерна для
растворимых белков
Вторичная
структура (20)
полипептидная цепочка
за счет водородных
связей и
электростатического
взаимодействия
приобретает вид
β-структура, характерна для нерастворимых белков
спирали
или
гармошки

19.

Если связанные ПП цепи направлены
противоположно,
возникает
антипараллельная
β-структура,
если же N- и С-концы ПП цепей
совпадают, образуется структура
параллельного β-складчатого слоя.

20.

Третичная структура (30) – трёхмерная
пространственная структура, образующаяся за
счёт взаимодействий между R- аминокислот,
которые могут располагаться на значительном
расстоянии друг от друга в ПП цепи.
Четвертичная структура (40) – построение сложного
белкового комплекса из отдельных ПП цепей со своей (10),
(20) и (30) структурами. В ее образовании участвуют
водородные связи, электростатическое взаимодействие.
Подобные белки называются олигомерами, а их
индивидуальные цепи – протомерами (мономерами,
субъединицами). Если белки содержат 2 протомера, то они
называются димерами, если 4, то тетрамерами и т.д.

21. Классификации белков

• по характеру «упаковки», форме белковой молекулы
Белки
Глобулярные (шаровидные)
Фибриллярные (нитевидные)
большинство белков животных растений
и мо
• характерна α-структура
• молекула имеет шаровидную форму
• растворяются в воде и солевых
растворах с образованием коллоидных
систем
• инсулин, альбумин, глобулины плазмы
крови
• характерна β-структура
• НР в воде, солях
• обычно выполняют
структурообразующие функции
(обладают прочностью растяжимостью)
- миозин, β-керотин - роговая ткань,
волосы, сухожилия, фиброин - шелк
• по количеству белковых цепей в одной молекуле
• мономерные – имеют одну субъединицу (протомер),
• полимерные – имеют несколько субъединиц.
3

22. Классификация белков

3
Классификация белков
Белки по степени сложности
Простые - протеины
состоят только из остатков АК
• альбумины
• глобулины
• протамины
• гистоны
Сложные - протеиды
Белковая часть
(апобелок)
+
Небелковая часть
(простетическая
группа)
• Нуклеопротеиды = Б + НК
• Липопротеиды = Б + Л
• Фосфопротеиды = Б + Н3РО4,
казеин
• Хромопротеиды - окрашенные,
гемоглобин
• Гликопротеиды = Б + У
• Металлопротеиды

23. Свойства белков

вода
любить
Свойства белков
Гидратация (гидрофильность).
Б связывают Н2О, т.е. проявляют гидрофильные св-ва, при этом они набухают (↑m и V). Набухание
сопровождается частичным растворением. Глобулярные белки могут растворяться полностью, образуя
растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность зависит от строения Б.
–СО-NH, -NH2, -СООН притягивают молекулы
воды, ориентируя их на
поверхности молекулы
Гидратная оболочка
препятствует агрегации,
в изоэлектрической точке
разрушается
Устойчивость
раствора,
препятствует↓
При
ограниченном
набухании
конц. Б р-ры
Студни
нетекучи,
упруги,
пластичны,
сохраняют
форму
Значение гидрофильности белков:
Цитоплазма – очень подвижный студень, построенный в основном из
молекул Б.
Сырая клейковина – сильно гидратированный студень (до 65% Н2О).
Различная гидрофильность клейковинных белков – один из признаков,
характеризующих качество зерна пшеницы и муки (сильные и слабые
пшеницы).
Тесто – набухший в Н2О белок, концентрированный студень, содержащий
зерна крахмала.

24. Денатурация – процесс, при котором под влиянием внешних факторов происходит изменение 20, 30 и 40 т.е. нативной структуры

механические – Р, растирание, встряхивание, УЗИ;
Факторы воздействия: • химические – кислоты, щелочи, спирт, ацетон;
• термические – t0C.
▪ изменяются физические свойства Б;
▪ ↓растворимсть,↓ способность к гидратации;
▪ ↓ биоактивность;
В результате денатурации ▪ меняется форма молекул;
▪ происходит агрегирование;
▪ ↑ активность некоторых химических групп;
▪ легче гидролизуются.
Процесс восстановления нативной (природной) структуры белка называется
ренатурация.

25.

• Гидролиз под действием ферментов
Белки
протеазы
Полипептиды
Скорость гидролиза зависит от
протеазы
Дипептиды
• состава и структуры Б;
• активности ферментов;
• условий.
протеазы
АК