1.74M

Категории:

Биология

Химия

Похожие презентации:

Обмен аминокислот

Обмен белков

Обмен белков. Общие пути обмена аминокислот

Обмен аминокислот. Синтез и распад нуклеиновых кислот

Обмен белков - 2

Обмен белков (часть 1)

Обмен белков – 1

Обмен белков-3

Обмен белков–2

Обмен белков–3

Обмен белков

2.

Главные научные
открытия в области
обмена белков
принадлежат
Российским ученым

3.

Академик Опарин Александр Иванович
(Лауреат Ленинской премии 1974 г.; Премии им. А.Н.
Баха, Награжден Золотой медалью им. М.В. Ломоносова

4.

Академик Баев Александр Александрович.
(Лауреат Государственной премии 1969 г)

5.

Академик Спирин Александр Сергеевич (лауреат
Ленинской премии 1976 г. Награжден медалью им. Ганса
Кребса федерации Европейского биохимического общества)

6. Роль белков в организме

Структурная
Каталитическая
Транспортная
Регуляторная
Защитная
Гомеостатическая
Депонирующая
Функциональная

Динамика обновления белков
За сутки распадается белков ~ 400 г
Из них распадается полностью до СО 2;
NН3 и Н2О ~ 100 г
В сутки синтезируется белков ~ 400 г
Суточная потребность в белках ~ 100 г
Период полуобновления белков ~ 80 дней

8.

Содержание белка в некоторых продуктах
Название
продукта
содержание белка
%
Мясо
18 - 22
Рыба
17 - 20
Сыр
20 – 36
Молоко
Рис
3,5
8
Горох
26
Соя
35
Картофель
Капуста
1,5 – 2,0
!,1 – 1,6

9.

Биологическая ценность аминокислот
заменимые
незаменимые
пируват ----------------------→ аланин
треонин
глицерин- ---------------------→ серин
метионин
серин -------------------------→ глицин
валин
аланин-----------------------→ цистеин
лейцин
щук ---------------→ аспарагиновая к-та
изолейцин
оксоглутаровая → глутаминовая к-та
лизин
глутаминовая к-та -----→ пролин
фенилаланин
глутаминовая к-та ----→ гистидин
триптофан
фенилаланин --------------→ тирозин
аргинин

10.

примеры продуктов, содержащие
неполноценные белки
название продукта
1. белки растительных
продуктов
2. белки кукурузы
3. белки соевых бобов
отсутствующая
аминокислота
несбалансированный
аминокислотный состав
лизин
триптофан

11.

Переваривание
белков в
желудочнокишечном

12.

Слизистая оболочка желудка

13.

Секреторные клетки желудка
главные
пепсиноген
обкладочные
НCI
добавочные
мукополисахариды

14.

Состав желудочного сока
Вода
НСI
99%
0,5-0,6%
Соли
0,1%
Пепсин
2 г/сут
Гастриксин
Реннин (у детей)
рН
1,5 – 2,0

15.

Роль НСI в переваривании белков
1. Создает оптимум рН для активности пепсина;
2. Обладает бактерицидным действием;
3. Разрушая водородные связи в молекуле белка,
способствует его разрыхлению и улучшению
взаимодействия пепсина с пептидными связями
белка;
4. В пилорическом отделе желудка НСI
стимулирует образование местных гормонов –
секретина и панкреозимина, которые, в свою
очередь, стимулируют секрецию сока
поджелудочной железы.

16.

Секреция соляной кислоты в желудке
Плазма
просвет
СО2
желудка
НСО3---
Обкладочные клетки
СО2
Н2СО3
Н2О
НСО3---
АТФ
К+
К+
Н+
Н+
АДФ
СI---
CI ---
CI--

17.

Медицинские названия нарушений
кислотности желудочного сока
Повышенная кислотность
гиперхлоргидрия
Пониженная кислотность
гипохлоргидрия
Прекращение образования
соляной кислоты
ахлоргидрия
Нарушение секреции НСI
и секреции пепсина
ахилия

18.

Титрование желудочного сока
NaOH 0,1 N
NaOH 0,1 N
NaOH 0,1 N
NaOH 0,1 N
димети
ламиноаз
обензол
+
фенолфталеи
н
0
пункт 1
пункт 3
пункт 2

19.

Расчет результатов титрования
1.Пункт 1. нейтрализация
свободной НСI. (мл 10 =
Т.Е.)
х
2.Пункт 3. нейтрализация всех
кислот желудочного сока.
Общая кислотность (мл 10 =
Т.Е.)
=
2
3.Пункт 2 и 3. расчет
Т.E. общей
HСI
(мл п. 2 + мл. п 3)
10
х
х

20.

Показатели кислотности
желудочного сока в норме
(после стимуляции секреции отваром капусты)
Общая кислотность - 40 - 60 Т.Е.
Общая НСI
- 25 - 50 Т.Е.
Свободная НСI
- 20 - 40 Т.Е.
Связанная НСI
- 5 - 10 Т.Е.

21.

Показатели кислотности
желудочного сока в норме
(после стимуляции секреции гистамином)
Общая кислотность - 100 - 120 Т.Е.
Свободная НСI
- 90 - 110 Т.Е.

22.

Влияние рН на активность пепсина
Активность
фермента
пепсин
1
2
амилаза
3
4
5
6
7
8
9
10 11
12
рН

23.

H----H
-----С------N-----C
321 ам-к
------
CH--
O
363 ам-к
O
Отщепление пептида
C-----
Активация пепсиногена
Пепсиноген
цепь белка
н- д
е
пепсин епл пти
щ пе
т
О й
ны
42
к
ам

24.

Защита эпителиальных клеток
полисахаридным слоем
Слизистая оболочка
стенки желудка

25.

Дефект слизистой оболочки при
язвенной болезни желудка

26.

Протеолитические проферменты и ферменты,
образующиеся в поджелудочной железе и
механизм их активации
229 ам-к
трипсиноген
245 ам-к
энтерокиназа (кишечная)
химотрипсиноген
трипсин
223 ам-к
трипсин
химотрипсин
карбоксипептидазы
аминопептидазы
дипептидазы
230 ам-к

27.

Место действия амино- и карбоксипептидаз
аминопептидаза
карбоксипептидаза
O H
O H
O H
O H
||
|
|| |
|| |
|| |
Н2N---CH---С---N---CH--C---N ---CH---С---N---CH--C---N---CH--COOH
|
|
|
|
|
R
R
R
R
R

28.

Гидролиз дипептидов
дипептидаза
O H
|| |
Н2N---CH---С---N---CH--COOH
|
|
R1
R2
смесь аминокислот

29.

кишечник
Всасывание аминокислот в кишечнике
энтероцит
Аминокислота
Na
+
Воротная
вена
АТФ
К+
АДФ
Nа+
Na,Кнасос

30.

Образование
токсичных веществ
из аминокислот в
кишечнике под
влиянием бактерий

31.

Превращения аминокислот в кишечнике
под влиянием бактерий (гниение)
--СН3
NН
-СН2 – СН- СООН
NН2
NН
триптофан
H3
N
;
О2
С
2
скатол
3С
О;
2 N
H
3
NН
индол

32.

Превращения тирозина
ОН
ОН
O2
O2
2 СО2; NH3
СН2 – СН- СООН
NН2
тирозин
ОН
CO2
СН3
крезол
фенол

33.

Превращения фенилаланина
O2
2 СО2; NH3
СН2 – СН- СООН
NН2
фенилаланин
СООН
бензойная кислота

34.

гидроксилирование токсичных
веществ в печени
--СН3
--СН3
цит р-450; НАДФН2; О2
NН
NН
скатол
--ОН
скатоксил
--ОН
цит р-450; НАДФН2; О2
NН
индол
NН
индоксил

35.

инактивация глюкуроновой кислотой
СООН
О
СООН
О
ОН
ОН
О
ОН
ОН
- Н2 О
ОН
ОН
УДФ
О
ОН
УДФ
фенилглюкуронид

36.

Синтез фосфоаденозинфосфосульфата
2АТФ + НSO4
-
Ф-АМФ–SO3H
АДФ + Н4Р2О7
NH2
N
N
N
N
O
ОН
О
||
CH2– O– P– O—
|
ОН
О-PO3H2
SO3H
ФАФС

37.

инактивация с помощью ФАФС
О--SO3H
ОН
ФАФС
Ф-АМФ
СН3
СН3

38.

обезвреживание индоксила
--ОН
ФАФС
NН
индоксил
--О-SO3H
NН
индоксил-гидросульфат
--О-SO3К
NН
ИНДИКАН
почки

39.

диагностическое значение определения
индикана в моче
триптофан
индол
кишечник (непроходимость)
индоксил
индикан
печень
почки
индикан мочи

40.

Роль печени в депонировании аминокислот
альбумины
и
ок
ин
ам
гидролиз
белков
оты
сл

41. Роль альбумина

• Запасной источник аминокислот
Компонент буферной системы
Осмотически активный белок
Переносчик жирных кислот
Переносчик жирорастворимых витаминов
Переносчик жирорастворимых гормонов
Са-связывающий белок в сыворотке крови

42.

Какому больному можно сделать операцию?
Больной № 1
Больной № 2
Общий белок – 65 г/л Общий белок – 68 г/л
Альбумины - 40 г/л
- глобулины – 18 г/л
Альбумины - 60 г/л
- глобулины – 11 г/л

43.

Многие белки требуют
достраивания.
В аппарат
Гольджи

44.

Образование функционально-активных
молекул белков
Удаление “лишних”
аминокислот или
участков белка
НАД (ФАД)
Модифицированные углеводы
Образование
олигомерных белков
металлы
Фосфорилирование

45.

Присоединение к растущей белковой
молекуле углеводных структур

46.

Ингибиторы биосинтеза белков
Пуромицин
Связывается с аминоацильным центром.
Актиномицин Д
Доксорубицин
Внедряются между парами оснований ДНК и
нарушают репликацию и транскрипцию
Тетрациклин
связывается с малой субъединицей
рибосомы и блокирует А-центр
Левомицетин
ингибитор пептидилтрансферазы в большой
субъединице рибосомы
Эритромицин
ингибитор транслокации
Стрептомицин
ингибитор стадии инициации
Пенициллин
нарушает образование поперечных связей в
белках бактерий

47.

Пути превращений аминокислот в клетке
1.Реакции поликонденсации
2.Реакции трансаминирования
3.Реакции декарбоксилирования
4.Реакции окислительного
дезаминирования

48. 1. реакция поликонденсации

О
H2N–CH–C–OH
|
СН3
+
H-N–CH–CООH
H |
СН2–ОН
О
H2N–CH–C ––– N–CH–CОOH + Н2О
|
СН3
H
|
СН2–ОН

49.

2. реакция трансаминирования
СН3
СООН
СН3
СНNH2 + C=О
С=О
СООН
СООН
СН2
СООН
+
СНNH2
СН2
СН2
СН2
СООН
СООН

50.

3. реакция окислительного
дезаминирования
R
CH-NH2
COOH
R
R
HАД
HАДН2
C=NH
+Н2О
COOH
C=O + NH3
COOH

51.

4. реакция декарбоксилирования
R
R
CH-NH2
CН2-NH2 + СО2
COOH

52.

Биосинтез
белка в
клетке

53.

Перечень веществ, необходимых для
синтеза белка
1. и-РНК (зрелая)
2. т-РНК ( 61)
3. 20 аминокислот
4. АТФ, ГТФ
5. Ферменты
6. Небелковые компоненты
7. Рибосомы

54.

Активация аминокислот
+ АТФ
NH2–CH-COOH
R
NH
2
N
O
N
N
N
O
CH2– O– P– O ||
ОН
|
ОН
O
C - CH - NH2
||
R
ОН
аминоациладенилат

55.

роль АРС-азы (аминоацил-тРНК-синтетазы) в
“узнавании” аминокислот своей т-РНК
H2N – CH – CO-O-АМФ
R
НS
Ц-Ц-А
т-РНК
HS
АРС-аза

56.

т-РНК
А-У-Г
Ц
Ц
А
антикодон
Место присоединения
аминокислоты

57.

Образование комплекса
тРНК-аминоацил - РСА-аза
H2N – CH – CO
R
Ц-Ц-А
S
S

58.

Аминокислота присоединяется к рибозе АМФ т-РНК
Ц
Ц
А
O
||
О
СН2-– O– P– OН
ОН
ОН О
О=С-СН-NH2
R

59. Строение и-РНК

информативная часть
САР
и-РНК-
-А-А-А-А-А-А-А-А-А-А

60.

Стадии синтеза белка
1.образование инициирующего
комплекса;
2.элонгация (удлинение
полипептидной цепи);
3.терминация (завершение синтеза);
4.процессинг (окончательное
достраивание молекулы белка).

61.

Компоненты инициирующего комплекса.
пептидильный
центр
аминоацильный
центр
Малая
субъединица
рибосомы
К
Н
Р
И
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH2
R
СAP

62.

Образование инициирующего комплекса
П
А
СAP
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH2
метионин
СН2-СН2-S-CH3
и-РНК

63.

Взаимодействие кодона с антикодоном
кодон
кодон
кодон
кодон А-У-Г-А-У-Ц-Г-А-У-А-Ц-Г- и-А-Ц-Г-
РНК
У-А-Ц
Ц
Ц
А-аминокислота

64.

Биосинтез
белка

65.

Образование инициирующего комплекса
П
А
СAP
Ц
Ц
А
аминокислота
и-РНК

66.

Сборка рибосомы
П
А
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Большая
субъединица
рибосомы

67.

Сборка рибосомы
П
А
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Большая
субъединица
рибосомы

68.

Сборка рибосомы
П
А
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Большая
субъединица
рибосомы

69.

Сборка рибосомы
П
А
СAP
Ц
Ц
А
Большая
субъединица
рибосомы
и-РНК